Scienze Biologiche

STEFANO PASCARELLA
STEFANO PASCARELLA
MARIA CARMELA BONACCORSI DI PATTI
MARIA CARMELA BONACCORSI DI PATTI

Obiettivi generali

Al termine del corso e al superamento dell’esame, lo studente avrà acquisito le conoscenze e competenze nelle aree sotto riportate. In generale sarà in grado di: descrivere la struttura e la funzione delle principali classi di macromolecole biologiche; spiegare le principali vie metaboliche in termini di reazioni chimiche, riconoscendo e riproducendo le strutture dei metaboliti; spiegare i principi e le applicazioni delle più comuni metodologie biochimiche. Sulla base delle conoscenze acquisite, lo studente avrà la capacità di interpretare e spiegare i fenomeni biologici in chiave biochimica, descrivendone le basi molecolari in termini di strutture e reazioni chimiche. Le capacità critiche e di giudizio degli studenti saranno sviluppate grazie a esercitazioni in classe, in cui saranno proiettati video e svolti esercizi numerici, ed esperienze pratiche di laboratorio, in cui essi applicheranno i concetti studiati a lezione, eseguendo e interpretando esperimenti che in futuro saranno in grado di riprodurre autonomamente. Anche le capacità di comunicazione saranno esercitate durante le lezioni teoriche, che prevedono momenti di discussione aperta. In futuro lo studente potrà contare sulle conoscenze e competenze appena descritte per la comprensione di altre discipline e per il lavoro in laboratori di analisi e di ricerca.

Obiettivi specifici.
a) conoscenza e capacità di comprensione:
Conoscenza e comprensione del rapporto tra struttura e funzione delle principali classi di macromolecole e molecole biologiche;
comprensione della logica chimica del metabolismo;
conoscenza delle principali vie metaboliche e delle reazioni che le costituiscono;
comprensione dei principi e fenomeni alla base delle principali metodologie biochimiche;

b) capacità di applicare conoscenza e comprensione:
capacità di interpretare e spiegare i fenomeni biologici in chiave biochimica;
capacità di applicare a problemi sperimentali specifici le tecniche appropriate;

c) autonomia di giudizio:
saper risolvere autonomamente problemi biochimici anche numerici;
saper individuare i fenomeni biologici e biomedici che possono essere spiegati in chiave biochimica;
saper selezionare e valutare le tecniche più appropriate a risolvere un determinato problema sperimentale;

d) abilità comunicative:
saper illustrare e spiegare i fenomeni biochimici con termini appropriati e con rigore logico;
saper riprodurre le principali strutture di metaboliti e biomolecole in generale;
saper descrivere il funzionamento delle principali tecniche biochimiche;

e) capacità di apprendimento:
acquisizione dei fondamenti e degli strumenti cognitivi per proseguire autonomamente nell’approfondimento della biochimica;
acquisizione delle conoscenze di base per progredire autonomamente in altre discipline biologiche;
capacità di apprendere rapidamente e applicare le tecniche biochimiche in contesti lavorativi di laboratorio;

1) INDISPENSABILE. Conoscenza dei concetti di base della chimica generale e della chimica organica. In particolare, è necessario conoscere: a) le proprietà dei principali gruppi funzionali; b) il meccanismo delle reazioni di sostituzione e addizione nucleofila; c) il concetto di acido, base e di pH; d) le proprietà delle soluzioni tampone.

2) IMPORTANTE. Principi e leggi della termodinamica; concetto di equilibrio chimico; fondamenti di cinetica chimica.

PARTE 1: Le macromolecole biologiche
Proteine (8 ore). Proprietà dell’acqua. Amminoacidi e legame peptidico. Struttura e funzione delle proteine. Livelli strutturali. Proteine fibrose e globulari. Ripiegamento e denaturazione delle proteine. Proprietà dinamiche delle proteine.
Mioglobina ed emoglobina (6 ore). Ruolo fisiologico. Struttura terziaria e quaternaria. Cooperatività del legame con l’ossigeno. Modelli allosterici concertato e sequenziale. Effetto Bohr ed effettori allosterici. Emoglobine patologiche e malattie molecolari.
Enzimologia (8 ore). Caratteristiche generali degli enzimi. Teoria generale della catalisi enzimatica. Cinetica enzimatica. Meccanismi d’inibizione reversibile. Meccanismi di catalisi enzimatica. Ruolo di vitamine e coenzimi nella catalisi. Regolazione dell’attività enzimatica.
Lipidi (4 ore). Struttura e funzione. Membrane biologiche. Vitamine liposolubili.
Glucidi (2 ore). Struttura e funzione. Disaccaridi e polisaccaridi. Glicoproteine.
Acidi nucleici (2 ore). Struttura delle basi puriniche e pirimidiniche, dei nucleosidi e dei nucleotidi.

PARTE 2: Le metodologie biochimiche.
Metodologie biochimiche (8 ore). Strategie di purificazione delle proteine. Dosaggio delle proteine. Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. Spettrometria di massa. Dosaggio degli enzimi. Tecniche per determinare la struttura primaria e la struttura tridimensionale delle proteine.

PARTE 3: Il metabolismo.
Aspetti generali del metabolismo (4 ore). Principi fondamentali della termodinamica applicati ai sistemi biologici. Ruolo dell’ATP e dei composti ad alta energia nel metabolismo energetico. Trasportatori di elettroni. Reazioni di ossidoriduzione. Meccanismi di regolazione metabolica.
Vie metaboliche e loro regolazione (18 ore). Glicolisi, fermentazione alcolica e omolattica. Via dei pentosi fosfato. Gluconeogenesi. Ciclo di Cori. Metabolismo del glicogeno. Piruvato deidrogenasi. Ciclo degli acidi tricarbossilici. Ciclo del gliossilato. Degradazione e sintesi degli acidi grassi. Corpi chetonici. Sintesi del colesterolo. Metabolismo dell’azoto proteico e degradazione degli amminoacidi. Ciclo glucosio-alanina. Ciclo dell’urea. Trasportatori di unità monocarboniose. Catena di trasporto degli elettroni. Fosforilazione ossidativa. Sistemi navetta malato-aspartato e glicerofosfato.
Regolazione ormonale e trasduzione del segnale (2 ore).

• David L Nelson, Michael M Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli.
• Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt, Fondamenti di biochimica, Zanichelli
• Garrett, Grisham, Biochimica, Piccin
• Appling, Anthony-Cahill, Mathews, Biochimica. Molecole e Metabolismo, PEARSON
• Materiale depositato presso il sito: elearning2.uniroma1.it

Hageman, James H. "Use of molecular models for active learning in biochemistry lecture courses." Journal of Chemical Education 87.3 (2010): 291-293.

Abreu, Paula Alvarez, et al. "Computational strategy for visualizing structures and teaching biochemistry." Biochemistry and Molecular Biology Education 47.1 (2019): 76-84.

Bottomley, Steven, and Paul Denny. "A participatory learning approach to biochemistry using student authored and evaluated multiple‐choice questions." Biochemistry and Molecular Biology Education 39.5 (2011): 352-361.

White, Harold B., et al. "What skills should students of undergraduate biochemistry and molecular biology programs have upon graduation?." Biochemistry and molecular biology education 41.5 (2013): 297-301.

Il corso sarà svolto tramite lezioni frontali teoriche (64 ore), esercitazioni teoriche in classe (6 ore) ed esperienze pratiche di laboratorio (6 ore).


Le norme anticovid hanno modificato la modalità di insegnamento che si svolge in modalità mista: in presenza e a distanza.
Le modalità con cui si svolgeranno le attività di laboratorio saranno stabilite in base alle vigenti norme anticovid di Sapienza


Lezioni frontali:

1) Spiegazione degli argomenti oggetto del programma tramite proiezione di diapositive e materiale audiovisivo. Questo modello didattico è volto a fornire la conoscenza teorica della Biochimica.

2) Discussioni aperte degli argomenti di lezione, durante le quali gli studenti sono chiamati a intervenire, che hanno lo scopo di sviluppare le capacità di comunicazione, critica e giudizio.



Esercitazioni teoriche in aula:

1) Proiezione e discussione di video sulla purificazione delle proteine (2 ore in classe)

2) Proiezione e discussione di video sull'elettroforesi (2 ore in classe)

3) Esercitazione pratica sull’uso dei modelli molecolari (2 ore in classe)

Le esercitazioni hanno lo scopo di approfondire i concetti teorici studiati a lezione e di metterli in pratica.



Esperienze di laboratorio:

1) Simulazione della purificazione di proteine al computer (2 ore in laboratorio informatico)

2) Separazione cromatografica di proteine e piccole molecole (2 ore di attività pratica in laboratorio).

3) Misure di cinetica enzimatica (2 ore di attività pratica in laboratorio).

Le esperienze di laboratorio hanno lo scopo di mettere in pratica i concetti teorici studiati a lezione, sviluppare la capacità di pianificare un esperimento e interpretarlo, accrescere le capacità critiche e di giudizio.

La frequenza è facoltativa ma fortemente raccomandata

Gli studenti potranno sostenere due prove in itinere scritte (esonero) al fine di facilitare il superamento dell'esame nei mesi tra giugno e settembre 2023. L'esonero verterà su questi argomenti (con riferimento al programma dettagliato disponibile sulla pagina Elearning del corso: https://elearning.uniroma1.it/course/view.php?id=1513):

acqua
amminoacidi
struttura e funzione delle proteine,
metodologie biochimiche
mioglobina ed emoglobina
lipidi, membrane, glucidi
enzimologia

Superato l'esonero, la prova orale verterà sulla restante parte del programma (si fa presente che non si può escludere che durante il colloquio sia necessario richiamare concetti elaborati nella prima parte del programma):


aspetti generali del metabolismo
vie metaboliche e loro regolazione

Il voto finale è la media tra il voto complessivo delle prove in itinere e il voto del colloquio orale

Lo studente che per qualunque motivo non sia in possesso di un esonero valido, sosterrà l'esame orale su tutto il programma.

Sito di riferimento: https://elearning.uniroma1.it/course/view.php?id=1513