Biotecnologie mediche

Tipologia

Discipline biotecnologiche comuni

SSD

BIOS-07/A

Anno

N/D

Semestre

N/D

CFU

4

Distribuzione delle ore

32 classroom hours

Docenti

Tipologia

Discipline biotecnologiche comuni

SSD

BIOS-07/A

Anno

1º anno

Semestre

2º semestre

CFU

2

Distribuzione delle ore

16 classroom hours

Docenti

CARLO TRAVAGLINI ALLOCATELLI

Tipologia

Discipline biotecnologiche comuni

SSD

BIOS-08/A

Anno

1º anno

Semestre

2º semestre

CFU

3

Distribuzione delle ore

24 classroom hours

Docenti

FRANCESCA CUTRUZZOLA'

Conoscere le principali metodologie per la determinazione della struttura di proteine.
Conoscere i principali metodi utilizzati nell’analisi proteomica, i tipi di dati che essi generano e le relative limitazioni.
Saper misurare la stabilità termodinamica e definire i meccanismi di folding delle proteine.
Conoscere i meccanismi di aggregazione e fibrillogenesi. Saper misurare le Interazioni inter-molecolari: affinità di legame e determinazione delle costanti di velocità di associazione e dissociazione.
Comprendere i principi generali del design, produzione eterologa e mutagenesi di proteine.
Acquisire capacità di lettura critica di articoli scientifici.

Conoscenza di base della struttura delle proteine: chimica e proprietà del legame peptidico; struttura e nomi dei 20 aminoacidi; struttura primaria-secondaria-terziaria e quaternaria delle proteine; nozioni di base sulle onde elettromagnetiche e proprietà dei campi elettrici e magnetici.
Conoscenza principi di equilibrio chimico, termodinamica e cinetica delle reazioni chimiche.
Conoscenza dei principi di base della biologia molecolare degli acidi nucleici e delle proteine, inclusi traduzione e stabilità in vitro ed in vivo. Principi di base del DNA ricombinante.

Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA I
N/D
Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA III
Conoscere le principali metodologie per la determinazione della struttura di proteine.
Conoscere i principali metodi utilizzati nell’analisi proteomica, i tipi di dati che essi generano e le relative limitazioni.
Misurare la stabilità termodinamica e definire i meccanismi di folding delle proteine. Conoscere i meccanismi di aggregazione e fibrillogenesi. Interazioni inter-molecolari: affinità di legame e determinazione delle costanti di velocità di associazione e dissociazione.
Comprendere i principi generali del design, produzione eterologa e mutagenesi di proteine.
Acquisire capacità di lettura critica di articoli scientifici.



Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA II
Isolamento di geni codificanti per proteine
Clonaggi: metodi classici e per ricombinazione (GATEWAY/TOPO/CRE-LOX)
Espressione di proteine: vettori, solubilita’, uso di tag, espressione cell-free
Mutagenesi razionale: metodi classici e per PCR
Mutagenesi casuale e evoluzione guidata
Talen, ZFN e CRISPR/CAS applicati all'ingegneria proteica

Esempi di protein drugs di prima e seconda generazione
Esempi di applicazioni in biomedicina

Discussione su aspetti relativi a specifiche proteine modello
(articoli-vedi sito)

Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA I
N/D
Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA III
Materiale fornito a lezione (slide delle lezioni, appunti e articoli scientifici) e disponibile on-line sul sito E-learning del Corso.


Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA II
Mauro Maccarrone
Metodologie biochimiche e biomolecolari
Strumenti e tecniche per il laboratorio del nuovo millennio

Materiale fornito a lezione (slide delle lezioni, appunti e articoli scientifici) e disponibile on-line sul sito E-learning del Corso.

Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA I
N/D
Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA III
N/D
Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA II
N/D

Lezioni frontali.
Esercitazioni a gruppi su tematiche selezionate, indicate nei contenuti e relative ai moduli di insegnamento.
Frequenza obbligatoria.

Obbligatoria

L'esame del corso si sviluppa in due parti, relative ai due semestri di insegnamento. Per superare l'esame occorre conseguire una votazione globale non inferiore a 18/30.
L'esame scritto comprenderà domande aperte e a scelta multipla.
Lo studente deve dimostrare di aver acquisito una conoscenza sufficiente degli argomenti della biochimica e biologia molecolare delle proteine, ed essere in grado di applicare queste conoscenze alla risoluzione di semplici problemi sperimentali.

Le domande comprendono domande con risposta a scelta multipla e esercizi o domande teoriche a risposta aperta.

Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA I
N/D
Modulo: BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA III

• Gli argomenti delle lezioni seguiranno l'ordine delle lezioni disponibili online, ma sono soggette a variazioni a discrezione del docente.
  • Testi di riferimento: Slides e altro materiale monografico fornito a lezione (disponibili su elearning del corso)


•  Le lezioni si svolgono nel secondo semestre di ogni anno accademico (inizio marzo - fine maggio).Il calendario dettagliato sarà pubblicato appena disponibile.

• Gli argomenti delle lezioni seguiranno l'ordine delle lezioni disponibili online, ma sono soggette a variazioni a discrezione del docente.
  • Testi di riferimento: Mauro MaccarroneMetodologie biochimiche e biomolecolari(Zanichelli).Slides e altro materiale monografico fornito a lezione (disponibili su elearning del corso)


•  Le lezioni si svolgono nel secondo semestre di ogni anno accademico (inizio marzo - fine maggio).Il calendario dettagliato sarà pubblicato appena disponibile.