Medicina e chirurgia "D" - Roma Azienda Policlinico Umberto I

Tipologia

B_02. Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico, C_19. Formazione clinica interdisciplinare e medicina basata sulle evidenze e medicina di precisione

SSD

BIO/10, BIO/10

Anno

N/D

Semestre

N/D

CFU

9

Distribuzione delle ore

112.5 classroom hours

Docenti

Tipologia

B_02. Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico, C_19. Formazione clinica interdisciplinare e medicina basata sulle evidenze e medicina di precisione

SSD

BIO/10, BIO/10

Anno

2º anno

Semestre

1º semestre

CFU

9

Distribuzione delle ore

112.5 classroom hours

Docenti

MARIO FONTANA
LUCIANA MOSCA

Alla fine del corso lo studente deve conoscere le strutture e le funzioni delle più comuni molecole di interesse biochimico, i meccanismi biochimici delle attività metaboliche e la loro regolazione; deve conoscere le principali metodiche di laboratorio applicabili allo studio qualitativo e quantitativo di quei fenomeni biologici significativi in medicina.
Il corso integrato prevede lezioni formali e didattica interattiva in laboratorio impartita a piccoli gruppi. L’attività didattica elettiva potrà prevedere integrazioni con gli altri corsi del semestre o con quelli dell’area clinica.

Alla fine del corso lo studente deve conoscere le strutture e le funzioni delle più comuni molecole di interesse biochimico, i meccanismi biochimici delle attività metaboliche e la loro regolazione; deve conoscere le principali metodiche di laboratorio applicabili allo studio qualitativo e quantitativo di quei fenomeni biologici significativi in medicina.
Il corso integrato prevede lezioni formali e didattica interattiva in laboratorio impartita a piccoli gruppi. L’attività didattica elettiva potrà prevedere integrazioni con gli altri corsi del semestre o con quelli dell’area clinica.

La conoscenza degli argomenti dell'insegnamento di Chimica e propedeutica biochimica costituisce prerequisito per il corso di Biochimica

Programma di BIOCHIMICA I (crediti 9) II anno - I semestre
Richiami di chimica organica. Classificazione dei principali gruppi funzionali – Legami chimici.
Costituenti inorganici. Composizione chimica della materia vivente – Proprietà dell’acqua - L'acqua come solvente - Pressione osmotica – Oligoelementi - Acidi deboli e sistemi tampone biologici.
Aminoacidi e peptidi. Classificazione e struttura degli aminoacidi proteici, proprietà acido-base, dissociazione, punto isoelettrico, stereoisomeria – Aminoacidi non proteici - Amminoacidi come precursori di molecole biologiche - Legame peptidico: struttura e proprietà – Glutatione.
Proteine. Livelli di organizzazione strutturale delle proteine – Legame disolfuro - Ripiegamento delle proteine - Denaturanti chimici e fisici - Proteine che assistono il ripiegamento - L'effetto idrofobico - L'esperimento di Anfinsen e il paradosso di Levinthal - Basi molecolari di malattie degenerative causate da misfolding - α e β cheratine - Struttura e funzione della emoglobina e della mioglobina – il gruppo eme - Curve di saturazione - Effetto cooperativo del legame dell’ossigeno sull'emoglobina - Numero di Hill - Effetto Bohr - Influenza del 2,3 bisfosfoglicerato - Trasporto della anidride carbonica - Emoglobine fisiologiche e patologiche - Struttura, funzione, biosintesi e degradazione del collageno – Ruolo della vitamina C - Malattie del collageno - Proteine plasmatiche: analisi elettroforetica – Immunoglobuline – Struttura generale e maturazione dell’insulina.
Enzimi. Generalità: sito attivo e specificità - Cinetica enzimatica: effetto della temperatura del pH e della concentrazione del substrato sulla velocità di reazione - Equazione di Michaelis-Menten – Trasformazioni lineari: grafico di Lineaweaver-Burk - Determinazione grafica di Km e Vmax - Inibitori irreversibili - Inibitori competitivi e misti. Meccanismi di catalisi e regolazione dell'attività enzimatica – Meccanismo catalitico delle proteasi a serina - Enzimi allosterici, modulatori positivi e negativi - Modificazioni covalenti: fosforilazione e defosforilazione - Zimogeni – Isoenzimi e danno d’organo.
Acidi nucleici. I costituenti: pentosi, basi azotate eterocicliche, i nucleotidi - DNA e RNA: Struttura e funzione delle macromolecole dell’informazione - Stabilità del DNA: denaturazione e rinaturazione (ibridizzazione). - Le proprietà topologiche del DNA - Organizzazione dei cromosomi - Replicazione del DNA - Meccanismi di riparazione del DNA - Sintesi, maturazione e regolazione dell’RNA - Espressione genica negli eucarioti - Maturazione dell’RNA negli eucarioti - Meccanismo della sintesi proteica - Interazione proteine-acidi nucleici - Amplificazione del DNA - Clonaggio genico - PCR e le sue applicazioni in medicina - Sequenziamento del DNA - Nuovi prodotti delle biotecnologie: Proteine ricombinanti e biofarmaci - Silenziamento genico (RNA interference) - Editing del DNA (CRISPR-Cas9).
Carboidrati. Monosaccaridi classificazione e stereoisomeria – Legame glicosidico – Disaccaridi (lattoso, saccaroso, maltoso e cellobioso) – Omopolisaccaridi (glicogeno, amido e cellulosa) - Glucidi di riserva, glucidi strutturali – Glicosaminoglicani - Glicoproteine – Proteoglicani – I gruppi sanguigni AB0.
Lipidi. Acidi grassi saturi ed insaturi - Acidi grassi essenziali -Trigliceridi - Fosfoglicerolipidi e sfingolipidi - Glicolipidi - Acido arachidonico e derivati (prostaglandine, trombossani e leucotrieni) - Colesterolo e derivati (acidi biliari, ormoni steroidei e colecalciferolo) - Membrane biologiche - Proteine di membrana: integrali e periferiche - Meccanismi di trasporto passivo e attivo - Trasportatori (trasportatori del glucosio, trasportatore cloro-bicarbonato) - Canali ionici e pompe.
Principi di metodologia biochimica. Cromatografia - Elettroforesi – Spettrofotometria e fluorimetria - Metodi di purificazione e caratterizzazione delle macromolecole - Isoelettrofocalizzazione e SDS-PAGE (1D e 2D). Cenni di cristallografia, spettrometria di massa e NMR. Argomenti di Bioinformatica.
Programma di BIOCHIMICA II (crediti 9) II anno - II semestre
Bioenergetica. Principi di termodinamica – Ossidoriduzioni biologiche - Relazione tra potenziale redox e variazioni di energia libera - Legami ad elevata energia di idrolisi - Schema generale del metabolismo energetico - ATP ed altri nucleotidi - I mitocondri: catena respiratoria e fosforilazione ossidativa - Teoria chemiosmotica - Inibitori della catena respiratoria ed agenti disaccoppianti - Riserve di energia: fosfocreatina - Sistemi shuttle. Enzimi, coenzimi e vitamine. Classificazione degli enzimi - Vitamine idrosolubili: struttura e funzione - Formule dei coenzimi – Carenze vitaminiche: fabbisogno nutrizionale e patologie associate – Acido folico e vitamina B12 - Vitamine liposolubili: vitamina A e meccanismo molecolare della visione, vitamina D e controllo della calcemia, vitamina K e basi biochimiche della coagulazione del sangue, vitamina E – Radicali liberi e antiossidanti.
Ormoni. Chimica, proprietà e attività biologica - Meccanismi di trasduzione del segnale e secondi messaggeri - Meccanismo d’azione degli ormoni liposolubili - Ormoni ipofisari, della tiroide e paratiroide, della midollare e della corteccia del surrene, del pancreas - Regolazione ormonale del metabolismo energetico e del metabolismo minerale.
Metabolismo dei glucidi. Digestione ed assorbimento dei glucidi - Glicolisi – Fermentazione lattica - Ossidazione del piruvato (piruvato deidrogenasi) - Ciclo di Krebs e reazioni anaplerotiche. Glicogenolisi e glicogenosintesi - Gluconeogenesi e ciclo di Cori- Via dei pentoso-fosfati - Carenza di G6PDH e ruolo del glutatione nell’eritrocita– Metabolismo del fruttoso e galattoso.
Metabolismo dei lipidi. Digestione ed assorbimento dei lipidi – Lipoproteine: struttura e trasporto dei lipidi - Catabolismo degli acidi grassi – Destino metabolico del propionilCoA – Chetogenesi e corpi chetonici - Biosintesi degli acidi grassi, dei trigliceridi e dei fosfolipidi - Biosintesi del colesterolo – Cenni sulla biosintesi degli ormoni steroidei, sali biliari e Vitamina D.
Metabolismo delle proteine e degli amino acidi. Digestione ed assorbimento – Enzimi proteolitici – Degradazione intracellulare delle proteine: proteasoma – Modifiche post-traduzionali delle proteine - Aminoacidi glicogenici e chetogenici - Metabolismo degli aminoacidi: transaminazione, deaminazione, decarbossilazione - Metabolismo dell’ammoniaca e bilancio azotato - Ureogenesi - Metabolismo della fenilalanina: fenilchetonuria. Metabolismo della metionina e le reazioni di transmetilazione S-adenosilmetionina. Amine biogene (catecolamine, serotonina, istamina) e acetilcolina: biosintesi e degradazione - Biosintesi dell’ossido nitrico (NO) e meccanismo d’azione - Biosintesi e catabolismo dell’eme – Bilirubina.
Metabolismo delle basi puriniche e pirimidiniche. Sintesi e degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici. Acido urico.
Argomenti di Biochimica sistematica umana. Metabolismo dell’etanolo – Coagulazione del sangue - Tessuto adiposo, adipochine – Metabolismo degli xenobiotici e citocromo P450 – Fabbisogno energetico e nutrizionale.

Qualsiasi testo di biochimica di livello universitario

Modulo: BIOCHIMICA - BIOCHIMICA I
N/D
Modulo: BIOCHIMICA - BIOCHIMICA II
N/D

Il docente eroga la didattica frontale con modalità tradizionale, con ausili audiovisivi e con calendarizzazione delle lezioni come riportato sul Sistema Aule/Orari del GOMP e pubblicato sul sito web del CdS.
Presentazioni power point sui principali argomenti di Biochimica sono disponibili sulla piattaforma google classroom del corso.

Frequenza obbligatoria prevista dal corso di studi. Per sostenere l’esame lo studente dovrà frequentare almeno il 67% delle lezioni del modulo

L'esame consisterà in una prova orale. Lo studente dovrà dimostrare di riconoscere e descrivere la struttura delle principali molecole di interesse biologico. La descrizione delle principali vie metaboliche è anche richiesta.

Descrivere la struttura e la funzione dell'emoglobina.
Glicolisi e sua regolazione
Regolazione del metabolismo energetico.
Lipoproteine e trasporto del colesterolo
Ciclo dell'urea
Catabolismo delle basi puriniche.
Descrivere le applicazioni della cromatografia e dell'elettroforesi nello studio delle proteine.

Modulo: BIOCHIMICA - BIOCHIMICA I
N/D
Modulo: BIOCHIMICA - BIOCHIMICA II
N/D