Ritratto di Mariarosaria.Fullone@uniroma1.it

Le lezioni del corso di Metodi biochimici applicati alla neurobiologia inizieranno il 3 marzo 2022 alle 14.00 in aula 5 di Via dei Marsi e continueranno il martedi e giovedi dalle 1400 alle 1600 nella stessa aula 

Il link per il collegamento da remoto verrà comunicato inseguito 

 

Insegnamento Codice Anno Corso - Frequentare Bacheca
CHIMICA BIOLOGICA 1011786 2023/2024
METODI BIOCHIMICI APPLICATI ALLA NEUROBIOLOGIA 1052237 2023/2024
CHIMICA BIOLOGICA 1011786 2022/2023
METODI BIOCHIMICI APPLICATI ALLA NEUROBIOLOGIA 1052237 2022/2023
CHIMICA BIOLOGICA 1011786 2021/2022
BIOCHIMICA 1023003 2021/2022
METODI BIOCHIMICI APPLICATI ALLA NEUROBIOLOGIA 1052237 2021/2022
CHIMICA BIOLOGICA 1011786 2020/2021
BIOCHIMICA 1023003 2020/2021
METODI BIOCHIMICI APPLICATI ALLA NEUROBIOLOGIA 1052237 2020/2021
CHIMICA BIOLOGICA 1011786 2019/2020
BIOCHIMICA 1023003 2019/2020
METODI BIOCHIMICI APPLICATI ALLA NEUROBIOLOGIA 1052237 2019/2020
BIOCHIMICA 1023003 2018/2019
METODI BIOCHIMICI APPLICATI ALLA NEUROBIOLOGIA 1052237 2018/2019
BIOCHIMICA 1023003 2017/2018
METODI BIOCHIMICI APPLICATI ALLA NEUROBIOLOGIA 1052237 2017/2018
BIOCHIMICA 1023003 2016/2017
METODI BIOCHIMICI APPLICATI ALLA NEUROBIOLOGIA 1052237 2016/2017

tutti i giorni per appuntamento edificio CU20 piazzale Aldo Moro 5

CURRICULUM DIDATTICO- SCIENTIFICO DELLA DOTTORESSA MARIA ROSARIA FULLONE
Dipartimento Di Scienze Biochimiche Rossi Fanelli
Posizione attuale Ricercatore confermato
Settore Scientifico-Disciplinare: Biochimica BIO/10
Telefono +390649913306

E-mail mariarosaria.fullone@uniroma1.it
CARRIERA E TITOLI
Nel 1986 si laurea in scienze biologiche presso l Università La Sapienza di Roma con votazione di 110/110 e lode. .
Nel 1989 vince una borsa EMBO per trascorrere un mese presso l INRA a Digione.
Nel 1989 vince il concorso per Funzionario tecnico VIII livello presso il Dipartimento di Scienze Biochimiche della suddetta università.
Nel 1992 trascorre un periodo di 5 mesi presso i laboratori dell'industria MOGEN (Leiden Olanda) nell'ambito di un progetto BRIDGE (Biotechnology Research for Innovation Development and Growth in Europe) della Comunità Europea
Nel 2000 vince un concorso da ricercatore universitario nel settore BIO/10 "Biochimica" ed afferisce al Dipartimento di Scienze Biochimiche.
ATTIVITA DIDATTICA
1)Dal 2002 al 2003 titolare del Corso di Biochimica per il Corso di Laurea in Chimica Industriale presso il polo universitario di Rieti
2)Dal 2004 al 2012 titolare del Corso di Biochimica per il Corso di Laurea in Chimica Industriale presso l Università La Sapienza Roma
3)Dal 2005 al 2009 titolare del Corso di Analisi dei Complessi Sovramolecolari per il Corso di Laurea Specialistica in Genetica e Biologia Molecolare Università La Sapienza Roma
4)Dal 2009 titolare del III modulo del Corso di Metodi e sistemi in Biochimica per il Corso di Laurea Magistrale in Neurobiologia.
5)Dal 2013 al 2015 titolare del corso di Metodi e Sistemi in Biochimica per il Corso di Laurea Magistrale in Neurobiologia
6)Dal 2015 al 2022 titolare del corso di Biochimica per il Corso di Laurea in Chimica
7) Dal 2016 titolare di un modulo del Corso di Metodi biochimici applicati alla Neurobiologia per il corso di Laurea Magistrale in Neurobiologia
8)Dal 2020 titolare di 1 CFU del corso di Chimica Biologica per il corso di Laurea in Scienze Biologiche
ATTIVITA SCIENTIFICA
L attività di ricerca della Dott.ssa Fullone in una prima fase è stata incentrata allo studio del meccanismo d azione della fusicoccina, una fitotossina fungina in grado di attivare in maniera irreversibile la H+-ATPasi della membrana plasmatica delle cellule vegetali. Il lavoro svolto dalla Dott.ssa Fullone ha riguardato la purificazione e la caratterizzazione strutturale delle proteine coinvolte nell attivazione della pompa protonica, identificate in seguito a questo studio con le 14-3-3. Nel periodo che ha trascorso in Olanda si è occupata del clonaggio ed espressione di una delle isoforme delle proteine 14-3-3. Successivamente grazie alle conoscenze acquisite in biologia molecolare e alla precedente esperienza nella purificazione di proteine di membrana, la ricerca della Dott.ssa Fullone è stata estesa allo studio dei meccanismi molecolari coinvolti nella regolazione dell H+ATPasi con particolare riguardo all interazione con le 14-3-3
Un secondo filone di ricerca è stato indirizzato alla caratterizzazione di alcuni metaboliti secondari prodotti del batterio fitopatogeno Pseudomonas syringae. Il metabolismo secondario di numerosi ceppi del batterio P. s. pv. syringae è caratterizzato dalla produzione di due tipi di lipopeptidi (LDP), i lipodepsinonapeptidi (LDNP) e le siringopeptine (SP). I lipopeptidi svolgono il ruolo di fattori di virulenza nell interazione del batterio con la pianta ospite e sono inoltre dotati di attività fitotossica, emolitica ed antifungina Alcuni ceppi di P. syringae vengono utilizzati con successo nel biocontrollo di infezioni fungine post-raccolta di agrumi e piccoli frutti. Pertanto si è ritenuto opportuno valutare i potenziali rischi per l uomo cioè stabilire se, i lipodepsipeptidi di P. s. pv. syringae, ingeriti, possano passare nel circolo ematico e essere degradati dagli enzimi digestivi dell organismo umano. E stato pertanto intrapreso uno studio sull assorbimento dei lipodepdsipeptidi a livello intestinale e sulla loro degradazione proteolitica in vitro. Inoltre è stata risolta la struttura e studiata l'attività biologica di due nuovi lipodepsipeptidi , la siringopeptina 508 e la peptina 31, prodotti da Pseudomonas Syringae 31R ceppo usato per la produzione della neve artificiale.
Un terzo filone è stato incentrato allo studio del meccanismo della biosintesi non ribosomiale E stato intrapreso uno studio volto alla caratterizzazione degli enzimi SyrB1/SyrB2, SyrC e SyrE del cluster biosintetico della siringomicina una tossina prodotta da Pseudomonas syringae. Le basi strutturali della specificità di substrato e stereospecificità dei domini di adenilazione della siringomicina sintetasi sono state studiate mediante l approccio bionformatico e saggi di attività dei domini di adenilazione espressi in forma ricombinante. Lo studio sulla funzione del gene syrC codificante una amminoaciltrasferasi, è stato affrontato grazie ad uno studio di modellizzazione per omologia, ed esperimenti di complementazione funzionale in trans. L analisi in silico, ha inoltre rivelato la natura dimerica della proteina SyrC che è stata confermata da esperimenti di mutagenesi sito diretta e di crosslinking effettuati su una forma ricombinante dell enzima.
Si è inoltre occupata dell identificazione e clonaggio e caratterizzazione biochimica degli enzimi coinvolti nella biosintesi della 4-clorotreonina in Streptomyces con particolare riguardo al dominio di adenilazione Thr1 di cui è stata risolta la struttura
Recentemente si sta occupando della caratterizzazione biochimica delle prochineticine e dei loro recettori

PUBBLICAZIONI SCIENTIFICHE
1Fullone MR, Maftei D, Vincenzi M, Lattanzi R, Miele R. Identification of Regions Involved in the Physical Interaction between Melanocortin Receptor Accessory Protein 2 and Prokineticin Receptor 2. Biomolecules. 2022;12(3):474.
2Lattanzi R, Maftei D, Vincenzi M, Fullone MR, Miele R Identification and Characterization of a New Splicing Variant of Prokineticin 2. Life (Basel). 2022;12(2):248.
3Fullone M.R. , Lattanzi R , Maftei D, Bonaccorsi di Patti M.C1, Miele R. Analysis of role of aromatic residues in extracellular loop 2 of Prokineticin receptor 2 in ligand binding probed with genetically encoded photo-crosslinkers Biochim Biophys Acta Biomembranes. 2021 ;1863(4):183549
4Lattanzi R, Maftei D, Fullone MR, Miele R.Trypanosoma cruzi trans-sialidase induces STAT3 and ERK activation by prokineticin receptor 2 binding. Cell Biochem Funct. 2021;39(2):326-334.
5Del Corpo D, Fullone MR, Miele R, Lafond M, Pontiggia D, Grisel S, Kieffer-Jaquinod S, Giardina T, Bellincampi D, Lionetti V AtPME17 is a functional Arabidopsis thaliana pectin methylesterase regulated by its PRO region that triggers PME activity in the resistance to Botrytis cinerea. Mol Plant Pathol. 2020;1(12):1620-1633.
6Lattanzi R., Maftei D., Fullone M.R, Miele R Identification and characterization of Prokineticin receptor 2 splicing T variant and its modulation in an animal model of Alzheimer's disease,Neuropeptides, 2019, (73)Pages 49-56
.7Scaglione A, Fullone MR, Montemiglio LC, Parisi G, Zamparelli C, Vallone B, Savino C, Grgurina I. Structure of the adenylation domain Thr1 involved in the biosynthesis of 4-chlorothreonine in Streptomyces sp. OH-5093-protein flexibility and molecular bases of substrate specificity. FEBS J. 2017 ;284(18):2981-2999.
.
8. Fullone M.R., Paiardini A, Miele R, Marsango S, Gross DC, Omura S, Ros-Herrera E, Bonaccorsi di Patti MC, Laganà A, Pascarella S, Grgurina I. Insight into the structure-function relationship of the nonheme iron halogenases involved in the biosynthesis of 4-chlorothreonine -Thr3 from Streptomyces sp. OH-5093 and SyrB2 from Pseudomonas syringae pv. syringae B301DR.FEBS J. 2012 279(23):4269-82.
9. Anselmi M., Eliseo T., Zanetti-Polzi L., Fullone M.R., Fogliano V., Di Nola A., Paci M., Grgurina Structure of the lipodepsipeptide syringomycin E in phospholipids and sodium dodecylsulphate micelle studied by circular dichroism, NMR spectroscopy and molecular dynamics. Biochim. Biophys. Acta-Biomembranes. 2011(808):2102-2110.
10. Fiore A., Laparra J. M., Farre R., Fullone M.R., Grgurina I., Gallo M., Fogliano V . Lipodepsipetides from Pseudomonas syringae are partially proteolysed and not absorbed by Humans: an in vitro study. J Food Prot. 2008 (71): 979-985.
11. Fiore A., Mannina L., Sobolev A.P., Salzano A.M., Scaloni A., Grgurina I., Fullone M.R., Gallo M., Swasey C., Fogliano V., Takemoto J.Y. Bioactive lipopeptides of ice-nucleating snow bacterium Pseudomonas syringae strain31R1. FEMS Microbiol Lett.2008 (286): 158-165.
12 Fullone M.R., Paiardini A., Gross D.C., Lu S.E., Fiore A., Grgurina I. Mutational analysis and homology modelling of syrC, the aminoacyltransferase in the biosynthesis of syringomycin. Biochem Biophys Res Commun.2007(364): 201-207.
13. Visconti S., Camoni L., Fullone M.R., Lalle M., Marra M., Aducci P. Mutational analysis of the interaction between 14-3-3 proteins and plant plasma membrane H+-ATPase. J. Biol. Chem.2003(278): 8172-8180
14. Camoni L., Fullone M.R., Marra M., Aducci P. The plasma membrane H+-ATPase from maize roots is phosphorylated in the C-terminal domain by a calcium-dependent protein kinase. Physiol.Plant.1998,(104): 549-555.
15. Fullone M.R., Visconti S., Marra M., Fogliano V., Aducci P. Fusicoccin effect on the in vitro interaction between plant 14-3-3 proteins and plasma membrane H+-ATPase. J. Biol Chem.1998, (273):7698-7702.
16. Aducci P., Ballio A., Nasta D., Fogliano V., Fullone M.R., Marra M. Fusicoccin and its receptors perception and signal transduction. J.Plant Growth Regul. 1996 (18), 93-98.
17. Marra M., Fogliano V., Zambardi A., Fullone M.R., Nasta D., Aducci P The H +ATPase purified from maize root plasma membranes retains fusicoccin in vivo activation FEBS Lett. 1996, (382): 293-296.
18. Marra M., Ballio A., Battirossi P., Fogliano V., Fullone M.R., Slayman C.L., Aducci P. The fungal H+ATPase from Neurospora crassa reconstituted with the fusicoccin receptors senses fusicoccin signal. Proc Natl Acad Sci U S A.1995, (92): 1599-1603.
19. Aducci P., Marra M., Fogliano V., Fullone M.R. Fusicoccin receptors: Perception and transduction of the fusicoccin signal. J.Exsp.Botany 1995(46)1453-1478.
20. Marra M., Fullone M.R., Fogliano V., Pen J., Mattei M., Masi S., Aducci P.The 30-kilodalton protein present in purified fusicoccin receptor preparations is a 14-3-3-like protein Pl. Physiol. 1994(106):497-1501.
21. Marra M., Ballio A., Fullone M.R., Aducci P. Some properties of a functional reconstituted plasmalemma H+-ATPase activated by fusicoccin. Pl Physiol. (1994) 98,1029-1034
22. Aducci P., Ballio A., Donini V., Fogliano V., Fullone M.R., Marra M. Phospholipase A2 affects the activity of fusicoccin receptors FEBS Lett. 1993, (320): 173-176.
23. Aducci P, Ballio A., Fogliano V., Fullone M.R., Marra M., Proietti N. Purification and photoaffinity labeling of fusicoccin receptors from maize Eur J Biochem.1993, (214), 339-345.
24. Aducci P, Ballio A, Fullone M.R.Properties of Proteoliposomes containing fusicoccin receptors from maize Pl Physiol. 1989 (91).1402-1406
25. Aducci P, Ballio A, Blein J.P, Fullone M.R., Rossignol M, Scalla R.Functional reconstitution of a proton-translocating system responsive to fusicoccin. Proc Natl Acad Sci USA (1988) 85, 7649-7651.
26. Aducci P., Ballio A., Fullone M.R., Persichetti P.Entrapment into liposomes of fusicoccin binding sites. Pl Sci. (1986) 45, 83-86.