Obiettivi

Obiettivi del modulo:
- conoscere la struttura e la funzione degli amminoacidi, di oligopeptidi e vitamine idrosolubili
- conoscere la struttura e la funzione delle proteine fibrose, mioglobina, emoglobina e immunoglobuline
- conoscere le proprietà e la funzione degli enzimi e del loro studio
- conoscere alcune metodologie di studio e caratterizzazione delle proteine
- conoscere la struttura e la funzione dei carboidrati e i legami che sono coinvolti nelle strutture polimeriche e per la formazione dei complessi con proteine e lipidi (glicoproteine e glicolipidi)
- conoscere la struttura e la funzione dei lipidi. Ruolo dei lipidi nella composizione delle membrane biologiche, classificazione dei lipidi di membrana. Struttura delle proteine di membrana e legami coinvolti. Meccanismo di trasporto attraverso le membrane.

Canali

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FRANCESCO MALATESTA FRANCESCO MALATESTA   Scheda docente

Programma

Programma del modulo:
Nozioni preliminari: composizione chimica della materia vivente. Proprietà dell'acqua. Sistemi tampone biologici.
Proteine: amminoacidi. Classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico. Legame peptidico, struttura e proprietà. Grafico di Ramachandran. Glutatione, neuropeptidi: vasopressina, ossitocina (struttura generale e funzione). Struttura generale e maturazione dell'insulina. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione. Collagene e sua maturazione, cheratina, fibroina.
Emoglobina e mioglobina, struttura e funzione. Trama di saturazione frazionale. Equazione di Hill. Cooperatività e le sue basi strutturali. Il meccanismo stereochimico di Perutz. Effetti allosterici (effetto BPG, CO2, H+, Bohr). Trasporto di sangue di CO2. Il modello Monod-Wyman-Changeux. Emoglobinopatie. Composizione del sangue
Introduzione alla proteomica. Ripiegamento proteico Denaturanti chimici e fisici. Accompagnatori e chaperonine L'effetto idrofobico. L'esperimento di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Proteina APP. Basi molecolari di malattie degenerative causate da misfolding.
Immunoglobuline. Classificazione. Struttura e funzione.
Principi di metodologia biochimica. Metodi di purificazione e caratterizzazione delle macromolecole: cromatografia, elettroforesi, spettrofotometria, fluorimetria. SDS-PAGE, messa a fuoco isoelettrica.
Vitamine idrosolubili. Vitamine B1, B2, B3, B5, B6, B7, B9, B12, C, Fonti di vitamine e carenze. Coenzimi.
Enzimi. Nomenclatura enzimatica Proprietà generali degli enzimi: accelerazione della velocità, specificità della reazione e stereospecificità, regolazione. Catalisi e energia libera di attivazione. Catalisi acido-base, covalente e da ione metallico. Meccanismi catalitici della ribonucleasi, anidrasi carbonica e proteasi a serina. Cinetica chimica: equazione della velocità, ordine di reazione, costanti di velocità specifica di primo ordine e di secondo ordine. Cinetica enzimatica: equazione di Michaelis-Menten. Significato di KM e VMAX (kCAT) e la costante di specificità. Ipotesi del pre-equilibrio rapido. Il regime stazionario. Determinazione sperimentale dei parametri di stato stazionario. Determinazione grafica dei parametri di stato stazionario. Trasformazioni lineari: Lineweaver-Burk e Eadie-Hofstee. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, non competitiva, mista e non competitiva.

Testi adottati

Libri di testo (consigliati):
DL Nelson & MM Cox - Lehninger Principles of Biochemistry (7th edition)
D. Voet, JG Voet, CW Pratt - Fundamentals of Biochemsitry- Life at the Molecular Level (5th edition)

Prerequisiti

Prerequisiti: Conoscenza dei principi fondamentali della chimica generale. Conoscenze di base della chimica organica finalizzate allo studio della biochimica: struttura delle molecole organiche; gruppi funzionali e loro principali caratteristiche e reattività. Conoscenza delle nozioni di base della biologia cellulare. Lo studente per poter sostenere l’esame deve aver superato l’esame di Chimica e Propedeutica Biochimica.

Modalità di valutazione

Modalità di valutazione:
La valutazione dell’apprendimento relativo all’intero insegnamento si baserà sull’esito di un esame scritto strutturato come segue:
- 4 formule di struttura di importanti biomolecole a basso peso molecolare e dei principali legami chimici nelle biomolecole;
- 4 quesiti a scelta multipla (vero/falso) su argomenti trattati in modo esaustivo durante il corso.
- 2 domande aperte su argomenti di Biochimica e Biologia Molecolare trattati in modo esaustivo durante il corso.

DANIELA DE BIASE DANIELA DE BIASE   Scheda docente

Programma

Programma del modulo:
Glucidi. Proprietà generali e classificazione. Monosaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa, chitina). Glucidi di riserva e strutturali. Eteropolisaccaridi. Glicosaminoglicani e matrice extracellulare. Glicoproteine. Proteoglicani.
Lipidi. Proprietà generali e classificazione. Lipidi di riserva. Triacilgliceroli. Classificazione dei lipidi di membrana. Fosfoglicerolipidi e sfingolipidi. Colesterolo e derivati. Acido arachidonico
Composizione e struttura delle membrane biologiche. Componente lipidica e proteica delle membrane. Proteine di membrana: integrali e periferiche. Meccanismi di trasporto passivo e attivo. Trasportatori (trasportatore del glucosio, trasportatore cloro-bicarbonato). Canali ionici e pompe (SERCA, ATPasi e Na/K ATPase).

Testi adottati

Libri di testo (consigliati):
DL Nelson & MM Cox - Lehninger Principles of Biochemistry (7th edition)
D. Voet, JG Voet, CW Pratt - Fundamentals of Biochemsitry- Life at the Molecular Level (5th edition)

Prerequisiti

Prerequisiti: Conoscenza dei principi fondamentali della chimica generale. Conoscenze di base della chimica organica finalizzate allo studio della biochimica: struttura delle molecole organiche; gruppi funzionali e loro principali caratteristiche e reattività. Conoscenza delle nozioni di base della biologia cellulare. Lo studente per poter sostenere l’esame deve aver superato l’esame di Chimica e Propedeutica Biochimica.

Modalità di valutazione

Modalità di valutazione:
La valutazione dell’apprendimento relativo all’intero insegnamento si baserà sull’esito di un esame scritto strutturato come segue:
- 4 formule di struttura di importanti biomolecole a basso peso molecolare e dei principali legami chimici nelle biomolecole;
- 4 quesiti a scelta multipla (vero/falso) su argomenti trattati in modo esaustivo durante il corso.
- 2 domande aperte su argomenti di Biochimica e Biologia Molecolare trattati in modo esaustivo durante il corso.

Scheda insegnamento
  • Anno accademico: 2018/2019
  • Curriculum: Curriculum unico
  • Anno: Primo anno
  • Semestre: Secondo semestre
  • Insegnamento:
    1038227 - BIOCHEMISTRY
  • SSD: BIO/10
  • CFU: 5
Caratteristiche
  • Attività formative di base
  • Ambito disciplinare: Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico
  • Ore Aula: 60
  • CFU: 5.00
  • SSD: BIO/10