Obiettivi

Alla fine del corso lo studente deve:
• conoscere la struttura e dei rapporti struttura-funzione delle principali biomolecole
• conoscere i principi su cui si basano le tecniche di uso comune nella ricerca biochimica e le metodiche sfruttate nel laboratorio di analisi clinica

Canali

NESSUNA CANALIZZAZIONE

DANIELA DE BIASE DANIELA DE BIASE   Scheda docente

Programma

Nozioni preliminari: composizione chimica della materia vivente. Proprietà dell'acqua. Sistemi tampone biologici.
Proteine: amminoacidi. Classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico. Legame peptidico, struttura e proprietà. Grafico di Ramachandran. Glutatione, neuropeptidi: vasopressina, ossitocina (struttura generale e funzione). Struttura generale e maturazione dell'insulina. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione. Domini e motivi strutturali. Collagene e sua maturazione. Patologie associate ad alterazioni nel collagene. Cheratine (cenni).
Emoglobina e mioglobina, struttura e funzione. Trama di saturazione frazionale. Equazione di Hill. Cooperatività e le sue basi strutturali. Effetto Borh ed effettori allosterici (2,3-BPG, CO2, H+). Trasporto di CO2 nel sangue. I modelli allosterici. Emoglobinopatie.
Introduzione alla proteomica. Ripiegamento delle proteine. Denaturanti chimici e fisici. Proteine che assistono il ripiegamento. L'effetto idrofobico.
L'esperimento di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Basi molecolari di malattie degenerative causate da misfolding. Immunoglobuline.
Principi di metodologia biochimica. Metodi di purificazione e caratterizzazione delle macromolecole: cromatografie, elettroforesi, spettrofotometria,fluorimetria. Isolettrofocalizzazione e SDS-PAGE (1D e 2D). Cenni di spettrometria di massa.
Vitamine idrosolubili. Vitamina C. Vitamine del gruppo B. Fonti di vitamine e patologie associate a carenze vitaminiche. Coenzimi vitaminici.
Enzimi. Nomenclatura enzimatica Catalisi e energia libera di attivazione. Proprietà generali degli enzimi: velocità di reazione, specificità e stereospecificità della reazione, regolazione. Cinetica chimica: velocità di reazione, ordine di reazione, costanti di velocità specifica di primo ordine e di secondo ordine. Cinetica enzimatica: Lo stato pre-equilibrio rapido (cenni) e lo stato stazionario. Equazione di Michaelis-Menten. Significato di KM e Vmax (kcat) e la costante di specificità. Determinazione grafica dei parametri di stato stazionario. Trasformazioni lineari: Lineweaver-Burk e Eadie-Hofstee (opzionale). Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, non competitiva, mista e non competitiva. Meccanismi catalitici: catalisi acido-base, covalente e metallico-mediata. della anidrasi carbonica, del lisozima, di proteasi a serina e aspartil proteasi.
Coagulazione del sangue - Fattori coinvolti nella coagulazione: proteasi a serina, Ca2+ e fosfolipidi. Struttura del fibrinogeno e sua polimerizzazione. Transglutaminasi. Protrombina e sua attivazione. Vitamina K e il suo ruolo nella sintesi del Gla. Anticoagulanti e fibrinolisi.
Glucidi. Proprietà generali e classificazione. Monosaccaridi e legame glicosidico. Disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa). Glucidi di riserva e strutturali. Eteropolisaccaridi. Glicosamminoglicani e matrice extracellulare. Glicoproteine. Proteoglicani.
Lipidi. Proprietà generali e classificazione. Acidi grassi saturi e insaturi. Lipidi di riserva. Triacilgliceroli. Classificazione dei lipidi di membrana. Fosfoglicerolipidi e sfingolipidi. Colesterolo e derivati. Acido arachidonico e suoi derivati.
Composizione e struttura delle membrane biologiche. Componente lipidica e proteica delle membrane. Proteine di membrana: integrali e periferiche. Meccanismi di trasporto passivo e attivo. Trasportatori (trasportatori del glucosio, trasportatore cloro-bicarbonato). Canali ionici e pompe. Lipoproteine: struttura e funzioni. Vitamine liposolubili: A, D, E, K.

Testi adottati

• DL Nelson & MM Cox - Principi di Biochimica di Lehninger (settima edizione) Zanichelli
• D. Voet, JG Voet, CW Pratt - Fundamenti di Biochimica (quinta edizione) Zanichelli

Modalità di valutazione

Per superare l'esame occorre conseguire un voto non inferiore a 18/30 in ciascun modulo. Lo studente deve dimostrare di aver acquisito una conoscenza sufficiente degli argomenti trattati durante il corso
Per conseguire un punteggio pari a 30/30 e lode lo studente deve invece dimostrare di aver acquisito una conoscenza eccellente di tutti gli argomenti trattati durante il corso, argomentando un ragionamento lineare con l’impiego di termini tecnici ed avvalendosi di espressioni linguistiche corrette

Scheda insegnamento
  • Anno accademico: 2019/2020
  • Curriculum: Curriculum unico
  • Anno: Primo anno
  • Semestre: Secondo semestre
  • Insegnamento:
    1026210 - BIOCHIMICA
  • SSD: BIO/10
  • CFU: 4
Caratteristiche
  • Attività formative di base
  • Ambito disciplinare: Struttura, funzione e metabolismo delle molecole d'interesse biologico
  • Ore esercitazioni: 12
  • Ore Aula: 24
  • CFU: 3
  • SSD: BIO/10
  • Attività formative affini ed integrative
  • Ambito disciplinare: Attività formative affini o integrative
  • Ore Aula: 12.5
  • CFU: 1
  • SSD: BIO/10