Scienze Chimiche

Il corso si articolerà in tre parti: 1. Studio delle proprietà, della struttura e della funzione delle macromolecole biologiche; 2. Principali metodologie utilizzate nel laboratorio biochimico. Lo studio teorico dei metodi sperimentali sarà affiancato dalla proiezione e discussione di video; 3. Principi del metabolismo cellulare, vie metaboliche e loro regolazione. PARTE 1: Le macromolecole biologiche Architettura delle cellule. Cenni sulla struttura della cellula procariotica e della cellula eucariotica. Differenze e similitudini tra cellule animali e vegetali. Struttura e funzione degli acidi nucleici. Struttura di nucleosidi e nucleotidi, basi puriniche e pirimidiniche. Struttura del DNA. Ruolo del DNA come vettore dell’informazione genetica. Replicazione del DNA (cenni). Trascrizione (cenni). Ruolo dell’RNA messaggero e dell’RNA transfer nella traduzione delle proteine. Codice genetico. Cenni sul sequenziamento del DNA e sulla tecnologia del DNA ricombinante. Amminoacidi e proteine. Struttura, stereochimica e proprietà acido-base degli amminoacidi. Legame peptidico. Struttura primaria, secondaria (α-elica, foglietti β), terziaria e quaternaria delle proteine. Grafico di Ramachandran. Ripiegamento delle proteine (folding). Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Esperimenti di Anfinsen. Mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione. Struttura e ruolo del gruppo prostetico. Equilibrio di legame dell’ossigeno alla mioglobina ed equazione che lo descrive. Legame cooperativo dell’ossigeno all’emoglobina. Equazione di Hill. Modello simmetrico e modello sequenziale dell’allosteria. Effetto Bohr. Effettori allosterici dell’emoglobina (protoni, CO2, 2,3-bisfosfoglicerato). Emoglobina fetale. Cenni sulla struttura degli anticorpi. Legame antigene-anticorpo. Anticorpi catalitici. Lipidi e membrane biologiche. Cenni sulla classificazione e sui ruoli biologici dei lipidi. Struttura e organizzazione delle membrane biologiche. Proteine di membrana. Trasporto passivo facilitato: ionofori e porine. Trasporto attivo. Sistemi di traslocazione: uniporto, simporto, antiporto. Trasporto attivo guidato da ATP: pompa Na+-K+ e Ca2+-ATPasi (Na/K; Ca/H; H/K). Trasporto attivo guidato da gradienti ionici: il trasporto secondario del glucosio nell'epitelio intestinale. Enzimi. Specificità di substrato, stereospecificità, specificità prochirale. Strategie catalitiche (catalisi acido-base, covalente etc.). Cenni su nomenclatura e classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica. Equazione di Michaelis-Menten. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva e mista (equazioni). Esempio di meccanismo catalitico: le proteasi a serina. Regolazione dell’attività enzimatica: regolazione allosterica e modificazioni covalenti. PARTE 2: Le metodologie biochimiche. Metodologie biochimiche. Strategie di purificazione delle proteine. Scelta della fonte. Dosaggio delle proteine. Principali tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. Cenni sulla spettrometria di massa. La struttura primaria delle proteine e l’evoluzione molecolare. Cenni sulle tecniche per determinare la struttura tridimensionale delle proteine (cenni sulla cristallografia ai raggi X, sull’NMR e sulla Cryo-EM). PARTE 3: Il metabolismo. Aspetti generali del Metabolismo. Vie cataboliche e anaboliche. Approcci sperimentali allo studio del metabolismo. Le reazioni accoppiate. ATP e potenziale di trasferimento del gruppo fosforico. Reazioni di ossidoriduzione e trasportatori di elettroni (NAD+, NADP+, FAD e FMN). Potenziale redox. Metabolismo dei carboidrati. Glicolisi: reazioni della via glicolitica. Fermentazione omolattica e fermentazione alcolica. Gluconeogenesi. Via del pentoso fosfato: reazioni della fase ossidativa e generalità sulla fase non ossidativa. Regolazione coordinata della glicolisi e della gluconeogenesi (ruolo del fruttosio 2,6 bisfosfato e controllo ormonale). Cenni sul metabolismo del glicogeno: degradazione e sintesi. Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi. Cenni sulla struttura. Meccanismo di reazione della piruvato deidrogenasi. Ciclo dell’acido citrico. Reazioni del ciclo. Ruolo anfibolico e reazioni anaplerotiche. Cenni sulla regolazione. Metabolismo dei lipidi. Attivazione e degradazione degli acidi grassi. Cenni sui corpi chetonici, biosintesi degli acidi grassi e ciclo del gliossilato. Metabolismo degli amminoacidi. Ruolo e meccanismo d’azione delle transaminasi. Deamminazione ossidativa del glutammato. Cenni sul ciclo dell’urea. Cenni sulla degradazione degli aminoacidi. Cenni sul ruolo e struttura dei trasportatori di unità monocarboniose (tetraidrofolato e adenosilmetionina). Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. Generalità sui trasportatori degli elettroni. Cenni sul funzionamento dei complessi I-IV. Generazione della forza motrice protonica. Struttura e meccanismo dell’ATP sintasi (catalisi rotazionale). ATTENZIONE: Per ulteriore chiarezza, si specifica che è richiesta la conoscenza delle formule di struttura delle seguenti molecole di interesse biochimico: • I 20 amminoacidi (GALVIPFYHWKRDENQCSTM) e il legame peptidico • Ossi e desossi-nucleotidi e legame fosfodiesterico nel R(D)NA. • ATP e GTP, cAMP e cGMP • Glucosio (forma ciclica α e β; legami α e β glicosidici), fruttosio • Triacilgliceroli, glicerolo-3-fosfato, glicerofosfolipidi, sfingosina, sfingolipidi • NAD(P)+/NAD(P)H; FAD/FADH; FMN; Q/QH2 • Coenzima-A, eme (protoporfirina IX), piridossal-5’-fosfato (PLP) • Gli intermedi delle seguenti vie metaboliche: glicolisi, fermentazione omolattica e alcolica, gluconeogenesi, via dei pentosi fosfato (solo fase ossidativa), ciclo di Krebs (incluso meccanismo di reazione della piruvato deidrogenasi), attivazione e -ossidazione degli acidi grassi. Le strutture degli intermedi delle vie metaboliche indicate nel programma come “cenni” non devono essere conosciute.

INDISPENSABILE. Conoscenza dei concetti di base della chimica generale e della chimica organica. In particolare, è necessario conoscere: a) le proprietà dei principali gruppi funzionali; b) il meccanismo delle reazioni di sostituzione e addizione nucleofila; c) il concetto di acido, base e di pH; d) le proprietà delle soluzioni tampone.

“Principi di Biochimica” Voet, Voet, Pratt - Zanichelli

Le lezioni si tengono normalmente in presenza. Tuttavia, in caso di specifiche disposizioni governative e regionali legate all'emergenza COVID-19, in alcuni periodi le lezioni potrebbero svolgersi in modalità mista (in presenza e a distanza). Il corso sarà svolto tramite lezioni frontali teoriche (44 ore) ed esercitazioni teoriche in classe (4 ore). Lezioni frontali: 1) Svolgimento di un test d’ingresso anonimo per la valutazione delle conoscenze di base. Correzione e discussione del test. Spiegazione dei concetti che costituiscono i prerequisiti del corso, su richiesta degli studenti e in base ai risultati del test. 2) Spiegazione degli argomenti oggetto del programma tramite proiezione di diapositive e materiale audiovisivo. Questo modello didattico è volto a fornire la conoscenza teorica della Biochimica. 3) Discussioni aperte degli argomenti di lezione, durante le quali gli studenti sono chiamati a intervenire, che hanno lo scopo di sviluppare le capacità di comunicazione, critica e giudizio. Esercitazioni teoriche in classe: 1) Proiezione e discussione di video sulla purificazione delle proteine (2 ore in classe) 2) Proiezione e discussione di video sull'elettroforesi (2 ore in classe) Le esercitazioni hanno lo scopo di approfondire i concetti teorici studiati a lezione, anche tramite esercitazioni numeriche, e di metterli in pratica.

La frequenza non è obbligatoria ma è fortemente raccomandata.

L'esame di valutazione di Biochimica, che si svolge al termine dell’insegnamento, è orale anche se prevede la scrittura di strutture chimiche, grafici e schemi. Si articola in tre fasi della durata di circa 10 minuti ciascuna. Le tre fasi dell’interrogazione vertono sulle parti del programma: le macromolecole biologiche, le metodologie biochimiche e il metabolismo. In generale, la preparazione dello studente sarà valutata in base alla sua capacità di descrivere i processi biochimici in modo chiaro e scientificamente rigoroso e di saper collegare i vari argomenti, dimostrando di aver compreso la logica biochimica dei viventi. In particolare, allo studente sarà richiesta: la conoscenza della struttura e della funzione delle principali classi di macromolecole biologiche; la capacità di spiegare le principali vie metaboliche in termini di reazioni chimiche, riconoscendo e riproducendo le strutture dei metaboliti; la capacità di spiegare i principi e le applicazioni delle più comuni metodologie biochimiche. Ai fini della valutazione complessiva della preparazione dello studente, saranno prese in considerazione anche le capacità di comunicazione, critica e giudizio.

Non prevista

Le lezioni si tengono normalmente in presenza. Tuttavia, in caso di specifiche disposizioni governative e regionali legate all'emergenza COVID-19, in alcuni periodi le lezioni potrebbero svolgersi in modalità mista (in presenza e a distanza). Il corso sarà svolto tramite lezioni frontali teoriche (44 ore) ed esercitazioni teoriche in classe (4 ore). Lezioni frontali: 1) Svolgimento di un test d’ingresso anonimo per la valutazione delle conoscenze di base. Correzione e discussione del test. Spiegazione dei concetti che costituiscono i prerequisiti del corso, su richiesta degli studenti e in base ai risultati del test. 2) Spiegazione degli argomenti oggetto del programma tramite proiezione di diapositive e materiale audiovisivo. Questo modello didattico è volto a fornire la conoscenza teorica della Biochimica. 3) Discussioni aperte degli argomenti di lezione, durante le quali gli studenti sono chiamati a intervenire, che hanno lo scopo di sviluppare le capacità di comunicazione, critica e giudizio. Esercitazioni teoriche in classe: 1) Proiezione e discussione di video sulla purificazione delle proteine (2 ore in classe) 2) Proiezione e discussione di video sull'elettroforesi (2 ore in classe) Le esercitazioni hanno lo scopo di approfondire i concetti teorici studiati a lezione, anche tramite esercitazioni numeriche, e di metterli in pratica.

Architettura delle cellule: Cenni sulla struttura della cellula procariotica e della cellula eucariotica. Differenze e similitudini tra cellule animali e vegetali. Struttura e funzione degli acidi nucleici: Struttura di nucleosidi e nucleotidi, basi puriniche e pirimidiniche. Struttura del DNA. DNA come vettore dell’informazione genetica. Replicazione del DNA. Trascrizione. Codice genetico. Sintesi proteica. Tecnologie del DNA ricombinante (cenni) Struttura delle Proteine: Struttura, stereochimica e proprietà acido-base degli amminoacidi. Legame peptidico. Struttura primaria, secondaria (α-elica, foglietti β), terziaria e quaternaria delle proteine. Grafico di Ramachandran. Indice idropatico. Ripiegamento delle proteine (folding). Metodi per la Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Esperimenti e dogma di Anfinsen. Paradosso di Levinthal. Metodi per lo studio del folding e patologie legate al mis-folding (cenni) Metodologie biochimiche: Espressione eterologa in E. coli (cenni). Strategie di purificazione delle proteine. Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. La struttura primaria delle proteine e la evoluzione molecolare. Cenni sulle tecniche per determinare la struttura delle proteine. Mioglobina ed emoglobina: Struttura e funzione. Struttura e ruolo del gruppo prostetico. Equilibrio di legame dell’ossigeno alla mioglobina ed equazione che lo descrive. Legame cooperativo dell’ossigeno all’emoglobina. Equazione di Hill. Modello simmetrico e modello sequenziale dell’allosteria. Effetto Bohr. Effettori allosterici dell’emoglobina (protone, CO2, 2,3-bisfosfoglicerato). Alcune patologie molecolari dell'emoglobina Actina e Miosina: Struttura delle proteine coinvolte e meccanismo della contrazione muscolare ATP e Ca dipendente. Anticorpi: Struttura degli anticorpi. Classi delle immunoglobuline. Legame antigene-anticorpo. Cenni sulle tecniche di laboratorio basate su anticorpi. Cenni sulla produzione di anticorpi monoclonali mediante topi transgenici. Carboidrati: struttura e funzione dei glucidi. Monosaccaridi e Disaccaridi. Legame glicosidico (configurazioni α e β). Zuccheri riducenti e non riducenti. Polisaccaridi: cellulosa, amido, pectina, peptidoglicano. Differente organizzazione della parete cellulare nei batteri Gram positivi e Gram negativi. Penicillina. Glicosilazione delle proteine. Glicolipidi. Lipidi e membrane biologiche: Cenni sulla classificazione e sui ruoli biologici dei lipidi. Struttura e organizzazione delle membrane biologiche. Proteine di membrana. Trasporto di membrana: Trasporto passivo facilitato: Ionofori. Porine. Trasporto attivo. Sistemi di traslocazione: uniporto, simporto, antiporto. Trasporto attivo guidato da ATP: ATPasi di tipo P (Na/K; Ca/H; H/K), V e F. Trasportatori ABC. Cenni sul trasporto del glucosio Enzimi: Specificità di substrato, stereospecificità. Cofattori. Strategie catalitiche: catalisi acido-base (RNAsi), covalente (Proteasi a serina, enzimi PLP dipendenti), ioni metallici (anidrasi carbonica, cluster Fe-S). Cenni su nomenclatura e classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica: Equazione di Michaelis-Menten. Inibizione enzimatica: irreversibile e reversibile (competitiva, acompetitiva e mista). Cenni sulla regolazione dell’attività enzimatica: regolazione allosterica (ATCasi) e modificazioni covalenti (Fosforilazione). La trasduzione del segnale: Ormoni. Proteine e recettori con attività tirosina chinasica (PTK e RTK). Chinasi non recettoriali. Le Proteine G. Recettori associati a proteine G (GPCR). La via del fosfoinositide. Aspetti generali del Metabolismo: Vie cataboliche e anaboliche. Controllo del flusso metabolico: Reazioni enzimatiche vicine all’equilibrio o irreversibili (gates). ATP e composti ad alta energia. Potenziale di trasferimento del gruppo fosforico. Le reazioni accoppiate. Reazioni di ossidoriduzione e trasportatori di elettroni (NAD+, NADP+, FAD). Glicolisi: Reazioni della via glicolitica. Fermentazione omolattica e fermentazione alcolica. Glicogenolisi. Cenni sul metabolismo del glicogeno Gluconeogenesi. Reazioni irreversibili della gluconeogenesi. Regolazione coordinata della glicolisi e della gluconeogenesi (ruolo del fruttosio- 2,6-bisfosfato e controllo ormonale). Ciclo dell’acido citrico: Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi. Cenni sulla struttura. Meccanismo catalitico della piruvato deidrogenasi. Reazioni del ciclo. Cenni sulla regolazione del ciclo dell’acido citrico. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa: Generalità sui trasportatori degli elettroni. Cenni sulla struttura, cofattori e funzionamento dei complessi I-IV. Generazione della forza motrice protonica. Struttura e meccanismo dell’ATP sintasi (catalisi rotazionale). Cenni sui sistemi di trasporto navetta malato-aspartato e glicerolo-3-fosfato La fotosintesi: I cloroplasti. Clorofilla e caroteni. Reazioni alla luce: fotosintesi e catena di trasporto degli elettroni lineare e ciclica (fotosistemi I e II, citocormo b6f, ferredossina, ferredossina-NADP-reduttasi). Reazioni indipendenti dalla luce: ciclo di Calvin (fase 1 e cenni sulla fasi 2 e 3). Struttura e funzione della RuBisCO e cenni sulla sua regolazione. Metabolismo dei lipidi: β-ossidazione degli acidi grassi. Cenni sui corpi chetonici, biosintesi degli acidi grassi e sintesi del colesterolo. Il metabolismo degli amminoacidi: La degradazione delle proteine. La deamminazione degli amminoacidi. Il ciclo dell’urea. Cenni sulla sintesi e degradazione degli aminoacidi e sui derivati del loro metabolismo (neurotrasmettitori, eme)

Gli studenti dovranno possedere le conoscenze di base della chimica generale e inorganica e di chimica organica, della fisica, matematica e biologia. Sono prerequisiti richiesti la comprensione dei legami chimici, della stechiometria di reazione e dei gruppi funzionali presenti nelle molecole inorganiche e organiche. Sono altresì richieste competenze sulla reattività dei gruppi funzionali e su come la struttura di una molecola influenzi la sua capacità di reazione. Lo studente infine deve aver anche acquisito conoscenze minime sulla struttura della cellula e dei vari compartimenti cellulari così come sulla organizzazione e funzione dei principali organi e tessuti.

Uno tra: • D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: “Fondamenti di Biochimica” Zanichelli, Ed. • D.L. Nelson, M.M. Cox” Introduzione alla biochimica di Lehninger" Zanichelli, Ed. • D.L. Nelson, M.M. Cox” I principi di Biochimica di Lehninger” Zanichelli, Ed. • C.K. Mathews, K.E. van Holde D.R Appling S.J. Antony-Cahill: “Biochimica” Piccin Ed. • J. M. Berg, J.L.Tymoczko, L. Stryer: “Biochimica” Zanichelli, Ed. • R.H.Garret C.M Grisham" Biochimica " Piccin Ed. • J. Koolman K.H.Roehm "Testo atlante di biochimicaSeconda" Zanichelli, Ed. • T. M. Delvin "La Biochimica" EdiSES, Ed.

frequenza fortemente consigliata

Modalità esame: Orale L'esame viene svolto mediante l'utilizzo delle Biochemistry Cards. Le 52 carte coprono tutti gli argomenti affrontati nel corso (24 lezioni). L’elenco completo delle carte è a disposizione nella cartella contenente le lezioni. Ogni carta rappresenta solo un PUNTO DI PARTENZA da cui iniziare ad argomentare. Ci sono anche 2 Jolly (argomento a piacere). L’esame consta di 2 domande: I domanda: pescare 1 carta e parlare dell’argomento correlato. II domanda: pescare 3 carte e collegare tra loro sinteticamente gli argomenti relativi. E' possibile cambiare 1 delle 3 carte.

Il corso si svolge mediante lezioni frontali

Architettura delle cellule. Cenni sulla struttura della cellula procariotica e della cellula eucariotica. Differenze e similitudini tra cellule animali e vegetali. Struttura delle Proteine. Struttura, stereochimica e proprietà  acido-base degli amminoacidi. Legame peptidico. Struttura primaria, secondaria (α-elica, foglietti β), terziaria e quaternaria delle proteine. Grafico di Ramachandran. Indice idropatico. Ripiegamento delle proteine (folding). Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Esperimenti e dogma di Anfinsen. Paradosso di Levinthal. Mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione. Struttura e ruolo del gruppo prostetico. Equilibrio di legame dell’ossigeno alla mioglobina ed equazione che lo descrive. Legame cooperativo dell’ossigeno all’emoglobina. Equazione di Hill. Modello simmetrico e modello sequenziale dell’allosteria. Effetto Bohr. Effettori allosterici dell’emoglobina (protone, CO2, 2,3-bisfosfoglicerato). Alcune patologie molecolari dell'emoglobina. Anticorpi. Cenni sulla struttura degli anticorpi. Legame antigene-anticorpo. Struttura e funzione degli acidi nucleici. Struttura di nucleosidi e nucleotidi, basi puriniche e pirimidiniche. Struttura del DNA. DNA come vettore dell’informazione genetica. Replicazione del DNA. Trascrizione. Codice genetico. Sintesi proteica. Tecnologie del DNA ricombinante (cenni) Struttura e funzione dei glucidi. Zuccheri riducenti e non riducenti. Monosaccaridi. Legame glicosidico (configurazioni α e b). Disaccaridi e polisaccaridi. Glicoproteine. Metodologie biochimiche. Strategie di purificazione delle proteine. Scelta della fonte. Dosaggio delle proteine. Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. La struttura primaria delle proteine e la evoluzione molecolare. Cenni sulle tecniche per determinare la struttura delle proteine. Lipidi e membrane biologiche. Cenni sulla classificazione e sui ruoli biologici dei lipidi. Struttura e organizzazione delle membrane biologiche. Proteine di membrana. Ionofori. Porine. Proteine trasportatrici. Sistemi di traslocazione: uniporto, simporto, antiporto. Cenni sul trasporto del glucosio. Trasporto attivo guidato da ATP: sodio-potassio ATPasi. Enzimi. Specificità  di substrato, stereospecificità. Strategie catalitiche (catalisi acido-base, covalente). Ruolo delle vitamine e dei coenzimi nella catalisi. Cenni su nomenclatura e classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica. Equazione di Michaelis-Menten. Inibizione enzimatica. Esempio di meccanismo catalitico: le proteasi a serina. Regolazione dell’attività  enzimatica: regolazione allosterica e modificazioni covalenti. Aspetti generali del Metabolismo. Vie cataboliche e anaboliche. Approcci sperimentali allo studio del metabolismo. Le reazioni accoppiate. ATP e potenziale di trasferimento del gruppo fosforico. Reazioni di ossidoriduzione e trasportatori di elettroni (NAD+, NADP+, FAD e FMN). Potenziale redox. Metabolismo dei carboidrati. Glicolisi. Reazioni della via glicolitica. Fermentazione omolattica e fermentazione alcolica. Gluconeogenesi. Regolazione coordinata della glicolisi e della gluconeogenesi (ruolo del fruttosio- 2,6-bisfosfato e controllo ormonale). Cenni sul metabolismo del glicogeno. Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi. Cenni sulla struttura. Meccanismo catalitico della piruvato deidrogenasi. Ciclo dell’acido citrico. Reazioni del ciclo. Ruolo anfibolico e reazioni anaplerotiche. Cenni sulla regolazione. Metabolismo dei lipidi. -ossidazione degli acidi grassi. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. Generalità sui trasportatori degli elettroni. Cenni sul funzionamento dei complessi I-IV. Generazione della forza motrice protonica. Struttura e meccanismo dell’ATP sintasi (catalisi rotazionale).

Gli studenti dovranno possedere le conoscenze di base della chimica generale e inorganica e di chimica organica, della fisica, matematica e biologia. Sono prerequisiti richiesti la comprensione dei legami chimici, della stechiometria di reazione e dei gruppi funzionali presenti nelle molecole inorganiche e organiche. Sono altresì richieste competenze sulla reattività dei gruppi funzionali e su come la struttura di una molecola influenzi la sua capacità di reazione. Lo studente infine deve aver anche acquisito conoscenze minime sulla struttura della cellula e dei vari compartimenti cellulari così come sulla organizzazione e funzione dei principali organi e tessuti.

• D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: “Fondamenti di Biochimica” Zanichelli, Ed. • D.L. Nelson, M.M. Cox” Introduzione alla biochimica di Lehninger" Zanichelli, Ed. • D.L. Nelson, M.M. Cox” I principi di Biochimica di Lehninger” Zanichelli, Ed. • C.K. Mathews, K.E. van Holde D.R Appling S.J. Antony-Cahill: “Biochimica” Piccin Ed. • J. M. Berg, J.L.Tymoczko, L. Stryer: “Biochimica” Zanichelli, Ed. • R.H.Garret C.M Grisham" Biochimica " Piccin Ed.

Il corso si articola in lezioni frontali. Sono previsti 6 CFU di lezioni frontali (48 ore) in aula. Le lezioni di didattica frontale sono lo strumento principale per la trasmissione di informazioni sulla struttura, funzioni e trasformazioni delle biomolecole (i.e. glucidi e polisaccaridi, lipidi e membrane, amminoacidi e proteine, nucleotidi e acidi nucleici).

Non obbligatoria

È richiesto al candidato di padroneggiare i contenuti del corso evidenziando capacità di analisi, comprensione e valutazione di grafici, di rappresentazione mediante formula di metaboliti e di meccanismi di reazione catalizzati da enzimi.

Disponibile sulle slide delle lezioni e sulla pagina moodle del corso

Il corso si articola in lezioni frontali. Sono previsti 6 CFU di lezioni frontali (48 ore) in aula. Le lezioni di didattica frontale sono lo strumento principale per la trasmissione di informazioni sulla struttura, funzioni e trasformazioni delle biomolecole (i.e. glucidi e polisaccaridi, lipidi e membrane, amminoacidi e proteine, nucleotidi e acidi nucleici).