Scienze Chimiche

Il corso si articolerà in tre parti: 1. Studio delle proprietà, della struttura e della funzione delle macromolecole biologiche; 2. Principali metodologie utilizzate nel laboratorio biochimico. Lo studio teorico dei metodi sperimentali sarà affiancato dalla proiezione e discussione di video; 3. Principi del metabolismo cellulare, vie metaboliche e loro regolazione. PARTE 1: Le macromolecole biologiche (22 ore) Architettura delle cellule (0,5 ore). Cenni sulla struttura della cellula procariotica e della cellula eucariotica. Differenze e similitudini tra cellule animali e vegetali. Struttura e funzione degli acidi nucleici (1,5 ore). Struttura di nucleosidi e nucleotidi, basi puriniche e pirimidiniche. Struttura del DNA. Ruolo del DNA come vettore dell’informazione genetica. Replicazione del DNA (cenni). Trascrizione (cenni). Ruolo dell’RNA messaggero e dell’RNA transfer nella traduzione delle proteine. Codice genetico. Cenni sul sequenziamento del DNA e sulla tecnologia del DNA ricombinante. Amminoacidi e proteine (4 ore). Struttura, stereochimica e proprietà acido-base degli amminoacidi. Legame peptidico. Struttura primaria, secondaria (α-elica, foglietti β), terziaria e quaternaria delle proteine. Grafico di Ramachandran. Ripiegamento delle proteine (folding). Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Esperimenti di Anfinsen. Mioglobina ed emoglobina (6 ore). Struttura e funzione. Struttura e ruolo del gruppo prostetico. Equilibrio di legame dell’ossigeno alla mioglobina ed equazione che lo descrive. Legame cooperativo dell’ossigeno all’emoglobina. Equazione di Hill. Modello simmetrico e modello sequenziale dell’allosteria. Effetto Bohr. Effettori allosterici dell’emoglobina (protoni, CO2, 2,3-bisfosfoglicerato). Emoglobina fetale. Cenni sulla struttura degli anticorpi. Legame antigene-anticorpo. Anticorpi catalitici. Lipidi e membrane biologiche (4 ore). Cenni sulla classificazione e sui ruoli biologici dei lipidi. Struttura e organizzazione delle membrane biologiche. Proteine di membrana. Trasporto passivo facilitato: ionofori e porine. Trasporto attivo. Sistemi di traslocazione: uniporto, simporto, antiporto. Trasporto attivo guidato da ATP: pompa Na+-K+ e Ca2+-ATPasi (Na/K; Ca/H; H/K). Trasporto attivo guidato da gradienti ionici: il trasporto secondario del glucosio nell'epitelio intestinale. Enzimi (6 ore). Specificità di substrato, stereospecificità, specificità prochirale. Strategie catalitiche (catalisi acido-base, covalente etc.). Cenni su nomenclatura e classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica. Equazione di Michaelis-Menten. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva e mista (equazioni). Esempio di meccanismo catalitico: le proteasi a serina. Regolazione dell’attività enzimatica: regolazione allosterica e modificazioni covalenti. PARTE 2: Le metodologie biochimiche (4 ore) Metodologie biochimiche (4 ore). Strategie di purificazione delle proteine. Scelta della fonte. Dosaggio delle proteine. Principali tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. Cenni sulla spettrometria di massa. La struttura primaria delle proteine e l’evoluzione molecolare. Cenni sulle tecniche per determinare la struttura tridimensionale delle proteine (cenni sulla cristallografia ai raggi X, sull’NMR e sulla Cryo-EM). PARTE 3: Il metabolismo (22 ore) Aspetti generali del Metabolismo (2 ore). Vie cataboliche e anaboliche. Approcci sperimentali allo studio del metabolismo. Le reazioni accoppiate. ATP e potenziale di trasferimento del gruppo fosforico. Reazioni di ossidoriduzione e trasportatori di elettroni (NAD+, NADP+, FAD e FMN). Potenziale redox. Metabolismo dei carboidrati (4 ore). Glicolisi: reazioni della via glicolitica. Fermentazione omolattica e fermentazione alcolica. Gluconeogenesi. Via del pentoso fosfato: reazioni della fase ossidativa e generalità sulla fase non ossidativa. Regolazione coordinata della glicolisi e della gluconeogenesi (ruolo del fruttosio 2,6 bisfosfato e controllo ormonale). Cenni sul metabolismo del glicogeno: degradazione e sintesi. Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi (2 ore). Cenni sulla struttura. Meccanismo di reazione della piruvato deidrogenasi. Ciclo dell’acido citrico (4 ore). Reazioni del ciclo. Ruolo anfibolico e reazioni anaplerotiche. Cenni sulla regolazione. Metabolismo dei lipidi (4 ore). Attivazione e degradazione degli acidi grassi. Cenni sui corpi chetonici, biosintesi degli acidi grassi e ciclo del gliossilato. Metabolismo degli amminoacidi (4 ore). Ruolo e meccanismo d’azione delle transaminasi. Deamminazione ossidativa del glutammato. Cenni sul ciclo dell’urea. Cenni sulla degradazione degli aminoacidi. Cenni sul ruolo e struttura dei trasportatori di unità monocarboniose (tetraidrofolato e adenosilmetionina). Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa (2 ore). Generalità sui trasportatori degli elettroni. Cenni sul funzionamento dei complessi I-IV. Generazione della forza motrice protonica. Struttura e meccanismo dell’ATP sintasi (catalisi rotazionale). ATTENZIONE: Per ulteriore chiarezza, si specifica che è richiesta la conoscenza delle formule di struttura delle seguenti molecole di interesse biochimico: • I 20 amminoacidi (GALVIPFYHWKRDENQCSTM) e il legame peptidico • Ossi e desossi-nucleotidi e legame fosfodiesterico nel R(D)NA. • ATP e GTP, cAMP e cGMP • Glucosio (forma ciclica α e β; legami α e β glicosidici), fruttosio • Triacilgliceroli, glicerolo-3-fosfato, glicerofosfolipidi, sfingosina, sfingolipidi • NAD(P)+/NAD(P)H; FAD/FADH; FMN; Q/QH2 • Coenzima-A, eme (protoporfirina IX), piridossal-5’-fosfato (PLP) • Gli intermedi delle seguenti vie metaboliche: glicolisi, fermentazione omolattica e alcolica, gluconeogenesi, via dei pentosi fosfato (solo fase ossidativa), ciclo di Krebs (incluso meccanismo di reazione della piruvato deidrogenasi), attivazione e -ossidazione degli acidi grassi. Le strutture degli intermedi delle vie metaboliche indicate nel programma come “cenni” non devono essere conosciute.

INDISPENSABILE. Conoscenza dei concetti di base della chimica generale e della chimica organica. In particolare, è necessario conoscere: a) le proprietà dei principali gruppi funzionali; b) il meccanismo delle reazioni di sostituzione e addizione nucleofila, eliminazione, addizione elettrofila, e reazioni redox; c) il concetto di acido, base e di pH; d) le proprietà delle soluzioni tampone. UTILE. Principi della cromotografia e dell'elettroforesi CONSIGLIABILE. Struttura della cellula eucariotica e procariotica

“Principi di Biochimica” Voet, Voet, Pratt - Zanichelli Diapositive delle lezioni messe a disposizione sulla piattaforma ELearnig2

Le lezioni si tengono normalmente in presenza. Tuttavia, in caso di specifiche disposizioni governative e regionali legate all'emergenza COVID-19, in alcuni periodi le lezioni potrebbero svolgersi in modalità mista (in presenza e a distanza). Il corso sarà svolto tramite lezioni frontali teoriche (44 ore) ed esercitazioni teoriche in classe (4 ore). Lezioni frontali: 1) Svolgimento di un test d’ingresso anonimo per la valutazione delle conoscenze di base. Correzione e discussione del test. Spiegazione dei concetti che costituiscono i prerequisiti del corso, su richiesta degli studenti e in base ai risultati del test. 2) Spiegazione degli argomenti oggetto del programma tramite proiezione di diapositive e materiale audiovisivo. Questo modello didattico è volto a fornire la conoscenza teorica della Biochimica. 3) Discussioni aperte degli argomenti di lezione, durante le quali gli studenti sono chiamati a intervenire, che hanno lo scopo di sviluppare le capacità di comunicazione, critica e giudizio. Esercitazioni teoriche in classe: 1) Proiezione e discussione di video sulla purificazione delle proteine (2 ore in classe) 2) Proiezione e discussione di video sull'elettroforesi (2 ore in classe) Le esercitazioni hanno lo scopo di approfondire i concetti teorici studiati a lezione, anche tramite esercitazioni numeriche, e di metterli in pratica.

La frequenza non è obbligatoria ma è fortemente raccomandata.

L'esame di valutazione di Biochimica, che si svolge al termine dell’insegnamento, è orale anche se prevede la scrittura di strutture chimiche, grafici e schemi. Si articola in tre fasi della durata di circa 10 minuti ciascuna, che hanno uguale peso nella valutazione complessiva. Le tre fasi dell’interrogazione vertono sulle parti del programma: le macromolecole biologiche, le metodologie biochimiche e il metabolismo. In generale, la preparazione dello studente sarà valutata in base alla sua capacità di descrivere i processi biochimici in modo chiaro e scientificamente rigoroso e di saper collegare i vari argomenti, dimostrando di aver compreso la logica biochimica dei viventi. In particolare, allo studente sarà richiesta: la conoscenza della struttura e della funzione delle principali classi di macromolecole biologiche (33%); la capacità di spiegare le principali vie metaboliche in termini di reazioni chimiche, riconoscendo e riproducendo le strutture dei metaboliti (33%); la capacità di spiegare i principi e le applicazioni delle più comuni metodologie biochimiche (33%). Ai fini della valutazione complessiva della preparazione dello studente, saranno prese in considerazione anche le capacità di comunicazione, critica e giudizio.

Non prevista

Le lezioni si tengono in presenza. Il corso sarà svolto tramite lezioni frontali ed esercitazioni guidate in classe in presenza del docente. Lezioni frontali: 1) Spiegazione degli argomenti oggetto del programma , divisi in moduli di apprendimento, tramite proiezione di diapositive e materiale audiovisivo. Questo modello didattico è volto a fornire un'approfondita conoscenza teorica della Biochimica. 2) Discussioni aperte degli argomenti di lezione, durante le quali gli studenti sono chiamati a intervenire, che hanno lo scopo di sviluppare le capacità di comunicazione, critica e giudizio. In questi frangenti, il docente suggerisce collegamenti tra diversi moduli di apprendimento, ponendo domande alle quali gli studenti sono chiamati a rispondere singolarmente. Esercitazioni teoriche in classe: 1) Svolgimento di un test d’ingresso anonimo per la valutazione delle conoscenze di base. Correzione e discussione del test. Spiegazione dei concetti che costituiscono i prerequisiti del corso, su richiesta degli studenti e in base ai risultati del test. 2) Proiezione e discussione di video sugli argomenti trattati a lezione, con lo scopo di richiamare, rielaborare e discutere le conoscenze acquisite. 3) Ogni modulo di insegnamento sarà seguito da un test anonimo di valutazione con domande a risposta multipla. Alla fine del test gli studenti potranno verificarne autonomamente i risultati. Comunque i risultati, in forma aggregata, saranno sempre discussi dal docente, che spiegherà il significato delle domande e indicherà quali sono le risposte giuste, facendo seguire anche un richiamo alle lezioni svolte. I test sono formulati anche in modo di sviluppare la capacità di applicare le conoscenza apprese a problematiche biochimiche. Le esercitazioni hanno lo scopo di approfondire ed elaborare i concetti teorici studiati a lezione, anche tramite esercitazioni numeriche, e di metterli in pratica, sviluppando le capacità metacognitive.

Architettura delle cellule: Cenni sulla struttura della cellula procariotica e della cellula eucariotica. Differenze e similitudini tra cellule animali e vegetali. Struttura e funzione degli acidi nucleici: Struttura di nucleosidi e nucleotidi, basi puriniche e pirimidiniche. Struttura del DNA. DNA come vettore dell’informazione genetica. Replicazione del DNA. Trascrizione. Codice genetico. Sintesi proteica. Tecnologie del DNA ricombinante (cenni) Struttura delle Proteine: Struttura, stereochimica e proprietà acido-base degli amminoacidi. Legame peptidico. Struttura primaria, secondaria (α-elica, foglietti β), terziaria e quaternaria delle proteine. Grafico di Ramachandran. Indice idropatico. Ripiegamento delle proteine (folding). Metodi per la Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Esperimenti e dogma di Anfinsen. Paradosso di Levinthal. Metodi per lo studio del folding e patologie legate al mis-folding (cenni) Metodologie biochimiche: Espressione eterologa in E. coli (cenni). Strategie di purificazione delle proteine. Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. La struttura primaria delle proteine e la evoluzione molecolare. Cenni sulle tecniche per determinare la struttura delle proteine. Mioglobina ed emoglobina: Struttura e funzione. Struttura e ruolo del gruppo prostetico. Equilibrio di legame dell’ossigeno alla mioglobina ed equazione che lo descrive. Legame cooperativo dell’ossigeno all’emoglobina. Equazione di Hill. Modello simmetrico e modello sequenziale dell’allosteria. Effetto Bohr. Effettori allosterici dell’emoglobina (protone, CO2, 2,3-bisfosfoglicerato). Alcune patologie molecolari dell'emoglobina Actina e Miosina: Struttura delle proteine coinvolte e meccanismo della contrazione muscolare ATP e Ca dipendente. Anticorpi: Struttura degli anticorpi. Classi delle immunoglobuline. Legame antigene-anticorpo. Cenni sulle tecniche di laboratorio basate su anticorpi. Cenni sulla produzione di anticorpi monoclonali mediante topi transgenici. Carboidrati: struttura e funzione dei glucidi. Monosaccaridi e Disaccaridi. Legame glicosidico (configurazioni α e β). Zuccheri riducenti e non riducenti. Polisaccaridi: cellulosa, amido, pectina, peptidoglicano. Differente organizzazione della parete cellulare nei batteri Gram positivi e Gram negativi. Penicillina. Glicosilazione delle proteine. Glicolipidi. Lipidi e membrane biologiche: Cenni sulla classificazione e sui ruoli biologici dei lipidi. Struttura e organizzazione delle membrane biologiche. Proteine di membrana. Trasporto di membrana: Trasporto passivo facilitato: Ionofori. Porine. Trasporto attivo. Sistemi di traslocazione: uniporto, simporto, antiporto. Trasporto attivo guidato da ATP: ATPasi di tipo P (Na/K; Ca/H; H/K), V e F. Trasportatori ABC. Cenni sul trasporto del glucosio Enzimi: Specificità di substrato, stereospecificità. Cofattori. Strategie catalitiche: catalisi acido-base (RNAsi), covalente (Proteasi a serina, enzimi PLP dipendenti), ioni metallici (anidrasi carbonica, cluster Fe-S). Cenni su nomenclatura e classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica: Equazione di Michaelis-Menten. Inibizione enzimatica: irreversibile e reversibile (competitiva, acompetitiva e mista). Cenni sulla regolazione dell’attività enzimatica: regolazione allosterica (ATCasi) e modificazioni covalenti (Fosforilazione). La trasduzione del segnale: Ormoni. Proteine e recettori con attività tirosina chinasica (PTK e RTK). Chinasi non recettoriali. Le Proteine G. Recettori associati a proteine G (GPCR). La via del fosfoinositide. Aspetti generali del Metabolismo: Vie cataboliche e anaboliche. Controllo del flusso metabolico: Reazioni enzimatiche vicine all’equilibrio o irreversibili (gates). ATP e composti ad alta energia. Potenziale di trasferimento del gruppo fosforico. Le reazioni accoppiate. Reazioni di ossidoriduzione e trasportatori di elettroni (NAD+, NADP+, FAD). Glicolisi: Reazioni della via glicolitica. Fermentazione omolattica e fermentazione alcolica. Glicogenolisi. Cenni sul metabolismo del glicogeno Gluconeogenesi. Reazioni irreversibili della gluconeogenesi. Regolazione coordinata della glicolisi e della gluconeogenesi (ruolo del fruttosio- 2,6-bisfosfato e controllo ormonale). Ciclo dell’acido citrico: Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi. Cenni sulla struttura. Meccanismo catalitico della piruvato deidrogenasi. Reazioni del ciclo. Cenni sulla regolazione del ciclo dell’acido citrico. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa: Generalità sui trasportatori degli elettroni. Cenni sulla struttura, cofattori e funzionamento dei complessi I-IV. Generazione della forza motrice protonica. Struttura e meccanismo dell’ATP sintasi (catalisi rotazionale). Cenni sui sistemi di trasporto navetta malato-aspartato e glicerolo-3-fosfato La fotosintesi: I cloroplasti. Clorofilla e caroteni. Reazioni alla luce: fotosintesi e catena di trasporto degli elettroni lineare e ciclica (fotosistemi I e II, citocormo b6f, ferredossina, ferredossina-NADP-reduttasi). Reazioni indipendenti dalla luce: ciclo di Calvin (fase 1 e cenni sulla fasi 2 e 3). Struttura e funzione della RuBisCO e cenni sulla sua regolazione. Metabolismo dei lipidi: β-ossidazione degli acidi grassi. Cenni sui corpi chetonici, biosintesi degli acidi grassi e sintesi del colesterolo. Il metabolismo degli amminoacidi: La degradazione delle proteine. La deamminazione degli amminoacidi. Il ciclo dell’urea. Cenni sulla sintesi e degradazione degli aminoacidi e sui derivati del loro metabolismo (neurotrasmettitori, eme)

Gli studenti dovranno possedere le conoscenze di base della chimica generale e inorganica e di chimica organica, della fisica, matematica e biologia. Sono prerequisiti richiesti la comprensione dei legami chimici, della stechiometria di reazione e dei gruppi funzionali presenti nelle molecole inorganiche e organiche. Sono altresì richieste competenze sulla reattività dei gruppi funzionali e su come la struttura di una molecola influenzi la sua capacità di reazione. Lo studente infine deve aver anche acquisito conoscenze minime sulla struttura della cellula e dei vari compartimenti cellulari così come sulla organizzazione e funzione dei principali organi e tessuti.

Uno tra: • D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: “Fondamenti di Biochimica” Zanichelli, Ed. • D.L. Nelson, M.M. Cox” Introduzione alla biochimica di Lehninger" Zanichelli, Ed. • D.L. Nelson, M.M. Cox” I principi di Biochimica di Lehninger” Zanichelli, Ed. • C.K. Mathews, K.E. van Holde D.R Appling S.J. Antony-Cahill: “Biochimica” Piccin Ed. • J. M. Berg, J.L.Tymoczko, L. Stryer: “Biochimica” Zanichelli, Ed. • R.H.Garret C.M Grisham" Biochimica " Piccin Ed. • J. Koolman K.H.Roehm "Testo atlante di biochimicaSeconda" Zanichelli, Ed. • T. M. Delvin "La Biochimica" EdiSES, Ed.

frequenza fortemente consigliata

Modalità esame: Orale L'esame viene svolto mediante l'utilizzo delle Biochemistry Cards. Le 52 carte coprono tutti gli argomenti affrontati nel corso (24 lezioni). L’elenco completo delle carte è a disposizione nella cartella contenente le lezioni. Ogni carta rappresenta solo un PUNTO DI PARTENZA da cui iniziare ad argomentare. Ci sono anche 2 Jolly (argomento a piacere). L’esame consta di 2 domande: I domanda: pescare 1 carta e parlare dell’argomento correlato. II domanda: pescare 3 carte e collegare tra loro sinteticamente gli argomenti relativi. E' possibile cambiare 1 delle 3 carte.

Il corso si svolge mediante lezioni frontali

Architettura delle cellule. Cenni sulla struttura della cellula procariotica e della cellula eucariotica. Differenze e similitudini tra cellule animali e vegetali. Struttura delle Proteine. Struttura, stereochimica e proprietà  acido-base degli amminoacidi. Legame peptidico. Struttura primaria, secondaria (α-elica, foglietti β), terziaria e quaternaria delle proteine. Grafico di Ramachandran. Indice idropatico. Ripiegamento delle proteine (folding). Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Esperimenti e dogma di Anfinsen. Paradosso di Levinthal. Mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione. Struttura e ruolo del gruppo prostetico. Equilibrio di legame dell’ossigeno alla mioglobina ed equazione che lo descrive. Legame cooperativo dell’ossigeno all’emoglobina. Equazione di Hill. Modello simmetrico e modello sequenziale dell’allosteria. Effetto Bohr. Effettori allosterici dell’emoglobina (protone, CO2, 2,3-bisfosfoglicerato). Alcune patologie molecolari dell'emoglobina. Anticorpi. Cenni sulla struttura degli anticorpi. Legame antigene-anticorpo. Struttura e funzione degli acidi nucleici. Struttura di nucleosidi e nucleotidi, basi puriniche e pirimidiniche. Struttura del DNA. DNA come vettore dell’informazione genetica. Replicazione del DNA. Trascrizione. Codice genetico. Sintesi proteica. Tecnologie del DNA ricombinante (cenni) Struttura e funzione dei glucidi. Zuccheri riducenti e non riducenti. Monosaccaridi. Legame glicosidico (configurazioni α e b). Disaccaridi e polisaccaridi. Glicoproteine. Metodologie biochimiche. Strategie di purificazione delle proteine. Scelta della fonte. Dosaggio delle proteine. Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. La struttura primaria delle proteine e la evoluzione molecolare. Cenni sulle tecniche per determinare la struttura delle proteine. Lipidi e membrane biologiche. Cenni sulla classificazione e sui ruoli biologici dei lipidi. Struttura e organizzazione delle membrane biologiche. Proteine di membrana. Ionofori. Porine. Proteine trasportatrici. Sistemi di traslocazione: uniporto, simporto, antiporto. Cenni sul trasporto del glucosio. Trasporto attivo guidato da ATP: sodio-potassio ATPasi. Enzimi. Specificità  di substrato, stereospecificità. Strategie catalitiche (catalisi acido-base, covalente). Ruolo delle vitamine e dei coenzimi nella catalisi. Cenni su nomenclatura e classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica. Equazione di Michaelis-Menten. Inibizione enzimatica. Esempio di meccanismo catalitico: le proteasi a serina. Regolazione dell’attività  enzimatica: regolazione allosterica e modificazioni covalenti. Aspetti generali del Metabolismo. Vie cataboliche e anaboliche. Approcci sperimentali allo studio del metabolismo. Le reazioni accoppiate. ATP e potenziale di trasferimento del gruppo fosforico. Reazioni di ossidoriduzione e trasportatori di elettroni (NAD+, NADP+, FAD e FMN). Potenziale redox. Metabolismo dei carboidrati. Glicolisi. Reazioni della via glicolitica. Fermentazione omolattica e fermentazione alcolica. Gluconeogenesi. Regolazione coordinata della glicolisi e della gluconeogenesi (ruolo del fruttosio- 2,6-bisfosfato e controllo ormonale). Cenni sul metabolismo del glicogeno. Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi. Cenni sulla struttura. Meccanismo catalitico della piruvato deidrogenasi. Ciclo dell’acido citrico. Reazioni del ciclo. Ruolo anfibolico e reazioni anaplerotiche. Cenni sulla regolazione. Metabolismo dei lipidi. -ossidazione degli acidi grassi. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. Generalità sui trasportatori degli elettroni. Cenni sul funzionamento dei complessi I-IV. Generazione della forza motrice protonica. Struttura e meccanismo dell’ATP sintasi (catalisi rotazionale).

Gli studenti dovranno possedere le conoscenze di base della chimica generale e inorganica e di chimica organica, della fisica, matematica e biologia. Sono prerequisiti richiesti la comprensione dei legami chimici, della stechiometria di reazione e dei gruppi funzionali presenti nelle molecole inorganiche e organiche. Sono altresì richieste competenze sulla reattività dei gruppi funzionali e su come la struttura di una molecola influenzi la sua capacità di reazione. Lo studente infine deve aver anche acquisito conoscenze minime sulla struttura della cellula e dei vari compartimenti cellulari così come sulla organizzazione e funzione dei principali organi e tessuti.

• D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: “Fondamenti di Biochimica” Zanichelli, Ed. • D.L. Nelson, M.M. Cox” Introduzione alla biochimica di Lehninger" Zanichelli, Ed. • D.L. Nelson, M.M. Cox” I principi di Biochimica di Lehninger” Zanichelli, Ed. • C.K. Mathews, K.E. van Holde D.R Appling S.J. Antony-Cahill: “Biochimica” Piccin Ed. • J. M. Berg, J.L.Tymoczko, L. Stryer: “Biochimica” Zanichelli, Ed. • R.H.Garret C.M Grisham" Biochimica " Piccin Ed.

Il corso si articola in lezioni frontali. Sono previsti 6 CFU di lezioni frontali (48 ore) in aula. Le lezioni di didattica frontale sono lo strumento principale per la trasmissione di informazioni sulla struttura, funzioni e trasformazioni delle biomolecole (i.e. glucidi e polisaccaridi, lipidi e membrane, amminoacidi e proteine, nucleotidi e acidi nucleici).

Non obbligatoria

È richiesto al candidato di padroneggiare i contenuti del corso evidenziando capacità di analisi, comprensione e valutazione di grafici, di rappresentazione mediante formula di metaboliti e di meccanismi di reazione catalizzati da enzimi.

Disponibile sulle slide delle lezioni e sulla pagina moodle del corso

Il corso si articola in lezioni frontali. Sono previsti 6 CFU di lezioni frontali (48 ore) in aula. Le lezioni di didattica frontale sono lo strumento principale per la trasmissione di informazioni sulla struttura, funzioni e trasformazioni delle biomolecole (i.e. glucidi e polisaccaridi, lipidi e membrane, amminoacidi e proteine, nucleotidi e acidi nucleici).