Scienze Chimiche

ANGELO TOTO

CONOSCENZA E CAPACITA’ DI COMPRENSIONE
Lo studente acquisisce le conoscenze necessarie alla comprensione delle strutture e delle funzioni della materia vivente in termini molecolari. Strutture e funzioni delle proteine, lipidi, fosfolipidi, carboidrati. I principi e le applicazioni delle piu comuni metodologie biochimiche Relazione tra struttura e funzione delle proteine. Proteine fibrose e proteine globulari. Membrane biologiche e sistemi di trasporto. Le principali vie metaboliche dei carboidrati, lipidi, acidi grassi : meccanismi delle reazioni enzimatiche e la cinetica di Michaelis-Menten. Meccanismi di regolazione delle vie metaboliche, produzione e conservazione dell’energia. Vengono affrontatati anche alcuni temi d’avanguardia nel campo della biochimica, anche con il supporto di libri di testo avanzati.

CAPACITA’ DI APPLICARE CONOSCENZA E COMPRENSIONE
Le lezioni frontali coprono tuti gli argomenti del programma. La conoscenza e la comprensione dei singoli argomenti verrà consolidata attraverso discussioni sugli approcci concettuali e metodologici usati nello studio delle reazioni metaboliche e sulle connessioni tra le singole vie metaboliche. Gli studenti saranno in grado di comprendere l’importanza che la conoscenza della biochimica, ed in particolare della catalisi enzimatica, riveste nell’ambito della chimica organica, chimica farmaceutica, chimica analitica e delle biotecnologie. Verranno illustrati esempi specifici di tali applicazioni e verranno proposti problemi che possono essere risolti soltanto avendo una dettagliata conoscenza dei meccanismi catalitici. Gli studenti saranno invitati a discutere i problemi presentati e a proporre le soluzioni.
AUTONOMIA DI GIUDIZIO
Le discussioni su argomenti inerenti al programma e inquadrati in un’ottica interdisciplinare, insieme alle conoscenze acquisite, potranno sviluppare la capacità di formulare una propria valutazione sulla base delle informazioni disponibili, le capacità critiche e un certo grado di autonomia di giudizio ed interpretazione dei dati nell’ambito delle problematiche biochimiche.

ABILITA’ COMUNICATIVE
La conoscenza delle basi biochimiche dei processi biologici e il corretto uso della terminologia biochimica contribuisce a sviluppare l’abilità di comunicare con interlocutori specialisti e non specialisti.

CAPACITA’ DI APPRENDIMENTO
Le conoscenze acquisite dei fondamenti della biochimica, l’introduzione alle strategie della ricerca biochimica e l’abilità di interpretare i dati, stimolano la capacità di apprendimento necessaria ad intraprendere studi successivi che richiedono una maggiore autonomia, come la Laurea magistrale.

Conoscenza dei principi fondamentali della biochimica, compresi i concetti di struttura e funzione delle macromolecole biologiche, la cinetica delle reazioni enzimatiche e i processi metabolici.
Capacità di comprendere le basi molecolari dei processi biologici, inclusi i meccanismi di regolazione e la comunicazione cellulare.
Abilità di applicare le conoscenze acquisite per risolvere problemi biochimici e molecolari.
Abilità di comunicare in modo chiaro e conciso i concetti biochimici sia oralmente che per iscritto.

Gli studenti dovranno possedere le conoscenze di base della chimica generale e inorganica e di chimica organica, della fisica, matematica e biologia. Sono prerequisiti richiesti la comprensione dei legami chimici, della stechiometria di reazione e dei gruppi funzionali presenti nelle molecole inorganiche e organiche. Sono altresì richieste competenze sulla reattività dei gruppi funzionali e su come la struttura di una molecola influenzi la sua capacità di reazione. Lo studente infine deve aver anche acquisito conoscenze minime sulla struttura della cellula e dei vari compartimenti cellulari così come sulla organizzazione e funzione dei principali organi e tessuti.

Architettura delle cellule. Cenni sulla struttura della cellula procariotica e della cellula eucariotica.
Differenze e similitudini tra cellule animali e vegetali.

Struttura delle Proteine. Struttura, stereochimica e proprietà  acido-base degli amminoacidi. Legame peptidico. Struttura primaria, secondaria (α-elica, foglietti β), terziaria e quaternaria delle proteine. Grafico di Ramachandran. Indice idropatico. Ripiegamento delle proteine (folding). Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Esperimenti e dogma di Anfinsen. Paradosso di Levinthal.

Mioglobina ed emoglobina. Struttura e funzione. Struttura e ruolo del gruppo prostetico. Equilibrio di legame dell’ossigeno alla mioglobina ed equazione che lo descrive. Legame cooperativo dell’ossigeno all’emoglobina. Equazione di Hill. Modello simmetrico e modello sequenziale dell’allosteria. Effetto Bohr. Effettori allosterici dell’emoglobina (protone, CO2, 2,3-bisfosfoglicerato). Alcune patologie molecolari dell'emoglobina.

Anticorpi. Cenni sulla struttura degli anticorpi. Legame antigene-anticorpo.

Struttura e funzione degli acidi nucleici. Struttura di nucleosidi e nucleotidi, basi puriniche e
pirimidiniche. Struttura del DNA. DNA come vettore dell’informazione genetica. Replicazione del
DNA. Trascrizione. Codice genetico. Sintesi proteica. Tecnologie del DNA ricombinante (cenni)

Struttura e funzione dei glucidi. Zuccheri riducenti e non riducenti. Monosaccaridi. Legame
glicosidico (configurazioni α e b). Disaccaridi e polisaccaridi. Glicoproteine.

Metodologie biochimiche. Strategie di purificazione delle proteine. Scelta della fonte. Dosaggio delle proteine. Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. La struttura primaria delle proteine e la evoluzione molecolare. Cenni sulle tecniche per determinare la struttura delle proteine.

Lipidi e membrane biologiche. Cenni sulla classificazione e sui ruoli biologici dei lipidi. Struttura e
organizzazione delle membrane biologiche. Proteine di membrana. Ionofori. Porine. Proteine trasportatrici. Sistemi di traslocazione: uniporto, simporto, antiporto. Cenni sul trasporto del glucosio. Trasporto attivo guidato da ATP: sodio-potassio ATPasi.

Enzimi. Specificità  di substrato, stereospecificità. Strategie catalitiche (catalisi acido-base, covalente). Ruolo delle vitamine e dei coenzimi nella catalisi. Cenni su nomenclatura e classificazione degli enzimi. Cinetica enzimatica. Equazione di Michaelis-Menten. Inibizione enzimatica. Esempio di meccanismo catalitico: le proteasi a serina. Regolazione dell’attività  enzimatica: regolazione allosterica e modificazioni covalenti.

Aspetti generali del Metabolismo. Vie cataboliche e anaboliche. Approcci sperimentali allo studio del metabolismo. Le reazioni accoppiate. ATP e potenziale di trasferimento del gruppo fosforico. Reazioni di ossidoriduzione e trasportatori di elettroni (NAD+, NADP+, FAD e FMN). Potenziale redox. Metabolismo dei carboidrati.

Glicolisi. Reazioni della via glicolitica. Fermentazione omolattica e fermentazione alcolica. Gluconeogenesi. Regolazione coordinata della glicolisi e della gluconeogenesi (ruolo del fruttosio- 2,6-bisfosfato e controllo ormonale). Cenni sul metabolismo del glicogeno.
Complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi. Cenni sulla struttura. Meccanismo catalitico della piruvato deidrogenasi.

Ciclo dell’acido citrico. Reazioni del ciclo. Ruolo anfibolico e reazioni anaplerotiche. Cenni sulla
regolazione.

Metabolismo dei lipidi. -ossidazione degli acidi grassi.

Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa. Generalità sui trasportatori degli elettroni. Cenni sul funzionamento dei complessi I-IV. Generazione della forza motrice protonica. Struttura e
meccanismo dell’ATP sintasi (catalisi rotazionale).

• D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: “Fondamenti di Biochimica” Zanichelli, Ed.
• D.L. Nelson, M.M. Cox” Introduzione alla biochimica di Lehninger" Zanichelli, Ed.
• D.L. Nelson, M.M. Cox” I principi di Biochimica di Lehninger” Zanichelli, Ed.
• C.K. Mathews, K.E. van Holde D.R Appling S.J. Antony-Cahill: “Biochimica” Piccin Ed.
• J. M. Berg, J.L.Tymoczko, L. Stryer: “Biochimica” Zanichelli, Ed.
• R.H.Garret C.M Grisham" Biochimica " Piccin Ed.

Disponibile sulle slide delle lezioni e sulla pagina moodle del corso

Il corso si articola in lezioni frontali. Sono previsti 6 CFU di lezioni frontali (48 ore) in aula. Le lezioni di didattica frontale sono lo strumento principale per la trasmissione di informazioni sulla struttura, funzioni e trasformazioni delle biomolecole (i.e. glucidi e polisaccaridi, lipidi e membrane, amminoacidi e proteine, nucleotidi e acidi nucleici).

Non obbligatoria

È richiesto al candidato di padroneggiare i contenuti del corso evidenziando capacità di analisi, comprensione e valutazione di grafici, di rappresentazione mediante formula di metaboliti e di meccanismi di reazione catalizzati da enzimi.

Esame orale