BIOCHIMICA

Obiettivi formativi

Comprendere le basi molecolari delle funzioni biologiche e la rete delle loro interazioni sia logiche che fisiche nel metabolismo cellulare.Understanding the molecular basis of biological functions and the network of their interactions, both logical and physical, in the cell metabolism

Canale 1
ALBERTO BOFFI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
1. COMPOSIZIONE DELLA MATERIA VIVENTE Cenni su nucleotidi, aminoacidi, proteine, glucidi e lipidi. Le principali reazioni chimiche di interesse biologico: la sostituzione nucleofila bimolecolare, le reazioni di ossidoriduzione. Struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine. Struttura degli acidi nucleici. Visualizzazione della struttura tridimensionale delle proteine, il Protein Data Bank. Le membrane biologiche. 2. SISTEMATICA DI PROTEINE ED ENZIMI Classificazione degli enzimi e principi di cinetica enzimatica. Il modello di Michaelis e Menten. Le proteine di trasporto: albumina, emoglobina e mioglobina. I cofattori enzimatici: NAD, FAD gruppo eme. I canali ionici e pompe ioniche: canali del potassio. Le immunoglobuline ed il riconoscimento antigene-anticorpo. 3. I PROCESSI METABOLICI Anabolismo e catabolismo, i processi di conversione dell’energia e della materia nella biosfera. La glicolisi anaerobia. Respirazione cellulare e funzionamento della catena respiratoria mitocondriale. La fotosintesi, fase luminosa e ciclo di Calvin. La fissazione dell’azoto nella biosfera, ruolo delle nitrogenasi. 4. PROCESSI INTEGRATI CELLULARI Trascrizione e traduzione, il meccanismo della sintesi proteica. Accoppiamento eccitazione contrazione, ciclo del calcio e contrazione muscolare. Il sistema di degradazione controllata delle proteine: il proteasoma e le ubiquitina ligasi. La trasduzione del segnale. 5. METODOLOGIE FISICHE NELL’ANALISI DI SISTEMI BIOLOGICI Interpretazione qualitativa e quantitativa dell’interazione fra radiazione luminosa e materia biologica. Il modello dell’elettrone ottico, il modello di Franck e Condon e le sue applicazioni nelle spettroscopie di assorbimento UV-Vis-IR, fluorescenza e Raman. La cristallografia a raggi X nella determinazione della struttura delle proteine. Metodi di cinetica rapida per la determinazione dell’attività enzimatica.
Prerequisiti
E' necessaria la conoscenza della chimica di base a livello universitario.
Testi di riferimento
1. Dispense pubblicate su classroom 2.Videos (Titoli) “The Structure of DNA” (MIT x Bio) “DNA translation and transcription” (Eslam Fahmy) “Photosynthesis Light reaction, Calvin cycle, Electron Transport 3D Animation” (Encyclopédie Médicale) “Photosynthesis (Light Reactions)” (ndsuvirtualcell) “Gradients (ATP Synthases)” (ndsuvirtualcell) http://www.sci.sdsu.edu/movies/actin_myosin_gif.html 3. PDB Molecules of the months (http://pdb101.rcsb.org/motm) “ATP synthase, Hemoglobin, trypsin, cytochrome c oxidase, rubisco, potassium channels” 4. Research articles (reviews, open access) - Caffarri S, Tibiletti T, Jennings RC, Santabarbara S. A comparison between plant photosystem I and photosystem II architecture and functioning. Curr Protein Pept Sci. 2014;15(4):296-331. - Hu Y, Ribbe MW. A journey into the active center of nitrogenase. J Biol Inorg Chem. 2014 Aug;19(6):731-
Frequenza
Due ore di lezione tre volte la settimana per dieci settimane.
Modalità di esame
L'esame consiste in una prova orale individuale ed un progetto di gruppo su un argomento di attualità in biochimice.
Modalità di erogazione
Lezioni in aula.
  • Codice insegnamento1023003
  • Anno accademico2024/2025
  • CorsoFisica - Physics
  • CurriculumBiosistemi
  • Anno1º anno
  • Semestre1º semestre
  • SSDBIO/10
  • CFU6
  • Ambito disciplinareAttività formative affini o integrative