Chimica e tecnologia farmaceutiche (sede di Latina)

La chimica del carbonio: gruppi funzionali. Architettura cellulare: l'organizzazione, la struttura e la composizione delle cellule eucariotiche e procariotiche; ruolo funzionale degli organelli subcellulari. Proprieta' chimico-fisiche dell'acqua: struttura, solvatazione, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, interazioni di van der Walls, legami ionici, proprieta' colligative, osmosi, diffusione, ionizzazione, chimica acido-base, pH, pK, sistemi tamponi, tamponi biologici del fosfato e del carbonato. Nucleotidi: struttura e funzione dei nucleotidi, nucleotidi modificati, nucleotidi ciclici. Struttura e funzione degli amminoacidi: Struttura e funzione degli amminoacidi standard e di alcuni amminoacidi non standard, ionizzazione e proprieta' acido-base degli amminoacidi. Proteine: legame peptidico, struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, strutture supersecondarie, domini di disordine intrinseco. Peptidi biologici come il glutatione. Processo del folding proteico, denaturazione e ripiegamento delle proteine, paradosso di Levyntal, struttura e funzione della cheratina, fibroina, collagene; struttura e funzione della mioglobina e dell'emoglobina, struttura dell'eme, curve di saturazione della mioglobina e della emoglobina, allosteria, cooperativita', effetto Bohr, trasporto dell'anidride carbonica, emoglobine patologiche. Catalisi enzimatica: proprieta' generali degli enzimi, energia di attivazione, meccanismi di catalisi enzimatica, cinetica di reazione dello stato stazionario, equazione di Michelis-Menten, grafico dei doppi reciproci. Inibizione enzimatica. Meccanismi di regolazione dell'attivita' enzimatica. Coenzimi e vitamine: struttura e funzione del NAD e NADP, FMN, FAD (nelle forme ossidate e ridotte) vitamina A, C, D, E, K, acido lipoico, piridossal fosfato, tiamina pirofosfato, biotina, acido pantotenico, folati, S-adenosil metionina. Carboidrati: struttura e funzione dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi e glicoconiugati, ruolo degli oligosaccaridi nel riconoscimento e nell’ adesione cellulare; i determinanti antigenici dei gruppi sanguigni, lectine, glicoproteine. Lipidi: struttura e funzione degli acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, prostaglandine, steroli. Lipoproteine. Membrane cellulari: struttura ed organizzazione delle membrane, micelle e doppi strati lipidici, zattere lipidiche, caveole, meccanismi generali della fusione di membrane, proteine di membrana. Meccanismi di trasporto attraverso le membrane: ionofori, canali, pompe, trasportatori del glucosio. Biosegnalazione: Principali vie cellulari della trasduzione del segnale, recettori associati a proteine G e a secondi messaggeri, AMP ciclico, Ca+2, diacilglicerolo e trifosfato inositolo, recettori enzimatici, canali ionici. Meccanismo di azione dell'adrenalina e glucagone, il meccanismo della visione, meccanismo dell’Insulina e degli ormoni steroidei. Introduzione al metabolismo: le leggi della termodinamica, energia libera, ruolo dei nucleotidi trifosfati e dei composti fosforilati ad alta energia, reazioni di ossido-riduzione. Metabolismo dei carboidrati: le reazioni della glicolisi, della fermentazione alcolica e lattica, la via del pentosio fosfato, della sintesi e della demolizione del glicogeno, glicogenina, gluconeogenesi. Cenni al Ciclo di Calvin. Ciclo dell'acido citrico: il ciclo dell'acido citrico, struttura e funzione del coenzima A, complesso della piruvato deidrogenasi, ruolo del ciclo dell'acido citrico nell'anabolismo. Trasporto degli elettroni, fotosintesi e fosforilazione ossidativa: catena di trasferimento degli elettroni nel mitocondrio, sintesi mitocondriale ATP, termogenesi. Introduzione al trasporto degli elettroni nei cloroplasti. Metabolismo dei lipidi: assorbimento lipidico: chilomicroni e lipoproteine, ossidazione degli acidi grassi saturi, lineee generali dell'ossidazione degli acidi grassi insaturi o con un numero dispari di atomi di carbonio, corpi chetonici e loro metabolismo, biosintesi degli acidi grassi, biosintesi del colesterolo, linee generali della biosintesi dei triacilgliceroli, dei fosfolipidi di membrana. Metabolismo degli amminoacidi e delle proteine: digestione delle proteine ed assorbimento degli amminoacidi, catabolismo dei gruppi amminici. Escrezione dell'azoto e ciclo dell'urea. Linee generali del catabolismo degli amminoacidi. Linee generali della biosintesi degli amminoacidi. Metabolismo delle cellule tumorali, effetto Warburg. Tecniche analitiche applicate all'analisi delle proteine e degli acidi nucleici: cromatografia, elettroforesi, western blot, ELISA, proteomica, spettrofotometria, spettrofluorimetria, microscopia a fluorescenza

E' necessaria la conoscenza della chimica generale ed inorganica, della chimica organica e della biologia strutturale e cellulare. Acqua, acidi e basi, sistemi tampone, principi di termodinamica, struttura atomica, elettronegatività, ossidoriduzioni, energia libera, gruppi funzionali della chimica organica, reattività dei gruppi funzionali.

Biochimica Berg, Tymozcko, Gatto, Stryer Zanichelli, VIII edizione I principi di Biochimica di Lehninger Nelson, Cox Zanichelli, VIII edizione Fondamenti di Biochimica Voet, Voet, Pratt Ed Zanichelli Zanichelli, IV edizione

Le lezioni sono frontali ed interattive con gli studenti per 64 ore complessive e corrispondenti a 8 CFU. La frequenza del corso è facoltativa ma consigliata. 2 CFU corrispondenti a 24h sono svolti come esercitazioni teorico-pratiche e visite guidate in laboratorio.

La frequenza alle lezioni non è obbligatoria ma fortemente raccomandata

L’Esame Orale svolto in vari appelli durante tutto l’anno accademico. L’obiettivo della prova è certificare le conoscenze dello studente sulle diverse aree del programma come la struttura e funzione delle principali classi dei composti biochimici, metabolismo e sua regolazione enzimatica e ormonale, vie di segnalazioni cellulari coinvolte nell’omeostasi cellulare. I criteri di valutazione sono: la conoscenza degli argomenti trattati a lezione e riportati nel programma, capacità di spiegare le tematiche con un appropriato linguaggio biochimico, capacita di ragionamento e di collegamento tra tutti gli argomenti del programma. Il superamento dell’esame con il minimo dei voti è possibile con una sufficiente preparazione su tutti gli argomenti del programma, invece il massimo dei voti 30/30 e lode può essere ottenuto solo con una eccellente conoscenza della biochimica, una autonoma capacità di collegamento tra i diversi argomenti ed una ottima capacità di ragionamento.

Articoli e reviews specifiche e aggiornate fornite dal docente

Le lezioni sono frontali ed interattive con gli studenti per 64 ore complessive e corrispondenti a 8 CFU. La frequenza del corso è facoltativa ma consigliata. 2 CFU corrispondenti a 24h sono svolti come esercitazioni teorico-pratiche e visite guidate in laboratorio.

La chimica del carbonio: gruppi funzionali. Architettura cellulare: l'organizzazione, la struttura e la composizione delle cellule eucariotiche e procariotiche; ruolo funzionale degli organelli subcellulari. Proprieta' chimico-fisiche dell'acqua: struttura, solvatazione, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, interazioni di van der Walls, legami ionici, proprieta' colligative, osmosi, diffusione, ionizzazione, chimica acido-base, pH, pK, sistemi tamponi, tamponi biologici del fosfato e del carbonato. Nucleotidi: struttura e funzione dei nucleotidi, nucleotidi modificati, nucleotidi ciclici. Struttura e funzione degli amminoacidi: Struttura e funzione degli amminoacidi standard e di alcuni amminoacidi non standard, ionizzazione e proprieta' acido-base degli amminoacidi. Proteine: legame peptidico, struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, strutture supersecondarie, domini di disordine intrinseco. Peptidi biologici come il glutatione. Processo del folding proteico, denaturazione e ripiegamento delle proteine, paradosso di Levyntal, struttura e funzione della cheratina, fibroina, collagene; struttura e funzione della mioglobina e dell'emoglobina, struttura dell'eme, curve di saturazione della mioglobina e della emoglobina, allosteria, cooperativita', effetto Bohr, trasporto dell'anidride carbonica, emoglobine patologiche. Catalisi enzimatica: proprieta' generali degli enzimi, energia di attivazione, meccanismi di catalisi enzimatica, cinetica di reazione dello stato stazionario, equazione di Michelis-Menten, grafico dei doppi reciproci. Inibizione enzimatica. Meccanismi di regolazione dell'attivita' enzimatica. Coenzimi e vitamine: struttura e funzione del NAD e NADP, FMN, FAD (nelle forme ossidate e ridotte) vitamina A, C, D, E, K, acido lipoico, piridossal fosfato, tiamina pirofosfato, biotina, acido pantotenico, folati, S-adenosil metionina. Carboidrati: struttura e funzione dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi e glicoconiugati, ruolo degli oligosaccaridi nel riconoscimento e nell’ adesione cellulare; i determinanti antigenici dei gruppi sanguigni, lectine, glicoproteine. Lipidi: struttura e funzione degli acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, prostaglandine, steroli. Lipoproteine. Membrane cellulari: struttura ed organizzazione delle membrane, micelle e doppi strati lipidici, zattere lipidiche, caveole, meccanismi generali della fusione di membrane, proteine di membrana. Meccanismi di trasporto attraverso le membrane: ionofori, canali, pompe, trasportatori del glucosio. Biosegnalazione: Principali vie cellulari della trasduzione del segnale, recettori associati a proteine G e a secondi messaggeri, AMP ciclico, Ca+2, diacilglicerolo e trifosfato inositolo, recettori enzimatici, canali ionici. Meccanismo di azione dell'adrenalina e glucagone, il meccanismo della visione, meccanismo dell’Insulina e degli ormoni steroidei. Introduzione al metabolismo: le leggi della termodinamica, energia libera, ruolo dei nucleotidi trifosfati e dei composti fosforilati ad alta energia, reazioni di ossido-riduzione. Metabolismo dei carboidrati: le reazioni della glicolisi, della fermentazione alcolica e lattica, la via del pentosio fosfato, della sintesi e della demolizione del glicogeno, glicogenina, gluconeogenesi. Cenni al Ciclo di Calvin. Ciclo dell'acido citrico: il ciclo dell'acido citrico, struttura e funzione del coenzima A, complesso della piruvato deidrogenasi, ruolo del ciclo dell'acido citrico nell'anabolismo. Trasporto degli elettroni, fotosintesi e fosforilazione ossidativa: catena di trasferimento degli elettroni nel mitocondrio, sintesi mitocondriale ATP, termogenesi. Introduzione al trasporto degli elettroni nei cloroplasti. Metabolismo dei lipidi: assorbimento lipidico: chilomicroni e lipoproteine, ossidazione degli acidi grassi saturi, lineee generali dell'ossidazione degli acidi grassi insaturi o con un numero dispari di atomi di carbonio, corpi chetonici e loro metabolismo, biosintesi degli acidi grassi, biosintesi del colesterolo, linee generali della biosintesi dei triacilgliceroli, dei fosfolipidi di membrana. Metabolismo degli amminoacidi e delle proteine: digestione delle proteine ed assorbimento degli amminoacidi, catabolismo dei gruppi amminici. Escrezione dell'azoto e ciclo dell'urea. Linee generali del catabolismo degli amminoacidi. Linee generali della biosintesi degli amminoacidi. Metabolismo delle cellule tumorali, effetto Warburg.

Gli studenti dovranno possedere le conoscenze di base della chimica generale e inorganica e di chimica organica, della fisica, matematica e biologia. Sono prerequisiti richiesti la comprensione dei legami chimici, della stechiometria di reazione e dei gruppi funzionali presenti nelle molecole inorganiche e organiche. Sono altresì richieste competenze sulla reattività dei gruppi funzionali e su come la struttura di una molecola influenzi la sua capacità di reazione. Lo studente infine deve aver anche acquisito conoscenze minime sulla struttura della cellula e dei vari compartimenti cellulari così come sulla organizzazione e funzione dei principali organi e tessuti.

Biochimica Berg, Tymozcko, Gatto, Stryer Zanichelli, VIII edizione I principi di Biochimica di Lehninger Nelson, Cox Zanichelli, VIII edizione Fondamenti di Biochimica Voet, Voet, Pratt Ed Zanichelli Zanichelli, IV edizione

frequenza non obbligatoria, ma consigliata

domande atte a comprendere il livello di preparazione dello studente

Didattica frontale più esercitazioni pratiche

La chimica del carbonio: gruppi funzionali. Architettura cellulare: l'organizzazione, la struttura e la composizione delle cellule eucariotiche e procariotiche; ruolo funzionale degli organelli subcellulari. Proprieta' chimico-fisiche dell'acqua: struttura, solvatazione, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, interazioni di van der Walls, legami ionici, proprieta' colligative, osmosi, diffusione, ionizzazione, chimica acido-base, pH, pK, sistemi tamponi, tamponi biologici del fosfato e del carbonato. Nucleotidi: struttura e funzione dei nucleotidi, nucleotidi modificati, nucleotidi ciclici. Struttura e funzione degli amminoacidi: Struttura e funzione degli amminoacidi standard e di alcuni amminoacidi non standard, ionizzazione e proprieta' acido-base degli amminoacidi. Proteine: legame peptidico, struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, strutture supersecondarie, domini di disordine intrinseco. Peptidi biologici come il glutatione. Processo del folding proteico, denaturazione e ripiegamento delle proteine, paradosso di Levyntal, struttura e funzione della cheratina, fibroina, collagene; struttura e funzione della mioglobina e dell'emoglobina, struttura dell'eme, curve di saturazione della mioglobina e della emoglobina, allosteria, cooperativita', effetto Bohr, trasporto dell'anidride carbonica, emoglobine patologiche. Catalisi enzimatica: proprieta' generali degli enzimi, energia di attivazione, meccanismi di catalisi enzimatica, cinetica di reazione dello stato stazionario, equazione di Michelis-Menten, grafico dei doppi reciproci. Inibizione enzimatica. Meccanismi di regolazione dell'attivita' enzimatica. Coenzimi e vitamine: struttura e funzione del NAD e NADP, FMN, FAD (nelle forme ossidate e ridotte) vitamina A, C, D, E, K, acido lipoico, piridossal fosfato, tiamina pirofosfato, biotina, acido pantotenico, folati, S-adenosil metionina. Carboidrati: struttura e funzione dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi e glicoconiugati, ruolo degli oligosaccaridi nel riconoscimento e nell’ adesione cellulare; i determinanti antigenici dei gruppi sanguigni, lectine, glicoproteine. Lipidi: struttura e funzione degli acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, prostaglandine, steroli. Lipoproteine. Membrane cellulari: struttura ed organizzazione delle membrane, micelle e doppi strati lipidici, zattere lipidiche, caveole, meccanismi generali della fusione di membrane, proteine di membrana. Meccanismi di trasporto attraverso le membrane: ionofori, canali, pompe, trasportatori del glucosio. Biosegnalazione: Principali vie cellulari della trasduzione del segnale, recettori associati a proteine G e a secondi messaggeri, AMP ciclico, Ca+2, diacilglicerolo e trifosfato inositolo, recettori enzimatici, canali ionici. Meccanismo di azione dell'adrenalina e glucagone, il meccanismo della visione, meccanismo dell’Insulina e degli ormoni steroidei. Introduzione al metabolismo: le leggi della termodinamica, energia libera, ruolo dei nucleotidi trifosfati e dei composti fosforilati ad alta energia, reazioni di ossido-riduzione. Metabolismo dei carboidrati: le reazioni della glicolisi, della fermentazione alcolica e lattica, la via del pentosio fosfato, della sintesi e della demolizione del glicogeno, glicogenina, gluconeogenesi. Cenni al Ciclo di Calvin. Ciclo dell'acido citrico: il ciclo dell'acido citrico, struttura e funzione del coenzima A, complesso della piruvato deidrogenasi, ruolo del ciclo dell'acido citrico nell'anabolismo. Trasporto degli elettroni, fotosintesi e fosforilazione ossidativa: catena di trasferimento degli elettroni nel mitocondrio, sintesi mitocondriale ATP, termogenesi. Introduzione al trasporto degli elettroni nei cloroplasti. Metabolismo dei lipidi: assorbimento lipidico: chilomicroni e lipoproteine, ossidazione degli acidi grassi saturi, lineee generali dell'ossidazione degli acidi grassi insaturi o con un numero dispari di atomi di carbonio, corpi chetonici e loro metabolismo, biosintesi degli acidi grassi, biosintesi del colesterolo, linee generali della biosintesi dei triacilgliceroli, dei fosfolipidi di membrana. Metabolismo degli amminoacidi e delle proteine: digestione delle proteine ed assorbimento degli amminoacidi, catabolismo dei gruppi amminici. Escrezione dell'azoto e ciclo dell'urea. Linee generali del catabolismo degli amminoacidi. Linee generali della biosintesi degli amminoacidi. Metabolismo delle cellule tumorali, effetto Warburg. Tecniche analitiche applicate all'analisi delle proteine e degli acidi nucleici: cromatografia, elettroforesi, western blot, ELISA, proteomica, spettrofotometria, spettrofluorimetria, microscopia a fluorescenza

E' necessaria la conoscenza della chimica generale ed inorganica, della chimica organica e della biologia strutturale e cellulare. Acqua, acidi e basi, sistemi tampone, principi di termodinamica, struttura atomica, elettronegatività, ossidoriduzioni, energia libera, gruppi funzionali della chimica organica, reattività dei gruppi funzionali.

• D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt: “Fondamenti di Biochimica” Zanichelli, Ed. • D.L. Nelson, M.M. Cox” Introduzione alla biochimica di Lehninger" Zanichelli, Ed. • D.L. Nelson, M.M. Cox” I principi di Biochimica di Lehninger” Zanichelli, Ed. • C.K. Mathews, K.E. van Holde D.R Appling S.J. Antony-Cahill: “Biochimica” Piccin Ed. • J. M. Berg, J.L.Tymoczko, L. Stryer: “Biochimica” Zanichelli, Ed. • R.H.Garret C.M Grisham" Biochimica " Piccin Ed.

Il corso si articola in lezioni frontali. Sono previsti 6 CFU di lezioni frontali (48 ore) in aula. Le lezioni di didattica frontale sono lo strumento principale per la trasmissione di informazioni sulla struttura, funzioni e trasformazioni delle biomolecole (i.e. glucidi e polisaccaridi, lipidi e membrane, amminoacidi e proteine, nucleotidi e acidi nucleici).

Non obbligatoria

È richiesto al candidato di padroneggiare i contenuti del corso evidenziando capacità di analisi, comprensione e valutazione di grafici, di rappresentazione mediante formula di metaboliti e di meccanismi di reazione catalizzati da enzimi.

Disponibile sulle slide delle lezioni e sulla pagina moodle del corso

Le lezioni sono frontali ed interattive con gli studenti per 64 ore complessive e corrispondenti a 8 CFU. La frequenza del corso è facoltativa ma consigliata. 2 CFU corrispondenti a 24h sono svolti come esercitazioni teorico-pratiche e visite guidate in laboratorio.