BIOCHIMICA GENERALE

Obiettivi formativi

Obiettivi formativi generali Conoscenza dei meccanismi chimico-molecolari alla base della struttura e della funzione delle molecole biologiche, delle vie di segnalazione, della replicazione e del metabolismo cellulare. Obiettivi specifici Conoscenze e comprensione (knowledge and understanding): Apprendimento della relazione tra struttura e funzione delle principali molecole d'interesse biologico quali proteine, glucidi, lipidi, acidi nucleici e vitamine. Apprendimento dei processi metabolici a carico degli acidi nucleici e delle relazioni funzionali genoma-proteoma. Apprendimento delle principali vie metaboliche e della loro regolazione, e di alcune vie di segnalazione cellulari. Capacita’ di applicare conoscenze e comprensione (applying knowledge and understanding) Le conoscenze acquisite costituiscono la base per la comprensione dei processi molecolari alla base della fisiopatologia cellulare e dell’azione degli agenti farmacologicamente attivi sia di origine naturale che di sintesi. Capacita’ di comunicare quanto appreso (making judgements): Periodicamente durante le lezioni saranno predisposti test orali o scritti mirati a sviluppare le capacita’ comunicative dello studente e verificare la comprensione e l’apprendimento della materia.

Canale 1
FABIO ALTIERI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Origine della vita: il mondo prebiotico e l' evoluzione chimica. La chimica del carbonio: gruppi funzionali. Architettura cellulare: l'organizzazione, la struttura e la composizione delle cellule eucariotiche e procariotiche; ruolo funzionale degli organelli subcellulari. Proprieta' chimico-fisiche dell'acqua: struttura, solvatazione, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, interazioni di van der Walls, legami ionici, proprieta' colligative, osmosi, diffusione, ionizzazione, chimica acido-base, pH, pK, sistemi tamponi, tamponi biologici del fosfato e del carbonato. Nucleotidi ed acidi nucleici: struttura e funzione dei nucleotidi. Struttura e funzione degli amminoacidi: Struttura e funzione degli amminoacidi standard e di alcuni amminoacidi non standard, ionizzazione e proprieta' acido-base degli amminoacidi. Proteine: legame peptidico, struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, strutture supersecondarie, denaturazione e ripiegamento delle proteine, struttura e funzione della cheratina, fibroina, collagene, immunoglobuline; struttura e funzione della mioglobina e dell'emoglobina, struttura dell'eme, curve di saturazione della mioglobina e della emoglobina, allosteria, cooperativita', effetto Bohr, trasporto dell'anidride carbonica, emoglobine patologiche. Catalisi enzimatica: proprieta' generali degli enzimi, energia di attivazione, meccanismi di catalisi enzimatica, cinetica di reazione dello stato stazionario, equazione di Michelis-Menten, grafico dei doppi reciproci. Inibizione enzimatica. Meccanismi di regolazione dell'attivita' enzimatica. Coenzimi e vitamine: struttura e funzione del NAD e NADP, FMN, FAD (nelle forme ossidate e ridotte) vitamina A, C, D, E, K, acido lipoico, piridossal fosfato, tiamina pirofosfato, biotina, acido pantotenico, folati, S-adenosil metionina. Carboidrati: struttura e funzione dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi e glicoconiugati, ruolo degli oligosaccaridi nel riconoscimento e nell’ adesione cellulare; i determinanti antigenici dei gruppi sanguigni, lectine, glicoproteine. Lipidi: struttura e funzione degli acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, prostaglandine, steroli. Lipoproteine. Membrane cellulari: struttura ed organizzazione delle membrane, micelle e doppi strati lipidici, zattere lipidiche, caveole, meccanismi generali della fusione di membrane, proteine di membrana. Meccanismi di trasporto attraverso le membrane: ionofori, canali, pompe, trasportatori del glucosio, ATPasi di tipo P, F, V, trasportatori ABC. Biosegnalazione: tipi generali di trasduttori di segnale, canali ionici controllati dal voltaggio per il K+ , Na+, Ca+2, canale ionico del recettore dell'acetil colina, recettori enzimtici, linee generali della regolazione genica e dell'attivazione della glicogeno sintasi da parte dell'insulina, recettori accoppiati a proteine G e a secondi messaggeri, AMP ciclico, Ca+2, fosfolipasi c, trasduzione del segnale dell'adrenalina, meccanismo generale di regolazione dell'espressione genica da parte degli ormoni steroidei, il meccanismo della visione. Introduzione al metabolismo: le leggi della termodinamica, energia libera, ruolo dei nucleotidi trifosfati e dei composti fosforilati ad alta energia, reazioni di ossido-riduzione. Metabolismo dei carboidrati: le reazioni della glicolisi, della fermentazione alcolica e lattica, la via del pentosio fosfato, della sintesi e della demolizione del glicogeno, glicogenina, gluconeogenesi. Ciclo dell'acido citrico: il ciclo dell'acido citrico, struttura e funzione del coenzima A, complesso della piruvato deidrogenasi, ruolo del ciclo dell'acido citrico nell'anabolismo. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa: catena di trasferimento degli elettroni nel mitocondrio, sintesi mitocondriale ATP, termogenesi. Metabolismo dei lipidi: assorbimento lipidico: chilomicroni e lipoproteine, ossidazione degli acidi grassi saturi, linee generali dell'ossidazione degli acidi grassi insaturi o con un numero dispari di atomi di carbonio, corpi chetonici e loro metabolismo, biosintesi degli acidi grassi, biosintesi del colesterolo, linee generali della biosintesi dei triacilgliceroli, dei fosfolipidi di membrana. Metabolismo degli amminoacidi e delle proteine: digestione delle proteine ed assorbimento degli amminoacidi, catabolismo dei gruppi amminici. Escrezione dell'azoto e ciclo dell'urea. Linee generali del catabolismo degli amminoacidi. Linee generali della biosintesi degli amminoacidi. La sintesi dei neurotrasmettitori e degli ormoni.
Prerequisiti
Al fine di comprendere i contenuti della Biochimica e conseguire gli obiettivi di apprendimento sono fondamentali le conoscenze della matematica, della fisica, della chimica inorganica, della chimica organica e della biologia insegnate nei primi anni del corso di Laurea in Farmacia.
Testi di riferimento
.Siliprandi, Tettamanti "Biochimica medica: strutturale, metabolica e funzionale" Piccin (quinta edizione 2018) •Nelson,DL, Cox, M "I principi di biochimica di Lehninger" Zanichelli (quinta edizione 2010) •Devlin, TM "Biochimica" - Edises •Garrett, RH, Grisham, CM " Biochimica" Piccin (quinta edizione 2014)
Frequenza
Il corso è articolato in 80 ore complessive di cui 40 sono svolte dalla Prof.ssa Laura Cervoni
Modalità di esame
Al termine del corso il docente valuterà con un colloquio il grado di apprendimento della materia da parte del candidato.
FABIO ALTIERI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Origine della vita: il mondo prebiotico e l' evoluzione chimica. La chimica del carbonio: gruppi funzionali. Architettura cellulare: l'organizzazione, la struttura e la composizione delle cellule eucariotiche e procariotiche; ruolo funzionale degli organelli subcellulari. Proprieta' chimico-fisiche dell'acqua: struttura, solvatazione, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, interazioni di van der Walls, legami ionici, proprieta' colligative, osmosi, diffusione, ionizzazione, chimica acido-base, pH, pK, sistemi tamponi, tamponi biologici del fosfato e del carbonato. Nucleotidi ed acidi nucleici: struttura e funzione. Struttura e funzione degli amminoacidi: Struttura e funzione degli amminoacidi standard e di alcuni amminoacidi non standard, ionizzazione e proprieta' acido-base degli amminoacidi. Proteine: legame peptidico, struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, strutture supersecondarie, denaturazione e ripiegamento delle proteine, struttura e funzione della cheratina, fibroina, collagene, immunoglobuline; struttura e funzione della mioglobina e dell'emoglobina, struttura dell'eme, curve di saturazione della mioglobina e della emoglobina, allosteria, cooperativita', effetto Bohr, trasporto dell'anidride carbonica, emoglobine patologiche. Catalisi enzimatica: proprieta' generali degli enzimi, energia di attivazione, meccanismi di catalisi enzimatica, cinetica di reazione dello stato stazionario, equazione di Michelis-Menten, grafico dei doppi reciproci. Inibizione enzimatica. Meccanismi di regolazione dell'attivita' enzimatica. Coenzimi e vitamine: struttura e funzione del NAD e NADP, FMN, FAD (nelle forme ossidate e ridotte) vitamina A, C, D, E, K, acido lipoico, piridossal fosfato, tiamina pirofosfato, biotina, acido pantotenico, folati, S-adenosil metionina. Carboidrati: struttura e funzione dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi e glicoconiugati, ruolo degli oligosaccaridi nel riconoscimento e nell’ adesione cellulare; i determinanti antigenici dei gruppi sanguigni, lectine, glicoproteine. Lipidi: struttura e funzione degli acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, prostaglandine, steroli. Lipoproteine. Membrane cellulari: struttura ed organizzazione delle membrane, micelle e doppi strati lipidici, zattere lipidiche, caveole, meccanismi generali della fusione di membrane, proteine di membrana. Meccanismi di trasporto attraverso le membrane: ionofori, canali, pompe, trasportatori del glucosio, ATPasi di tipo P, F, V, trasportatori ABC. Biosegnalazione: tipi generali di trasduttori di segnale, canali ionici controllati dal voltaggio per il K+ , Na+, Ca+2, canale ionico del recettore dell'acetil colina, recettori enzimtici, linee generali della regolazione genica e dell'attivazione della glicogeno sintasi da parte dell'insulina, recettori accoppiati a proteine G e a secondi messaggeri, AMP ciclico, Ca+2, fosfolipasi c, trasduzione del segnale dell'adrenalina, meccanismo generale di regolazione dell'espressione genica da parte degli ormoni steroidei, il meccanismo della visione. Introduzione al metabolismo: le leggi della termodinamica, energia libera, ruolo dei nucleotidi trifosfati e dei composti fosforilati ad alta energia, reazioni di ossido-riduzione. Metabolismo dei carboidrati: le reazioni della glicolisi, della fermentazione alcolica e lattica, la via del pentosio fosfato, della sintesi e della demolizione del glicogeno, glicogenina, gluconeogenesi. Ciclo dell'acido citrico: il ciclo dell'acido citrico, struttura e funzione del coenzima A, complesso della piruvato deidrogenasi, ruolo del ciclo dell'acido citrico nell'anabolismo. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa: catena di trasferimento degli elettroni nel mitocondrio, sintesi mitocondriale ATP, termogenesi. Metabolismo dei lipidi: assorbimento lipidico: chilomicroni e lipoproteine, ossidazione degli acidi grassi saturi, linee generali dell'ossidazione degli acidi grassi insaturi o con un numero dispari di atomi di carbonio, corpi chetonici e loro metabolismo, biosintesi degli acidi grassi, biosintesi del colesterolo, linee generali della biosintesi dei triacilgliceroli, dei fosfolipidi di membrana. Metabolismo degli amminoacidi e delle proteine: digestione delle proteine ed assorbimento degli amminoacidi, catabolismo dei gruppi amminici. Escrezione dell'azoto e ciclo dell'urea. Linee generali del catabolismo degli amminoacidi. Linee generali della biosintesi degli amminoacidi. La sintesi dei neurotrasmettitori e degli ormoni. Metabolismo dei nucleotidi: linee generali della sintesi e della degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici.
Prerequisiti
Al fine di comprendere i contenuti della Biochimica e conseguire gli obiettivi di apprendimento sono fondamentali le conoscenze della matematica, della fisica, della chimica inorganica, della chimica organica e della biologia insegnate nei primi anni del corso di Laurea in Farmacia.
Testi di riferimento
Voet D, Voet J, Pratt CW “Fondamenti di biochimica” Zanichelli Devlin, TM "Biochimica" Edises Nelson DL, Cox M "I principi di biochimica di Lehninger" Zanichelli Siliprandi, Tettamanti "Biochimica medica: strutturale, metabolica e funzionale" Piccin Garrett RH, Grisham CM " Biochimica" Piccin
Modalità insegnamento
Lezioni in aula per un totale di 104 ore secondo l'orario stabilito dal Consiglio del Corso di Studio, di cui 56 erogate dal docente Fabio Altieri. Dettaglio delle lezioni: Parte introduttiva (4 ore) Basi di biologia e chimica organica Bioenergetica. Acqua, pH e tamponi Struttura e funzioni proteine (12 ore) Struttura amminoacidi, legame peptidico, peptidi funzionali Struttura tridimensionale proteine: struttura primaria, secondaria e strutture supersecondarie Struttura terziaria e quaternaria. Il folding proteico Proteine destrutturate, prioni, fibroina, cheratina, collagene Elastina, immunoglobuline, proteine coniugate Mioglobina, emoglobina Enzimi e catalisi (6 ore) Catalisi enzimatica. Gli enzimi e meccanismo di azione Cinetica dello stato stazionario. Equazione di Micaelis-Menten. Inibizione enzimatica. Controllo dell’attività enzimatica. Enzimi allosterici. Modifiche covalenti Struttura e funzioni glucidi (5 ore) Monosaccaridi e disaccaridi Polisaccaridi e glicoconiugati Struttura e funzioni nucleotidi (6 ore) Nucleotidi: struttura e funzioni. Gli acidi nucleici. Struttura e proprietà del DNA. Topoisomerasi Organizzazione dei genomi. Struttura e funzione dell’RNA. Codice genetico Struttura e funzioni dei lipidi e membrane biologiche (5 ore) Lipidi: classificazione e struttura. Acidi grassi saturi e insaturi. Struttura dei principali lipidi biologici (trigliceridi, fosfolipidi, gangliosidi, colesterolo) Membrane biologiche: struttura e funzione Trasporto di membrana: attivo, passivo, facilitato Vitamine e coenzimi (4 ore) Vitamine idrosolubili e coenzimi Vitamine liposolubili Metabolismo Glucidi (10 ore) Metabolismo concetti generali. Glicolisi I parte Glicolisi II parte, Regolazione glicolisi, destino piruvato Gluconeogenesi Sintesi e degradazione del glicogeno Metabolismo ossidativo (12 ore) Il metabolismo ossidativo: Destini del piruvato. Complesso della piruvato deidrogenasi. Il ciclo di Krebs Ciclo di Krebs. Fosforilazione ossidativa. Trasportatori elettronici Fosforilazione ossidativa. Riduzione dell’ossigeno e sintesi di ATP Disaccoppianti. Reazioni anaplerotiche. Sistemi navetta. Via dei pentosi Metabolismo lipidi (8 ore) Catabolismo dei lipidi. Trasporto lipidico. Degradazione degli acidi grassi. Beta ossidazione Corpi chetonici. Destini del citrato e trasporto citosolico. Biosintesi degli acidi grassi. Biosintesi degli acidi grassi. Biosintesi fosfolipidi e colesterolo Le lipoproteine plasmatiche Metabolismo aminoacidi (4 ore) Metabolismo aa: Transaminazione Metabolismo aa: ciclo urea Biosegnalazione e biochimica degli ormoni (12 ore) Biosegnalazione I parte Biosegnalazione II parte Biochimica degli ormoni: Ormoni peptidici Biochimica degli ormoni: Ormoni steroidei Recettori ormonali Funzioni degli acidi nucleici (12 ore) Replicazione del DNA Replicazione del DNA La trascrizione: RNA polimerasi e fattori di trascrizione Regolazione della trascrizione La sintesi proteica: ribosomi e fattori proteici La sintesi proteica: attivazione tRNA e fase di inizio La sintesi proteica: allungamento e fase di termine Test in aula e ripasso (4 ore)
Frequenza
Sebbene facoltativa il docente consiglia una frequenza attiva per il raggiungimento degli obiettivi formativi del corso.
Modalità di esame
Colloquio alla fine del corso per appurare l’acquisita conoscenza della struttura delle macromolecole biologiche, del metabolismo cellulare e delle principali vie di segnalazione cellulari. Per superare l'esame lo studente deve dimostrare di avere almeno acquisito una conoscenza sufficiente della strutture delle proteine e degli acidi nucleici, del loro funzionamento e delle principali vie metaboliche, sia cataboliche che anaboliche (glicolisi, ciclo di Krebs, fosforilazione ossidativa, sintesi e degradazione degli acidi grassi, ciclo dell'urea e metabolismo del glicogeno). Per conseguire punteggi superiori al minimo lo studente deve dimostrare un grado di conoscenza maggiore degli argomenti trattati nel corso e essere in grado di collegarli in modo logico e coerente.
Modalità di erogazione
Lezioni in aula per un totale di 104 ore secondo l'orario stabilito dal Consiglio del Corso di Studio, di cui 56 erogate dal docente Fabio Altieri. Dettaglio delle lezioni: Parte introduttiva (4 ore) Basi di biologia e chimica organica Bioenergetica. Acqua, pH e tamponi Struttura e funzioni proteine (12 ore) Struttura amminoacidi, legame peptidico, peptidi funzionali Struttura tridimensionale proteine: struttura primaria, secondaria e strutture supersecondarie Struttura terziaria e quaternaria. Il folding proteico Proteine destrutturate, prioni, fibroina, cheratina, collagene Elastina, immunoglobuline, proteine coniugate Mioglobina, emoglobina Enzimi e catalisi (6 ore) Catalisi enzimatica. Gli enzimi e meccanismo di azione Cinetica dello stato stazionario. Equazione di Micaelis-Menten. Inibizione enzimatica. Controllo dell’attività enzimatica. Enzimi allosterici. Modifiche covalenti Struttura e funzioni glucidi (5 ore) Monosaccaridi e disaccaridi Polisaccaridi e glicoconiugati Struttura e funzioni nucleotidi (6 ore) Nucleotidi: struttura e funzioni. Gli acidi nucleici. Struttura e proprietà del DNA. Topoisomerasi Organizzazione dei genomi. Struttura e funzione dell’RNA. Codice genetico Struttura e funzioni dei lipidi e membrane biologiche (5 ore) Lipidi: classificazione e struttura. Acidi grassi saturi e insaturi. Struttura dei principali lipidi biologici (trigliceridi, fosfolipidi, gangliosidi, colesterolo) Membrane biologiche: struttura e funzione Trasporto di membrana: attivo, passivo, facilitato Vitamine e coenzimi (4 ore) Vitamine idrosolubili e coenzimi Vitamine liposolubili Metabolismo Glucidi (10 ore) Metabolismo concetti generali. Glicolisi I parte Glicolisi II parte, Regolazione glicolisi, destino piruvato Gluconeogenesi Sintesi e degradazione del glicogeno Metabolismo ossidativo (12 ore) Il metabolismo ossidativo: Destini del piruvato. Complesso della piruvato deidrogenasi. Il ciclo di Krebs Ciclo di Krebs. Fosforilazione ossidativa. Trasportatori elettronici Fosforilazione ossidativa. Riduzione dell’ossigeno e sintesi di ATP Disaccoppianti. Reazioni anaplerotiche. Sistemi navetta. Via dei pentosi Metabolismo lipidi (8 ore) Catabolismo dei lipidi. Trasporto lipidico. Degradazione degli acidi grassi. Beta ossidazione Corpi chetonici. Destini del citrato e trasporto citosolico. Biosintesi degli acidi grassi. Biosintesi degli acidi grassi. Biosintesi fosfolipidi e colesterolo Le lipoproteine plasmatiche Metabolismo aminoacidi (4 ore) Metabolismo aa: Transaminazione Metabolismo aa: ciclo urea Biosegnalazione e biochimica degli ormoni (12 ore) Biosegnalazione I parte Biosegnalazione II parte Biochimica degli ormoni: Ormoni peptidici Biochimica degli ormoni: Ormoni steroidei Recettori ormonali Funzioni degli acidi nucleici (12 ore) Replicazione del DNA Replicazione del DNA La trascrizione: RNA polimerasi e fattori di trascrizione Regolazione della trascrizione La sintesi proteica: ribosomi e fattori proteici La sintesi proteica: attivazione tRNA e fase di inizio La sintesi proteica: allungamento e fase di termine Test in aula e ripasso (4 ore)
LAURA CERVONI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Origine della vita: il mondo prebiotico e l' evoluzione chimica. La chimica del carbonio: gruppi funzionali. Architettura cellulare: l'organizzazione, la struttura e la composizione delle cellule eucariotiche e procariotiche; ruolo funzionale degli organelli subcellulari. Proprieta' chimico-fisiche dell'acqua: struttura, solvatazione, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, interazioni di van der Walls, legami ionici, proprieta' colligative, osmosi, diffusione, ionizzazione, chimica acido-base, pH, pK, sistemi tamponi, tamponi biologici del fosfato e del carbonato. Nucleotidi ed acidi nucleici: struttura e funzione dei nucleotidi. Struttura e funzione degli amminoacidi: Struttura e funzione degli amminoacidi standard e di alcuni amminoacidi non standard, ionizzazione e proprieta' acido-base degli amminoacidi. Proteine: legame peptidico, struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, strutture supersecondarie, denaturazione e ripiegamento delle proteine, struttura e funzione della cheratina, fibroina, collagene, immunoglobuline; struttura e funzione della mioglobina e dell'emoglobina, struttura dell'eme, curve di saturazione della mioglobina e della emoglobina, allosteria, cooperativita', effetto Bohr, trasporto dell'anidride carbonica, emoglobine patologiche. Catalisi enzimatica: proprieta' generali degli enzimi, energia di attivazione, meccanismi di catalisi enzimatica, cinetica di reazione dello stato stazionario, equazione di Michelis-Menten, grafico dei doppi reciproci. Inibizione enzimatica. Meccanismi di regolazione dell'attivita' enzimatica. Coenzimi e vitamine: struttura e funzione del NAD e NADP, FMN, FAD (nelle forme ossidate e ridotte) vitamina A, C, D, E, K, acido lipoico, piridossal fosfato, tiamina pirofosfato, biotina, acido pantotenico, folati, S-adenosil metionina. Carboidrati: struttura e funzione dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi e glicoconiugati, ruolo degli oligosaccaridi nel riconoscimento e nell’ adesione cellulare; i determinanti antigenici dei gruppi sanguigni, lectine, glicoproteine. Lipidi: struttura e funzione degli acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, prostaglandine, steroli. Lipoproteine. Membrane cellulari: struttura ed organizzazione delle membrane, micelle e doppi strati lipidici, zattere lipidiche, caveole, meccanismi generali della fusione di membrane, proteine di membrana. Meccanismi di trasporto attraverso le membrane: ionofori, canali, pompe, trasportatori del glucosio, ATPasi di tipo P, F, V, trasportatori ABC. Biosegnalazione: tipi generali di trasduttori di segnale, canali ionici controllati dal voltaggio per il K+ , Na+, Ca+2, canale ionico del recettore dell'acetil colina, recettori enzimtici, linee generali della regolazione genica e dell'attivazione della glicogeno sintasi da parte dell'insulina, recettori accoppiati a proteine G e a secondi messaggeri, AMP ciclico, Ca+2, fosfolipasi c, trasduzione del segnale dell'adrenalina, meccanismo generale di regolazione dell'espressione genica da parte degli ormoni steroidei, il meccanismo della visione. Introduzione al metabolismo: le leggi della termodinamica, energia libera, ruolo dei nucleotidi trifosfati e dei composti fosforilati ad alta energia, reazioni di ossido-riduzione. Metabolismo dei carboidrati: le reazioni della glicolisi, della fermentazione alcolica e lattica, la via del pentosio fosfato, della sintesi e della demolizione del glicogeno, glicogenina, gluconeogenesi. Ciclo dell'acido citrico: il ciclo dell'acido citrico, struttura e funzione del coenzima A, complesso della piruvato deidrogenasi, ruolo del ciclo dell'acido citrico nell'anabolismo. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa: catena di trasferimento degli elettroni nel mitocondrio, sintesi mitocondriale ATP, termogenesi. Metabolismo dei lipidi: assorbimento lipidico: chilomicroni e lipoproteine, ossidazione degli acidi grassi saturi, linee generali dell'ossidazione degli acidi grassi insaturi o con un numero dispari di atomi di carbonio, corpi chetonici e loro metabolismo, biosintesi degli acidi grassi, biosintesi del colesterolo, linee generali della biosintesi dei triacilgliceroli, dei fosfolipidi di membrana. Metabolismo degli amminoacidi e delle proteine: digestione delle proteine ed assorbimento degli amminoacidi, catabolismo dei gruppi amminici. Escrezione dell'azoto e ciclo dell'urea. Linee generali del catabolismo degli amminoacidi. Linee generali della biosintesi degli amminoacidi. La sintesi dei neurotrasmettitori e degli ormoni.
Prerequisiti
Al fine di comprendere i contenuti della Biochimica e conseguire gli obiettivi di apprendimento sono fondamentali le conoscenze della matematica, della fisica, della chimica inorganica, della chimica organica e della biologia insegnate nei primi anni del corso di Laurea in Farmacia.
Testi di riferimento
.Siliprandi, Tettamanti "Biochimica medica: strutturale, metabolica e funzionale" Piccin (quinta edizione 2018) •Nelson,DL, Cox, M "I principi di biochimica di Lehninger" Zanichelli (quinta edizione 2010) •Devlin, TM "Biochimica" - Edises •Garrett, RH, Grisham, CM " Biochimica" Piccin (quinta edizione 2014)
Frequenza
Il corso è articolato in 80 ore complessive di cui 40 sono svolte dalla Prof.ssa Laura Cervoni
Modalità di esame
Al termine del corso il docente valuterà con un colloquio il grado di apprendimento della materia da parte del candidato.
LAURA CERVONI Scheda docente
Canale 2
LUCIA MARCOCCI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Origine della vita: il mondo prebiotico e l' evoluzione chimica. La chimica del carbonio: gruppi funzionali. Architettura cellulare: l'organizzazione, la struttura e la composizione delle cellule eucariotiche e procariotiche; ruolo funzionale degli organelli subcellulari. Proprieta' chimico-fisiche dell'acqua: struttura, solvatazione, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, interazioni di van der Walls, legami ionici, proprieta' colligative, osmosi, diffusione, ionizzazione, chimica acido-base, pH, pK, sistemi tamponi, tamponi biologici del fosfato e del carbonato. Nucleotidi ed acidi nucleici: struttura e funzione dei nucleotidi. Struttura e funzione degli amminoacidi: Struttura e funzione degli amminoacidi standard e di alcuni amminoacidi non standard, ionizzazione e proprieta' acido-base degli amminoacidi. Proteine: legame peptidico, struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, strutture supersecondarie, denaturazione e ripiegamento delle proteine, struttura e funzione della cheratina, fibroina, collagene, immunoglobuline; struttura e funzione della mioglobina e dell'emoglobina, struttura dell'eme, curve di saturazione della mioglobina e della emoglobina, allosteria, cooperativita', effetto Bohr, trasporto dell'anidride carbonica, emoglobine patologiche. Catalisi enzimatica: proprieta' generali degli enzimi, energia di attivazione, meccanismi di catalisi enzimatica, cinetica di reazione dello stato stazionario, equazione di Michelis-Menten, grafico dei doppi reciproci. Inibizione enzimatica. Meccanismi di regolazione dell'attivita' enzimatica. Coenzimi e vitamine: struttura e funzione del NAD e NADP, FMN, FAD (nelle forme ossidate e ridotte) vitamina A, C, D, E, K, acido lipoico, piridossal fosfato, tiamina pirofosfato, biotina, acido pantotenico, folati, S-adenosil metionina. Carboidrati: struttura e funzione dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi e glicoconiugati, ruolo degli oligosaccaridi nel riconoscimento e nell’ adesione cellulare; i determinanti antigenici dei gruppi sanguigni, lectine, glicoproteine. Lipidi: struttura e funzione degli acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, prostaglandine, steroli. Lipoproteine. Membrane cellulari: struttura ed organizzazione delle membrane, micelle e doppi strati lipidici, zattere lipidiche, caveole, meccanismi generali della fusione di membrane, proteine di membrana. Meccanismi di trasporto attraverso le membrane: ionofori, canali, pompe, trasportatori del glucosio, ATPasi di tipo P, F, V, trasportatori ABC. Biosegnalazione: tipi generali di trasduttori di segnale, canali ionici controllati dal voltaggio per il K+ , Na+, Ca+2, canale ionico del recettore dell'acetil colina, recettori enzimtici, linee generali della regolazione genica e dell'attivazione della glicogeno sintasi da parte dell'insulina, recettori accoppiati a proteine G e a secondi messaggeri, AMP ciclico, Ca+2, fosfolipasi c, trasduzione del segnale dell'adrenalina, meccanismo generale di regolazione dell'espressione genica da parte degli ormoni steroidei, il meccanismo della visione. Introduzione al metabolismo: le leggi della termodinamica, energia libera, ruolo dei nucleotidi trifosfati e dei composti fosforilati ad alta energia, reazioni di ossido-riduzione. Metabolismo dei carboidrati: le reazioni della glicolisi, della fermentazione alcolica e lattica, la via del pentosio fosfato, della sintesi e della demolizione del glicogeno, glicogenina, gluconeogenesi. Ciclo dell'acido citrico: il ciclo dell'acido citrico, struttura e funzione del coenzima A, complesso della piruvato deidrogenasi, ruolo del ciclo dell'acido citrico nell'anabolismo. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa: catena di trasferimento degli elettroni nel mitocondrio, sintesi mitocondriale ATP, termogenesi. Metabolismo dei lipidi: assorbimento lipidico: chilomicroni e lipoproteine, ossidazione degli acidi grassi saturi, linee generali dell'ossidazione degli acidi grassi insaturi o con un numero dispari di atomi di carbonio, corpi chetonici e loro metabolismo, biosintesi degli acidi grassi, biosintesi del colesterolo, linee generali della biosintesi dei triacilgliceroli, dei fosfolipidi di membrana. Metabolismo degli amminoacidi e delle proteine: digestione delle proteine ed assorbimento degli amminoacidi, catabolismo dei gruppi amminici. Escrezione dell'azoto e ciclo dell'urea. Linee generali del catabolismo degli amminoacidi. Linee generali della biosintesi degli amminoacidi. La sintesi dei neurotrasmettitori e degli ormoni.
Prerequisiti
Al fine di comprendere i contenuti della Biochimica e conseguire gli obiettivi di apprendimento sono fondamentali le conoscenze della matematica, della fisica, della chimica inorganica, della chimica organica e della biologia insegnate nei primi anni del corso di Laurea in Farmacia.
Testi di riferimento
.Siliprandi, Tettamanti "Biochimica medica: strutturale, metabolica e funzionale" Piccin (quinta edizione 2018) •Nelson,DL, Cox, M "I principi di biochimica di Lehninger" Zanichelli (quinta edizione 2010) •Devlin, TM "Biochimica" - Edises •Garrett, RH, Grisham, CM " Biochimica" Piccin (quinta edizione 2014)
Frequenza
Il corso è articolato in 80 ore complessive di cui 40 sono svolte dalla Prof.ssa Laura Cervoni
Modalità di esame
Al termine del corso il docente valuterà con un colloquio il grado di apprendimento della materia da parte del candidato.
LUCIA MARCOCCI Scheda docente

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Programma
Origine della vita: il mondo prebiotico e l' evoluzione chimica. La chimica del carbonio: gruppi funzionali. Architettura cellulare: l'organizzazione, la struttura e la composizione delle cellule eucariotiche e procariotiche; ruolo funzionale degli organelli subcellulari. Proprieta' chimico-fisiche dell'acqua: struttura, solvatazione, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, interazioni di van der Walls, legami ionici, proprieta' colligative, osmosi, diffusione, ionizzazione, chimica acido-base, pH, pK, sistemi tamponi, tamponi biologici del fosfato e del carbonato. Nucleotidi ed acidi nucleici: struttura e funzione dei nucleotidi, nucleotidi modificati, nucleotidi ciclici, struttura del DNA, tRNA, rRNA, mRNA, a piccolo peso molecolare RNA. Struttura e funzione degli amminoacidi: Struttura e funzione degli amminoacidi standard e di alcuni amminoacidi non standard, ionizzazione e proprieta' acido-base degli amminoacidi. Proteine: legame peptidico, struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, strutture super secondarie, denaturazione e ripiegamento delle proteine, struttura e funzione della cheratina, fibroina, collagene, immunoglobuline; struttura e funzione della mioglobina e dell'emoglobina, struttura dell'eme, curve di saturazione della mioglobina e della emoglobina, allosteria, cooperativita', effetto Bohr, trasporto dell'anidride carbonica, emoglobine patologiche. Catalisi enzimatica: proprieta' generali degli enzimi, energia di attivazione, meccanismi di catalisi enzimatica, cinetica di reazione dello stato stazionario, equazione di Michelis-Menten, grafico dei doppi reciproci. Inibizione enzimatica. Meccanismi di regolazione dell'attivita' enzimatica. Coenzimi e vitamine: struttura e funzione del NAD e NADP, FMN, FAD (nelle forme ossidate e ridotte) vitamina A, C, D, E, K, acido lipoico, piridossal fosfato, tiamina pirofosfato, biotina, acido pantotenico, folati, S-adenosil metionina. Carboidrati: struttura e funzione dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi e glicoconiugati, ruolo degli oligosaccaridi nel riconoscimento e nell’ adesione cellulare; i determinanti antigenici dei gruppi sanguigni, lectine, glicoproteine. Lipidi: struttura e funzione degli acidi grassi, triacilgliceroli, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, prostaglandine, steroli. Lipoproteine. Membrane cellulari: struttura ed organizzazione delle membrane, micelle e doppi strati lipidici, zattere lipidiche, caveole, meccanismi generali della fusione di membrane, proteine di membrana. Meccanismi di trasporto attraverso le membrane: ionofori, canali, pompe, trasportatori del glucosio, ATPasi di tipo P, F, V, trasportatori ABC. Biosegnalazione: tipi generali di trasduttori di segnale, canali ionici controllati dal voltaggio per il K+ , Na+, Ca+2, canale ionico del recettore dell'acetil colina, recettori enzimatici, linee generali della regolazione genica e dell'attivazione della glicogeno sintasi da parte dell'insulina, recettori accoppiati a proteine G e a secondi messaggeri, AMP ciclico, Ca+2, fosfolipasi c, trasduzione del segnale dell'adrenalina, meccanismo generale di regolazione dell'espressione genica da parte degli ormoni steroidei, il meccanismo della visione. Introduzione al metabolismo: le leggi della termodinamica, energia libera, ruolo dei nucleotidi trifosfati e dei composti fosforilati ad alta energia, reazioni di ossido-riduzione. Metabolismo dei carboidrati: le reazioni della glicolisi, della fermentazione alcolica e lattica, la via del pentosio fosfato, della sintesi e della demolizione del glicogeno, glicogenina, gluconeogenesi. Ciclo dell'acido citrico: il ciclo dell'acido citrico, struttura e funzione del coenzima A, complesso della piruvato deidrogenasi, ruolo del ciclo dell'acido citrico nell'anabolismo. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa: catena di trasferimento degli elettroni nel mitocondrio, sintesi mitocondriale ATP, termogenesi. Metabolismo dei lipidi: assorbimento lipidico: chilomicroni e lipoproteine, ossidazione degli acidi grassi saturi, linee generali dell'ossidazione degli acidi grassi insaturi o con un numero dispari di atomi di carbonio, corpi chetonici e loro metabolismo, biosintesi degli acidi grassi, biosintesi del colesterolo, linee generali della biosintesi dei triacilgliceroli e dei fosfolipidi di membrana. Metabolismo degli amminoacidi e delle proteine: digestione delle proteine ed assorbimento degli amminoacidi, catabolismo dei gruppi amminici. Escrezione dell'azoto e ciclo dell'urea. Linee generali del catabolismo degli amminoacidi. Linee generali della biosintesi degli amminoacidi. La sintesi dei neurotrasmettitori e degli ormoni. Linee generali della sintesi delle proteine: codice genetico, RNA transfer, ribosomi, traduzione dell'mRNA. Metabolismo dei nucleotidi: linee generali della sintesi e della degradazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici. Linee generali della replicazione e riparo del DNA, trascrizione e maturazione dell'RNA.
Prerequisiti
Conoscenze di matematica, fisica, chimica inorganica, chimica organica e biologia insegnate nei corsi degli anni precedenti.
Testi di riferimento
I Principi di Biochimica di Lehninger, Nelson et al., Zanichelli Biochimica, Devlin,Edises Biochimica Medica, Siliprandi Tettamanti, Piccin Fondamenti di Biochimica, Voet, Zanichelli Biochimica, Mathews, Casa Editrice Ambrosiana Biochimica, Campbell, EdiSES Principi di Biochimica, Tymoczko, Stryer, Zanichelli Per una trattazione piu' concisa: Introduzione alla Biochimica di Lehninger, Nelson et al., Zanichelli
Frequenza
Obbligatoria
Modalità di esame
Domande su almeno cinque-sei argomenti del programma con formule chimiche delle molecole trattate, grafici, schemi della localizzazione cellulare e della struttura delle macromolecole, sequenze delle reazioni metaboliche.
Bibliografia
PubMed
Modalità di erogazione
Materia presentata dal docente attraverso slides; esercitazione numerica sulla cinetica enzimatica. Riassunto degli argomenti trattati nella lezione precedente e domande alla classe per stimolare l’apprendimento della connessione tra i processi biologici trattati.
  • Codice insegnamento10595433
  • Anno accademico2024/2025
  • CorsoFarmacia
  • CurriculumCurriculum unico
  • Anno3º anno
  • Semestre1º semestre
  • SSDBIO/10
  • CFU10
  • Ambito disciplinareDiscipline Biologiche e Farmacologiche