BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA II

Obiettivi formativi

Conoscere le principali metodologie per la determinazione della struttura di proteine. Conoscere i principali metodi utilizzati nell’analisi proteomica, i tipi di dati che essi generano e le relative limitazioni. Misurare la stabilità termodinamica e definire i meccanismi di folding delle proteine. Conoscere i meccanismi di aggregazione e fibrillogenesi. Interazioni inter-molecolari: affinità di legame e determinazione delle costanti di velocità di associazione e dissociazione. Comprendere i principi generali del design, produzione eterologa e mutagenesi di proteine. Acquisire capacità di lettura critica di articoli scientifici.

Canale 1
FRANCESCA CUTRUZZOLA' Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Isolamento di geni codificanti per proteine Clonaggi: metodi classici e per ricombinazione (GATEWAY/TOPO/CRE-LOX) Espressione di proteine: vettori, solubilita’, uso di tag, espressione cell-free Mutagenesi razionale: metodi classici e per PCR Mutagenesi casuale e evoluzione guidata Talen, ZFN e CRISPR/CAS applicati all'ingegneria proteica Esempi di protein drugs di prima e seconda generazione Esempi di applicazioni in biomedicina Discussione su aspetti relativi a specifiche proteine e nanoparticelle (articoli-vedi sito)
Testi di riferimento
Mauro Maccarrone Metodologie biochimiche e biomolecolari Strumenti e tecniche per il laboratorio del nuovo millennio Materiale fornito a lezione (slide delle lezioni, appunti e articoli scientifici) e disponibile on-line sul sito E-learning del Corso.
  • Anno accademico2025/2026
  • CorsoBiotecnologie mediche
  • CurriculumBiomolecolare
  • Anno1º anno
  • Semestre2º semestre
  • SSDBIO/11
  • CFU3