BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA I

Obiettivi formativi

Conoscere le principali metodologie per la determinazione della struttura di proteine. Conoscere i principali metodi utilizzati nell’analisi proteomica, i tipi di dati che essi generano e le relative limitazioni. Misurare la stabilità termodinamica e definire i meccanismi di folding delle proteine. Conoscere i meccanismi di aggregazione e fibrillogenesi. Interazioni inter-molecolari: affinità di legame e determinazione delle costanti di velocità di associazione e dissociazione. Comprendere i principi generali del design, produzione eterologa e mutagenesi di proteine. Acquisire capacità di lettura critica di articoli scientifici.

Canale 1
GIORGIO GIARDINA Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Nozioni di base di bioinformatica: banche dati, allineamenti di sequenze, ricerca di omologie. Nozioni di base di Next Generation Sequencing (NGS) Metodi di base per la determinazione sperimentale delle strutture proteiche: Cristallografia a raggi-X, NMR, cryo-EM. Programmi di visualizzazione e allineamento strutturale. Modellazione per omologia. Interpretazione struttura/funzione ed estrapolazione delle informazioni per disegno di farmaci
Prerequisiti
fisica delle onde elettromagnetiche, chimica degli aminoacidi
Testi di riferimento
Slide delle lezioni in PDF + materiale fornito dal docente. Consigliato, ma NON obbligatorio: Metodologie biochimiche e biomolecolari Strumenti e tecniche per il laboratorio del nuovo millennio autore: Mauro Maccarrone anno:2019 ISBN: 9788808520555
Frequenza
La frequenza è facoltativa, ma fortemente consigliata data la natura complessa delle tecniche oggetto di studio
Modalità di esame
Esame orale. La valutazione dipende dalle risposte corrette ma anche dalla capacità di rispondere alle domande utilizzando un linguaggio scientificamente preciso. Viene inoltre valutata la capacità di ragionamento delle studentesse e degli student.
Bibliografia
Non disponibile
Modalità di erogazione
Il corso si svolge mediante lezioni frontali tradizionali e flipped classroom affiancate da questionari in itinere (non valutativi e anonimi) per stimolare attenzione e partecipazione della classe. Verranno poi svolte delle esercitazioni pratiche al computer su alcune tecniche approfondite in aula.
GIUSEPPINA MIGNOGNA Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Principi di spettrometria di massa. Metodi di ionizzazione. Analizzatori di massa. LC-massa. Principali metodologie nell'analisi del proteoma e nell'identificazione di proteine. Strategie sperimentali in proteomica sistematica, differenziale e funzionale. Il corso prevede un'esercitazione di laboratorio sull’analisi di dati proteomici ottenuti da esperimenti di spettrometria di massa.
Prerequisiti
Struttura delle proteine: chimica e proprietà del legame peptidico; struttura e nomi dei 20 aminoacidi; struttura primaria-secondaria-terziaria e quaternaria delle proteine; nozioni di base sulle onde elettromagnetiche e proprietà dei campi elettrici e magnetici.
Testi di riferimento
Articoli monografici indicati a lezione e sul sito e-learning del corso.
Frequenza
Frequenza obbligatoria
Modalità di esame
Lo studente deve dimostrare di aver acquisito una conoscenza sufficiente degli argomenti della biochimica e biologia strutturale, ed essere in grado di applicare queste conoscenze alla risoluzione di semplici problemi sperimentali.
Modalità di erogazione
Lezioni frontali. Esercitazioni di laboratorio a gruppi su tematiche selezionate.
  • Anno accademico2025/2026
  • CorsoBiotecnologie mediche
  • CurriculumBioingegneristico
  • Anno1º anno
  • Semestre1º semestre
  • SSDBIO/10
  • CFU4