BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA II
Obiettivi formativi
Conoscere le principali metodologie per la determinazione della struttura di proteine. Conoscere i principali metodi utilizzati nell’analisi proteomica, i tipi di dati che essi generano e le relative limitazioni. Misurare la stabilità termodinamica e definire i meccanismi di folding delle proteine. Conoscere i meccanismi di aggregazione e fibrillogenesi. Interazioni inter-molecolari: affinità di legame e determinazione delle costanti di velocità di associazione e dissociazione. Comprendere i principi generali del design, produzione eterologa e mutagenesi di proteine. Acquisire capacità di lettura critica di articoli scientifici.
Canale 1
FRANCESCA CUTRUZZOLA'
Scheda docente
Programmi - Frequenza - Esami
Programma
Isolamento di geni codificanti per proteine
Clonaggi: metodi classici e per ricombinazione (GATEWAY/TOPO/CRE-LOX)
Espressione di proteine: vettori, solubilita’, uso di tag, espressione cell-free
Mutagenesi razionale: metodi classici e per PCR
Mutagenesi casuale e evoluzione guidata
Talen, ZFN e CRISPR/CAS applicati all'ingegneria proteica
Esempi di protein drugs di prima e seconda generazione
Esempi di applicazioni in biomedicina
Discussione su aspetti relativi a specifiche proteine e nanoparticelle
(articoli-vedi sito)
Testi di riferimento
Mauro Maccarrone
Metodologie biochimiche e biomolecolari
Strumenti e tecniche per il laboratorio del nuovo millennio
Materiale fornito a lezione (slide delle lezioni, appunti e articoli scientifici) e disponibile on-line sul sito E-learning del Corso.
- Anno accademico2025/2026
- CorsoBiotecnologie mediche
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