Medicina e chirurgia "C" (abilitante all'esercizio della professione di Medico Chirurgo) - Roma Azienda Policlinico Umberto I

1. ELEMENTI DI CHIMICA BIO-ORGANICA Revisione delle principali classi di composti e delle reazioni chimiche fondamentali della Biochimica: alcoli, aldeidi, chetoni, eteri: nomenclatura e loro reazioni. Le reazioni di sostituzione nucleofila con particolare riferimento alla reattività del gruppo carbonilico. Acidi carbossilici, esteri, ammine e ammidi: nomenclatura e reazioni. Principali classi di composti bi funzionali: idrossiacidi, chetoacidi, acidi dicarbossilici. Reazioni di ciclizzazione, lattoni, lattidi, emiacetali ciclici. Composti eterociclici aromatici: nomenclatura e proprietà. I carboidrati: classificazione, nomenclatura e principali reazioni. 2. ELEMENTI DI BIOLOGIA STRUTTURALE Gli aminoacidi, struttura e proprietà dei venti aminoacidi presenti nelle proteine, caratteristiche chimiche delle loro catene laterali. Il legame peptidico, i polipeptidi, gli elementi delle strutture secondarie. Strutture degli acidi nucleici e delle proteine. Struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria, motivi strutturali e domini nelle proteine. Proteine di trasporto, albumina ed emoglobina. Termodinamica del legame fra emoglobina ed ossigeno, cooperatività, curva di ossigenazione, effettori allosterici. Riconoscimento proteine-acidi nucleici, i fattori di trascrizione. 3. RUOLI METABOLICI DI ALCUNI DERIVATI DI AMINOACIDI Le modificazioni post-sintetiche degli aminoacidi (es.: idrossiprolina, idrossilisina, -aminobutirrato, -carbossiglutamato). Intervento, nelle singole modificazioni, di cofattori derivati da Vit. C o Vit. K. (N.B.: Per ogni vitamina: fabbisogno e fonte nutrizionale, struttura, funzione coenzimatica). Gli ormoni tiroidei (T3 e T4). TSH e suo meccanismo d’azione su biosintesi e rilascio degli ormoni dalla tiroide. Ormoni della midollare del surrene: le catecolamine. La serotonina e la melatonina. 4. PEPTIDI BIOLOGICAMENTE ATTIVI Il glutatione (struttura e funzione), i peptidi ormonali e i neuropeptidi (es.: TRH, peptidi della neuro- ipofisi; relazione tra ormone antidiuretico e acquaporine; propiomelanocortina ed encefaline). (Per ogni ormone: caratteristiche strutturali e meccanismi molecolari della sua funzione). 5. PROTEINE FIBROSE E FORMAZIONE DI SUPERSTRUTTURE Vari tipi di collagene. Biosintesi del collagene di tipo 1. Collagenopatie. 6. ELEMENTI DI ENZIMOLOGIA Classificazione degli enzimi (classificazione EC). Elementi di cinetica enzimatica. Il modello di Michaelis e Menten. Significato di Km e Vmax. L’inibizione competitiva e non-competitiva. Esempi di enzimi: le proteasi a serina, loro meccanismo catalitico. I cofattori enzimatici: eme, piridossalfosfato, nicotinammide, riboflavina. 7. BIOCHIMICA DEGLI ZUCCHERI Monosaccaridi e loro derivati (aminozuccheri, zuccheri acidi, acido N-acetil neuraminico, acido muramico). Peptidoglicani. Legami α- e β-glicosidici. I disaccaridi (maltosio, lattosio, saccarosio). Struttura e funzione degli omopolisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa) e degli eteropolisaccaridi. Oligosaccaridi e glicoproteine (recettore LDL), lectine. Glicosaminoglicani (ac. ialuronico) e proteoglicani. 8. LIPIDI Principali tipologie di lipidi e loro classificazione. Formule generali di struttura degli ac. grassi saturi e insaturi, rapporti tra struttura chimica e proprietà chimico-fisiche. Il concetto di “legame idrofobico” e di “energia entropica”. Formazione di micelle e di vescicole. Glicerolipidi neutri e glicerofosfolipidi. Le fosfolipasi. Formazione di “secondi messaggeri” derivati da fosfolipidi. Sfingolipidi, glicolipidi e gangliosidi. Classificazione dei lipidi non saponificabili. Generalità su terpeni e derivati isoprenoidi. Il colesterolo: struttura chimica e sue principali funzioni. I sali biliari, la loro struttura chimica generale e le loro proprietà chimico-fisiche. Sali biliari primari e secondari; cenni sulla loro biosintesi. Funzione dei sali biliari nella digestione e nell’assorbimento intestinale dei lipidi.