APPLIED BIOCHEMISTRY

Obiettivi formativi

Il corso si propone di fornire agli studenti le basi biochimiche per: comprendere le applicazioni biotecnologiche avanzate di enzimi, proteine e sistemi multienzimatici complessi; comprendere le metodologie e le strategie alla base dell’ingegneria proteica. Le capacità critiche e di giudizio degli studenti saranno sviluppate grazie a esercitazioni in classe, in cui saranno proiettati video e svolti esercizi numerici, ed esperienze pratiche di laboratorio, in cui essi applicheranno i concetti studiati a lezione, eseguendo e interpretando esperimenti che in futuro saranno in grado di riprodurre autonomamente. Le capacità di comunicazione saranno esercitate durante le lezioni teoriche, che prevedono momenti di discussione aperta. A) Conoscenza e capacità di comprensione - conoscenza e comprensione delle principali applicazioni biotecnologiche degli enzimi, - conoscenza e comprensione delle caratteristiche di sistemi multienzimatici complessi di interesse biotecnologico; - conoscenza e comprensione delle strategie richieste per la produzione e ingegnerizzazione di proteine ed enzimi. B) Capacità di applicare conoscenza e comprensione - capacità di utilizzare le conoscenze delle tecniche biochimiche per comprendere le applicazioni di enzimi e proteine nel campo delle biotecnologie; - capacità di valutare l'impatto di variazioni della struttura di macromolecole biologiche sulla loro funzione; C) Autonomia di giudizio - acquisire capacità di giudizio critico, attraverso lo studio di esempi di applicazioni biotecnologiche di proteine ed enzimi tratti dalla letteratura scientifica - imparare a porsi domande per l’elaborazione e approfondimento delle conoscenze apprese D) Abilità comunicative - saper comunicare quanto appreso nel corso dell’esame orale E) Capacità di apprendimento - apprendere la terminologia specifica - connettere in modo logico le conoscenze acquisite - identificare i temi più rilevanti delle materie trattate

Canale 1
MARIA CARMELA BONACCORSI DI PATTI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
L’insegnamento prevede 20 ore di didattica frontale e 4 ore di esercitazioni guidate. Applicazioni biotecnologiche degli enzimi. Produzione di enzimi e proteine ricombinanti: metodi e strategie. Ingegneria proteica: mutagenesi sito-specifica ed evoluzione in vitro. Produzione di proteine terapeutiche (ormoni, anticorpi, fattori della coagulazione). Principali tecniche di immobilizzazione delle cellule e degli enzimi. Biocatalizzatori: utilizzo di enzimi per la preparazione di composti di interesse biotecnologico (antibiotici semi-sintetici, precursori di farmaci, aromi). Sistemi multienzimatici nella biosintesi di metaboliti secondari bioattivi. Biosintesi non ribosomiale di metaboliti peptidici. Meccanismo enzimatico delle sintetasi peptidiche. Esempi (gramicidina, surfactina, penicilline e cefalosporine). Biosintesi dei polichetidi. Meccanismo delle polichetide sintasi e analogie con la sintesi degli acidi grassi. Esempi (eritromicina, statine).
Prerequisiti
Non sono previste propedeuticità. Lo studente deve tuttavia avere conoscenze di base di biochimica delle proteine, biologia molecolare e cellulare.
Testi di riferimento
Libri di testo e materiale didattico sono pubblicati dal docente nel sito didattico Elearning2 alla pagina web http://elearning2.uniroma1.it
Modalità insegnamento
Lezioni frontali ed esercitazioni.
Frequenza
La frequenza delle lezioni è fortemente consigliata, ma non obbligatoria
Modalità di esame
presentazione orale di un articolo scientifico ed eventuali prove in itinere
Modalità di erogazione
lezioni frontali ed esercitazioni
MARIA CARMELA BONACCORSI DI PATTI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
L’insegnamento prevede 20 ore di didattica frontale e 4 ore di esercitazioni guidate. Applicazioni biotecnologiche degli enzimi. Produzione di enzimi e proteine ricombinanti: metodi e strategie. Ingegneria proteica: mutagenesi sito-specifica ed evoluzione in vitro. Produzione di proteine terapeutiche (ormoni, anticorpi, fattori della coagulazione). Principali tecniche di immobilizzazione delle cellule e degli enzimi. Biocatalizzatori: utilizzo di enzimi per la preparazione di composti di interesse biotecnologico (antibiotici semi-sintetici, precursori di farmaci, aromi). Sistemi multienzimatici nella biosintesi di metaboliti secondari bioattivi. Biosintesi non ribosomiale di metaboliti peptidici. Meccanismo enzimatico delle sintetasi peptidiche. Esempi (gramicidina, surfactina, penicilline e cefalosporine). Biosintesi dei polichetidi. Meccanismo delle polichetide sintasi e analogie con la sintesi degli acidi grassi. Esempi (eritromicina, statine).
Prerequisiti
Non sono previste propedeuticità. Lo studente deve tuttavia avere conoscenze di base di biochimica delle proteine, biologia molecolare e cellulare.
Testi di riferimento
Libri di testo e materiale didattico sono pubblicati dal docente nel sito didattico Elearning2 alla pagina web http://elearning2.uniroma1.it
Modalità insegnamento
Lezioni frontali ed esercitazioni.
Frequenza
La frequenza delle lezioni è fortemente consigliata, ma non obbligatoria
Modalità di esame
presentazione orale di un articolo scientifico ed eventuali prove in itinere
Modalità di erogazione
lezioni frontali ed esercitazioni
  • Anno accademico2025/2026
  • CorsoGenetica e Biologia Molecolare - Genetics and Molecular Biology
  • CurriculumGenetica e Biologia Molecolare (percorso valido anche ai fini del conseguimento del doppio titolo italo-francese)
  • Anno1º anno
  • Semestre2º semestre
  • SSDBIO/10
  • CFU3