BIOTECNOLOGIE BIOCHIMICHE

Obiettivi formativi

Il corso ha lo scopo di fornire le basi biochimiche per comprendere lo sviluppo delle tecnologie utilizzate nella ricerca e la produzione di proteine, enzimi e biomolecole utili per la medicina, la nutrizione e le trasformazioni industriali. Durante il corso verranno illustrate le potenzialità applicative della biochimica e delle biotecnologie in campo industriale, con particolare riferimento all'industria farmaceutica. Conoscenze acquisite Comprensione delle metodologie utilizzate per lo sviluppo e la produzione su scala industriale di proteine ed enzimi. Conoscenza dei principi generali dell’ingegneria proteica e delle tecniche di biologia molecolare avanzate. Conoscenza delle potenzialità applicative delle biotecnologie proteiche in campo industriale, diagnostico e terapeutico, con particolare riferimento all'industria farmaceutica. Competenze acquisite Capacità di utilizzare tecniche molecolari e biochimiche per la purificazione, l’analisi e l’impiego di enzimi e biomolecole. Saper progettare e produrre proteine ricombinanti e loro varianti. Valutare e scegliere le strategie tecniche migliori in base allo specifico impiego. Abilità comunicative e capacità di apprendimento Acquisire autonomia nello sviluppo di protocolli sperimentali e la scelta delle tecniche di biologia molecolare e biochimiche per l’espressione e la produzione di proteine ed enzimi ricombinanti. Descrivere e relazionare in maniera critica i processi studiati. Leggere articoli scientifici in ambito biochimico-biotecnologico e ottenere una comprensione critica dei loro contenuti.

Canale 1
FABIO ALTIERI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Produzione di proteine ricombinanti. Progettazione e realizzazione di varianti proteiche. Metodi di clonaggio e mutagenesi, inclusi metodi di clonaggio per ricombinazione (Gateway, TOPO, CRE-LOX ecc.) e mutagenesi casuale Produzione di enzimi e proteine: operazioni di downstream per il recupero, separazione della biomassa dal terreno di coltura, rottura delle cellule, tecniche analitiche di purificazione delle macromolecole biologiche. Proteine di fusione. Tag, tipologie ed usi. Green Fluorescent Protein. Purificazione di proteine ricombinanti con His-tag. Metodi analitici per la caratterizzazione di enzimi e proteine. Enzimi e proteine per applicazioni industriali. Proteine terapeutiche. Mercato degli enzimi industriali e sue caratteristiche. Generalità sugli enzimi. Meccanismo d’azione, misura dei parametri cinetici, inibitori reversibili e irreversibili. Effetto del pH e della temperatura sull'attività enzimatica. Meccanismi di regolazione dell’attività enzimatica. Modifica delle caratteristiche enzimatiche: evoluzione molecolare e tecniche utilizzate (mutagenesi e ricombinazione). Esempi di ingegneria proteica per applicazioni biotecnologiche. Applicazione industriale di enzimi: enzimi liberi ed immobilizzati. Tecniche di immobilizzazione. Stabilità e cinetica degli enzimi immobilizzati. Bioreattori. Enzimi di interesse industriale (lipasi, proteasi, esterasi) ed esempi di applicazioni in processi industriali. Biotecnologie ed industria farmaceutica. Applicazioni degli enzimi nella produzione di farmaci e biofarmaci. Produzione di antibiotici e vitamine. Enzimi in ambito terapeutico (ERT ), analitico (biosensori e indicatori) e diagnostico.
Prerequisiti
Conoscenze di base di Biochimica e Biologia Molecolare Nessuna propedeuticità con altri insegnamenti del corso di laurea
Testi di riferimento
Metodologie biochimiche e biomolecolari Strumenti e tecniche per il laboratorio del nuovo millennio autore: Mauro Maccarrone (Zanichelli) Biocatalysts and enzyme technology, Buchholz et al., Wiley-VCH Biocatalysis, Bommarius & Riebel, Wiley-VCH Biotecnologia Molecolare Glick-Pasternak, Zanichelli Articoli scientifici presentati a lezione e altro materiale didattico fornito durante il corso e disponibile sul sito elearning.
Frequenza
La frequenza è fortemente consigliata
Modalità di esame
Prova scritta con disegno di oligonucleotidi per clonaggio, esperimenti di mutagenesi e espressione di una proteina ricombinante di fusione Prova orale con valutazione delle conoscenze acquisite
Modalità di erogazione
Lezioni in aula ed esercitazioni per un totale di 36 ore secondo l'orario stabilito dal Consiglio del Corso di Studio
SERENA RINALDO Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Produzione di proteine ricombinanti. Progettazione e realizzazione di varianti proteiche. Metodi di clonaggio e mutagenesi, inclusi metodi di clonaggio per ricombinazione (Gateway, TOPO, CRE-LOX ecc.) e mutagenesi casuale Produzione di enzimi e proteine: operazioni di downstream per il recupero, separazione della biomassa dal terreno di coltura, rottura delle cellule, tecniche analitiche di purificazione delle macromolecole biologiche. Proteine di fusione. Tag, tipologie ed usi. Green Fluorescent Protein. Purificazione di proteine ricombinanti con His-tag. Metodi analitici per la caratterizzazione di enzimi e proteine. Enzimi e proteine per applicazioni industriali. Proteine terapeutiche. Mercato degli enzimi industriali e sue caratteristiche. Generalità sugli enzimi. Meccanismo d’azione, misura dei parametri cinetici, inibitori reversibili e irreversibili. Effetto del pH e della temperatura sull'attività enzimatica. Meccanismi di regolazione dell’attività enzimatica. Modifica delle caratteristiche enzimatiche: evoluzione molecolare e tecniche utilizzate (mutagenesi e ricombinazione). Esempi di ingegneria proteica per applicazioni biotecnologiche. Applicazione industriale di enzimi: enzimi liberi ed immobilizzati. Tecniche di immobilizzazione. Stabilità e cinetica degli enzimi immobilizzati. Bioreattori. Enzimi di interesse industriale (lipasi, proteasi, esterasi) ed esempi di applicazioni in processi industriali. Biotecnologie ed industria farmaceutica. Applicazioni degli enzimi nella produzione di farmaci e biofarmaci. Produzione di antibiotici e vitamine. Enzimi in ambito terapeutico (ERT ), analitico (biosensori e indicatori) e diagnostico.
Prerequisiti
Conoscenze di base di Biochimica e Biologia Molecolare Nessuna propedeuticità con altri insegnamenti del corso di laurea
Testi di riferimento
Metodologie biochimiche e biomolecolari Strumenti e tecniche per il laboratorio del nuovo millennio autore: Mauro Maccarrone (Zanichelli) Biocatalysts and enzyme technology, Buchholz et al., Wiley-VCH Biocatalysis, Bommarius & Riebel, Wiley-VCH Biotecnologia Molecolare Glick-Pasternak, Zanichelli Articoli scientifici presentati a lezione e altro materiale didattico fornito durante il corso e disponibile sul sito elearning.
Frequenza
La frequenza è fortemente consigliata
Modalità di esame
Prova scritta con disegno di oligonucleotidi per clonaggio, esperimenti di mutagenesi e espressione di una proteina ricombinante di fusione Prova orale con valutazione delle conoscenze acquisite
Modalità di erogazione
Lezioni in aula ed esercitazioni per un totale di 16 ore secondo l'orario stabilito dal Consiglio del Corso di Studio
  • Codice insegnamento10620744
  • Anno accademico2025/2026
  • CorsoBiotecnologie Farmaceutiche
  • CurriculumCurriculum unico
  • Anno1º anno
  • Semestre2º semestre
  • SSDBIO/10
  • CFU6
  • Ambito disciplinareDiscipline biotecnologiche comuni