Scienze Biologiche

acqua, lipidi, carboidrati, amminoacidi, legame peptidico, struttura delle proteine, metodologie di espressione e purificazione delle proteine, spettroscopia di assorbimento, tecniche elettroforetiche, tecniche cromatografiche, tecniche di determinazione struttura tridimensionale, emoglobina e mioglobina, effetto cooperativo, effettori allosterici, enzimi, catalisi enzimatica, cinetica enzimatica. Metabolismo; glicolisi, gluconeogenesi, via dei pentoso fosfati, ossidazione e sintesi degli acidi grassi, metabolismo degli amminoacidi, ciclo dell'urea, ciclo di krebs, fosforilazione ossidativa, sintesi e degradazione del glicogeno.

fondamenti di chimica organica, di fisica e biologia cellulare

VOET Donald , VOET Judith G , PRATT Charlotte PRINCIPI DI BIOCHIMICA (Zanichelli) NELSON David L , COX Michael M I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER (Zanichelli) Mathews, Van Holde, Ahern BIOCHIMICA (Casa Editrice Ambrosiana)

non obbligatoria

Insufficiente: Non riesce a focalizzare l’argomento richiesto. Se lo identifica, non sa descriverlo neanche per gli aspetti più elementari. Non risponde alle sollecitazioni o ai suggerimenti del docente 18-20: Risponde in modo generico. Esprimere i concetti essenziali con difficoltà. Diverse lacune su concetti fondamentali, molte su concetti non essenziali. Usa un linguaggio approssimativo. Non usa alcuno schema scritto. Riesce a descrivere una via metabolica solo nelle sue linee generali (A cosa serve, qual è il precursore, qual è il prodotto). Descrive solo gli elementi minimi essenziali. Non sa descrivere le singole reazioni. Non conosce la regolazione. Non riesce a contestualizzare la via metabolica (quali rapporti con gli altri metabolismi, dove avviene, etc.). Non usa o usa con molta difficoltà i concetti della chimica. 21:23: Sa descrivere l’argomento proposto in modo sufficientemente preciso e corretto. Più di due lacune su concetti essenziali, diverse lacune su concetti non essenziali. Linguaggio accettabile con molte imprecisioni. Fa un uso molto limitato e impreciso di schemi. Riesce a descrivere una via metabolica con sufficiente precisione (conosce diverse reazioni intermedie ma non tutte). Conosce gli aspetti regolativi e termodinamici anche se non con precisione (per esempio: sa quali sono alcuni degli gli effettori ma non i bersagli o viceversa; non sa come vengono regolate le concentrazioni intracellulari degli effettori, etc.) Non sa o sa scrivere con molta approssimazione la struttura di alcune delle principali molecole. 24-26: Sa descrivere l’argomento proposto in modo discretamente preciso e corretto. Non più di due lacune su concetti essenziali, qualche lacuna su concetti non essenziali. Linguaggio accettabile con alcune imprecisioni. Fa un uso sufficiente di schemi. Riesce a descrivere una via metabolica con buona precisione (conosce molte delle reazioni intermedie anche se non tutte). Conosce gli aspetti regolativi e termodinamici con sufficiente precisione (per esempio: sa quali sono gli effettori e i bersagli ma non sa come vengono regolate le concentrazioni intracellulari degli effettori, etc.) Sa scrivere con sufficiente approssimazione la struttura di alcune delle principali molecole coinvolte. 27-29: Sa descrivere l’argomento proposto in modo molto preciso e corretto. Qualche lacuna su concetti non essenziali. Linguaggio abbastanza preciso e rigoroso. Sa collegare argomenti diversi con buona logica. Si aiuta spesso con grafici e schemi. Descrive con precisione e sintesi la via metabolica oggetto del colloquio. Sa identificare i passaggi chiave. Conosce gli aspetti termodinamici e regolativi. Sa descrivere un meccanismo di reazione in modo corretto almeno nei punti chiave Riesce a rapportare la via metabolica al contesto generale. Sa scrivere con buona precisione le strutture della maggior parte delle principali molecole coinvolte (qualche errore nelle parti non essenziali, per esempio, dei cofattori). Ha acquisito una visione generale e organica dell’argomento. 30 e più: Sa descrivere l’argomento proposto in modo preciso e corretto. Massimo una lacuna su concetti marginali. Usa concetti quantitativi con rigore e precisione. Ha approfondito l’argomento e mostra una comprensione strutturata. Sa fare collegamenti. Usa grafici e schemi con disinvoltura e precisione. Usa un linguaggio molto preciso. Risponde con sicurezza e disinvoltura. Nessuna difficoltà nello scrivere le strutture delle principali molecole e i meccanismi di reazione Padroneggia i concetti fondamentali di chimica e chimica organica. Non ha bisogno di sollecitazioni. Sa autocorreggersi.

modalità frontale con lezioni frontali e attività di laboratorio

Il corso si articolerà in una prima parte dedicata allo studio delle proprietà, della struttura e della funzione delle macromolecole biologiche. L’ultima parte del corso sarà dedicata ai principi, ai meccanismi e alla regolazione del metabolismo cellulare. Proteine (10 ore). Proprietà dell’acqua. Amminoacidi e legame peptidico. Struttura e funzione delle proteine. Livelli strutturali. Proteine fibrose e globulari. Ripiegamento e denaturazione delle proteine. Proprietà dinamiche delle proteine. Lipidi (4 ore). Struttura e funzione. Membrane biologiche. Trasporto attra verso le membrane. Vitamine liposolubili. Glucidi (2 ore). Struttura e funzione. Disaccaridi e polisaccaridi. Glicoproteine. Acidi nucleici (2 ore). Struttura delle basi puriniche e pirimidiniche, dei nucleosidi e dei nucleotidi. Metabolismo del glicogeno. (2 ore) Catena di trasporto degli elettroni. Fosforilazione ossidativa. Sistemi navetta malato-aspartato e glicerofosfato (2 ore) Regolazione ormonale e trasduzione del segnale (2 ore).

INDISPENSABILE. Conoscenza dei concetti di base della chimica generale e della chimica organica. In particolare, è necessario conoscere: a) le proprietà dei principali gruppi funzionali; b) il meccanismo delle reazioni di sostituzione e addizione nucleofila; c) il concetto di acido, base e di pH; d) le proprietà delle soluzioni tampone. INDISPENSABILE. Principi della termodinamica; concetto di equilibrio chimico; nozioni di cinetica chimica.

VOET Donald , VOET Judith G , PRATT Charlotte W FONDAMENTI DI BIOCHIMICA Zanichelli

L'esame chimica biologica, che si svolge al termine dell’insegnamento, è orale. Gli studenti possono sostenere due prove in itinere scritte per valutare le conoscenze acquisite. In generale, la preparazione dello studente sarà valutata in base alla sua capacità di descrivere i processi biochimici in modo chiaro e scientificamente rigoroso e di saper collegare i vari argomenti, dimostrando di aver compreso la logica biochimica dei viventi. In particolare, allo studente sarà richiesta: la conoscenza della struttura e della funzione delle principali classi di macromolecole biologiche; la capacità di spiegare le principali vie metaboliche in termini di reazioni chimiche, riconoscendo e riproducendo le strutture dei metaboliti; la capacità di spiegare i principi e le applicazioni delle più comuni metodologie biochimiche. Ai fini della valutazione complessiva della preparazione dello studente, saranno prese in considerazione anche le capacità di comunicazione, critica e giudizio.

Il corso sarà svolto tramite lezioni frontali teoriche (24 ore), che i si svolgono settimanalmente in aula e l’esposizione avviene mediante l’utilizzo di diapositive su power-point e, per la miglior comprensione delle reazioni, anche della lavagna classica. Sono previste anche discussioni aperte degli argomenti di lezione, durante le quali gli studenti sono chiamati a intervenire, che hanno lo scopo di sviluppare le capacità di comunicazione, critica e giudizio

Le metodologie biochimiche. Strategie di purificazione delle proteine. Dosaggio delle proteine. Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. Dosaggio dell'attività enzimatica.

INDISPENSABILE. Conoscenza dei concetti di base della chimica generale e della chimica organica. In particolare, è necessario conoscere: a) le proprietà dei principali gruppi funzionali; b) il meccanismo delle reazioni di sostituzione e addizione nucleofila; c) il concetto di acido, base e di pH; d) le proprietà delle soluzioni tampone. INDISPENSABILE. Principi della termodinamica; concetto di equilibrio chimico

David L Nelson, Michael M Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli. Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt, Fondamenti di biochimica, Zanichelli Garrett, Grisham, Biochimica, Piccin Appling, Anthony-Cahill, Mathews, Biochimica. Molecole e Metabolismo, PEARSON Bonaccorsi di Patti, Contestabile, Di Salvo, Metodologie Biochimiche, CEA Materiale depositato presso il sito: elearning2.uniroma1.it

la frequenza non è obbligatoria

L'esame di Chimica Biologica, che si svolge al termine dell’insegnamento, è orale e si articola in tre prove consecutive della durata di 10 minuti ciascuna, che hanno luogo nello stesso giorno. Ogni prova consiste in un’interrogazione condotta da un docente diverso. Ogni docente formula una domanda in modo che, complessivamente, siano discusse tutte le parti del programma: le macromolecole biologiche, le metodologie biochimiche e il metabolismo. In generale, la preparazione dello studente sarà valutata in base alla sua capacità di descrivere i processi biochimici in modo chiaro e scientificamente rigoroso e di saper collegare i vari argomenti, dimostrando di aver compreso la logica biochimica dei viventi. In particolare, allo studente sarà richiesta: la conoscenza della struttura e della funzione delle principali classi di macromolecole biologiche; la capacità di spiegare le principali vie metaboliche in termini di reazioni chimiche, riconoscendo e riproducendo le strutture dei metaboliti; la capacità di spiegare i principi e le applicazioni delle più comuni metodologie biochimiche. Ai fini della valutazione complessiva della preparazione dello studente, saranno prese in considerazione anche le capacità di comunicazione, critica e giudizio. Ognuno dei docenti, sulla base dei criteri esposti, esprime una votazione in trentesimi. La votazione finale è una media delle tre singole votazioni. Durante il corso, gli studenti possono sostenere due prove in itinere in alternativa all’esame orale finale.

Esercitazioni teoriche in classe: Esercitazione pratica sull’uso dei modelli molecolari Le esercitazioni hanno lo scopo di approfondire i concetti teorici studiati a lezione e di metterli in praticaEsperienze di laboratorio: Esperienze di laboratorio: Simulazione della purificazione di proteine al computer Tecniche cromatografiche per la separazione di proteine

PARTE 1: Le macromolecole biologiche Proteine (8 ore). Proprietà dell’acqua. Amminoacidi e legame peptidico. Struttura e funzione delle proteine. Livelli strutturali. Proteine fibrose e globulari. Ripiegamento e denaturazione delle proteine. Proprietà dinamiche delle proteine. Mioglobina ed emoglobina (6 ore). Ruolo fisiologico. Struttura terziaria e quaternaria. Cooperatività del legame con l’ossigeno. Modelli allosterici concertato e sequenziale. Effetto Bohr ed effettori allosterici. Emoglobine patologiche e malattie molecolari. Enzimologia (8 ore). Caratteristiche generali degli enzimi. Teoria generale della catalisi enzimatica. Cinetica enzimatica. Meccanismi d’inibizione reversibile. Meccanismi di catalisi enzimatica. Ruolo di vitamine e coenzimi nella catalisi. Regolazione dell’attività enzimatica. Lipidi (4 ore). Struttura e funzione. Membrane biologiche. Vitamine liposolubili. Glucidi (2 ore). Struttura e funzione. Disaccaridi e polisaccaridi. Glicoproteine. Acidi nucleici (2 ore). Struttura delle basi puriniche e pirimidiniche, dei nucleosidi e dei nucleotidi. PARTE 2: Le metodologie biochimiche. Metodologie biochimiche (8 ore). Strategie di purificazione delle proteine. Dosaggio delle proteine. Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. Spettrometria di massa. Dosaggio degli enzimi. Tecniche per determinare la struttura primaria e la struttura tridimensionale delle proteine. PARTE 3: Il metabolismo. Aspetti generali del metabolismo (4 ore). Principi fondamentali della termodinamica applicati ai sistemi biologici. Ruolo dell’ATP e dei composti ad alta energia nel metabolismo energetico. Trasportatori di elettroni. Reazioni di ossidoriduzione. Meccanismi di regolazione metabolica. Vie metaboliche e loro regolazione (18 ore). Glicolisi, fermentazione alcolica e omolattica. Via dei pentosi fosfato. Gluconeogenesi. Ciclo di Cori. Metabolismo del glicogeno. Piruvato deidrogenasi. Ciclo degli acidi tricarbossilici. Ciclo del gliossilato. Degradazione e sintesi degli acidi grassi. Corpi chetonici. Sintesi del colesterolo. Metabolismo dell’azoto proteico e degradazione degli amminoacidi. Ciclo glucosio-alanina. Ciclo dell’urea. Trasportatori di unità monocarboniose. Catena di trasporto degli elettroni. Fosforilazione ossidativa. Sistemi navetta malato-aspartato e glicerofosfato. Regolazione ormonale e trasduzione del segnale (2 ore).

1) INDISPENSABILE. Conoscenza dei concetti di base della chimica generale e della chimica organica. In particolare, è necessario conoscere: a) le proprietà dei principali gruppi funzionali; b) il meccanismo delle reazioni di sostituzione e addizione nucleofila; c) il concetto di acido, base e di pH; d) le proprietà delle soluzioni tampone. 2) IMPORTANTE. Principi e leggi della termodinamica; concetto di equilibrio chimico; fondamenti di cinetica chimica.

• David L Nelson, Michael M Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli. • Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt, Fondamenti di biochimica, Zanichelli • Garrett, Grisham, Biochimica, Piccin • Appling, Anthony-Cahill, Mathews, Biochimica. Molecole e Metabolismo, PEARSON • Materiale depositato presso il sito: elearning2.uniroma1.it

Il corso sarà svolto tramite lezioni frontali teoriche (64 ore), esercitazioni teoriche in classe (6 ore) ed esperienze pratiche di laboratorio (6 ore). Le norme anticovid hanno modificato la modalità di insegnamento che si svolge in modalità mista: in presenza e a distanza. Le modalità con cui si svolgeranno le attività di laboratorio saranno stabilite in base alle vigenti norme anticovid di Sapienza Lezioni frontali: 1) Spiegazione degli argomenti oggetto del programma tramite proiezione di diapositive e materiale audiovisivo. Questo modello didattico è volto a fornire la conoscenza teorica della Biochimica. 2) Discussioni aperte degli argomenti di lezione, durante le quali gli studenti sono chiamati a intervenire, che hanno lo scopo di sviluppare le capacità di comunicazione, critica e giudizio. Esercitazioni teoriche in aula: 1) Proiezione e discussione di video sulla purificazione delle proteine (2 ore in classe) 2) Proiezione e discussione di video sull'elettroforesi (2 ore in classe) 3) Esercitazione pratica sull’uso dei modelli molecolari (2 ore in classe) Le esercitazioni hanno lo scopo di approfondire i concetti teorici studiati a lezione e di metterli in pratica. Esperienze di laboratorio: 1) Simulazione della purificazione di proteine al computer (2 ore in laboratorio informatico) 2) Separazione cromatografica di proteine e piccole molecole (2 ore di attività pratica in laboratorio). 3) Misure di cinetica enzimatica (2 ore di attività pratica in laboratorio). Le esperienze di laboratorio hanno lo scopo di mettere in pratica i concetti teorici studiati a lezione, sviluppare la capacità di pianificare un esperimento e interpretarlo, accrescere le capacità critiche e di giudizio.

La frequenza è facoltativa ma fortemente raccomandata

Gli studenti potranno sostenere due prove in itinere scritte (esonero) al fine di facilitare il superamento dell'esame nei mesi tra giugno e settembre. L'esonero verterà su questi argomenti (con riferimento al programma dettagliato disponibile sulla pagina Elearning del corso: https://elearning.uniroma1.it/course/view.php?id=1513): acqua amminoacidi struttura e funzione delle proteine, metodologie biochimiche mioglobina ed emoglobina lipidi, membrane, glucidi enzimologia Superato l'esonero, la prova orale verterà sulla restante parte del programma (si fa presente che non si può escludere che durante il colloquio sia necessario richiamare concetti elaborati nella prima parte del programma): aspetti generali del metabolismo vie metaboliche e loro regolazione Il voto finale è la media tra il voto complessivo delle prove in itinere e il voto del colloquio orale Lo studente che per qualunque motivo non sia in possesso di un esonero valido, sosterrà l'esame orale su tutto il programma. Sito di riferimento: https://elearning.uniroma1.it/course/view.php?id=1513

Hageman, James H. "Use of molecular models for active learning in biochemistry lecture courses." Journal of Chemical Education 87.3 (2010): 291-293. Abreu, Paula Alvarez, et al. "Computational strategy for visualizing structures and teaching biochemistry." Biochemistry and Molecular Biology Education 47.1 (2019): 76-84. Bottomley, Steven, and Paul Denny. "A participatory learning approach to biochemistry using student authored and evaluated multiple‐choice questions." Biochemistry and Molecular Biology Education 39.5 (2011): 352-361. White, Harold B., et al. "What skills should students of undergraduate biochemistry and molecular biology programs have upon graduation?." Biochemistry and molecular biology education 41.5 (2013): 297-301.

Il corso sarà svolto tramite lezioni frontali teoriche (64 ore), esercitazioni teoriche in classe (6 ore) ed esperienze pratiche di laboratorio (6 ore). Le norme anticovid hanno modificato la modalità di insegnamento che si svolge in modalità mista: in presenza e a distanza. Le modalità con cui si svolgeranno le attività di laboratorio saranno stabilite in base alle vigenti norme anticovid di Sapienza Lezioni frontali: 1) Spiegazione degli argomenti oggetto del programma tramite proiezione di diapositive e materiale audiovisivo. Questo modello didattico è volto a fornire la conoscenza teorica della Biochimica. 2) Discussioni aperte degli argomenti di lezione, durante le quali gli studenti sono chiamati a intervenire, che hanno lo scopo di sviluppare le capacità di comunicazione, critica e giudizio. Esercitazioni teoriche in aula: 1) Proiezione e discussione di video sulla purificazione delle proteine (2 ore in classe) 2) Proiezione e discussione di video sull'elettroforesi (2 ore in classe) 3) Esercitazione pratica sull’uso dei modelli molecolari (2 ore in classe) Le esercitazioni hanno lo scopo di approfondire i concetti teorici studiati a lezione e di metterli in pratica. Esperienze di laboratorio: 1) Simulazione della purificazione di proteine al computer (2 ore in laboratorio informatico) 2) Separazione cromatografica di proteine e piccole molecole (2 ore di attività pratica in laboratorio). 3) Misure di cinetica enzimatica (2 ore di attività pratica in laboratorio). Le esperienze di laboratorio hanno lo scopo di mettere in pratica i concetti teorici studiati a lezione, sviluppare la capacità di pianificare un esperimento e interpretarlo, accrescere le capacità critiche e di giudizio.

Le metodologie biochimiche. Strategie di purificazione delle proteine. Dosaggio delle proteine. Tecniche cromatografiche ed elettroforetiche. Dosaggio dell'attività enzimatica.

INDISPENSABILE. Conoscenza dei concetti di base della chimica generale e della chimica organica. In particolare, è necessario conoscere: a) le proprietà dei principali gruppi funzionali; b) il meccanismo delle reazioni di sostituzione e addizione nucleofila; c) il concetto di acido, base e di pH; d) le proprietà delle soluzioni tampone. INDISPENSABILE. Principi della termodinamica; concetto di equilibrio chimico; nozioni di cinetica chimica.

David L Nelson, Michael M Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli. Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt, Fondamenti di biochimica, Zanichelli Garrett, Grisham, Biochimica, Piccin Appling, Anthony-Cahill, Mathews, Biochimica. Molecole e Metabolismo, PEARSON Bonaccorsi di Patti, Contestabile, Di Salvo, Metodologie Biochimiche, Zanichelli Materiale depositato presso il sito: elearning2.uniroma1.it

Esercitazioni teoriche in classe: Esercitazione pratica sull’uso dei modelli molecolari Le esercitazioni hanno lo scopo di approfondire i concetti teorici studiati a lezione e di metterli in pratica. Esperienze di laboratorio: Simulazione della purificazione di proteine al computer Tecniche cromatografiche per la separazione di proteine Misure di cinetica enzimatica Le esperienze di laboratorio hanno lo scopo di mettere in pratica i concetti teorici studiati a lezione, sviluppare la capacità di pianificare un esperimento e interpretarlo, accrescere le capacità critiche e di giudizio.

la frequenza non è obbligatoria

L'esame di Chimica Biologica, che si svolge al termine dell’insegnamento, è orale e si articola in tre prove consecutive della durata di 10 minuti ciascuna, che hanno luogo nello stesso giorno. Ogni prova consiste in un’interrogazione condotta da un docente diverso. Ogni docente formula una domanda in modo che, complessivamente, siano discusse tutte le parti del programma: le macromolecole biologiche, le metodologie biochimiche e il metabolismo. In generale, la preparazione dello studente sarà valutata in base alla sua capacità di descrivere i processi biochimici in modo chiaro e scientificamente rigoroso e di saper collegare i vari argomenti, dimostrando di aver compreso la logica biochimica dei viventi. In particolare, allo studente sarà richiesta: la conoscenza della struttura e della funzione delle principali classi di macromolecole biologiche; la capacità di spiegare le principali vie metaboliche in termini di reazioni chimiche, riconoscendo e riproducendo le strutture dei metaboliti; la capacità di spiegare i principi e le applicazioni delle più comuni metodologie biochimiche. Ai fini della valutazione complessiva della preparazione dello studente, saranno prese in considerazione anche le capacità di comunicazione, critica e giudizio. Ognuno dei docenti, sulla base dei criteri esposti, esprime una votazione in trentesimi. La votazione finale è una media delle tre singole votazioni.

Esercitazioni teoriche in classe: Esercitazione pratica sull’uso dei modelli molecolari Le esercitazioni hanno lo scopo di approfondire i concetti teorici studiati a lezione e di metterli in pratica. Esperienze di laboratorio: Simulazione della purificazione di proteine al computer Tecniche cromatografiche per la separazione di proteine Misure di cinetica enzimatica Le esperienze di laboratorio hanno lo scopo di mettere in pratica i concetti teorici studiati a lezione, sviluppare la capacità di pianificare un esperimento e interpretarlo, accrescere le capacità critiche e di giudizio.