STRUCTURE BIOSYNTHESIS AND ANALYSIS OF PROTEINS

Obiettivi formativi

Obiettivi generali Illustrare principi avanzati di struttura e strutturazione delle proteine e dei loro complessi macromolecolari. Rendere abili gli studenti alla presentazione/divulgazione/discussione delle relazioni struttura-funzione di proteine. Introdurli alle conoscenze attuali sulle “macchine molecolari”. Obiettivi specifici • Conoscenze preliminari Lo studente che affronta questo corso deve possedere nozioni di base di biochimica delle proteine (indispensabile), biologia molecolare (indispensabile), genetica (importante) e biologia cellulare (importante). • Conoscenze dello studente alla fine del corso: Con questo corso gli studenti acquisiscono competenze sia sulla complessa serie di eventi dinamici che conducono le catene polipeptidiche neoformate ad assumere strutture e funzioni biologiche, che conoscenze delle strategie sperimentali nello studio delle strutture proteiche. • Capacità acquisite dello studente con questo corso Al termine del corso lo studente sarà in grado di interrogare le basi dati di coordinate 3D e di utilizzare programmi di grafica molecolare nella descrizione di strutture proteiche. • Capacità critiche e di giudizio acquisite a fine corso Lo studente saprà discutere in modo competente relazioni struttura-funzione di specifiche proteine, interpretare in chiave strutturale le conseguenze biologiche delle mutazioni genetiche, e affrontare la progettazione di strutture proteiche modificate. • Capacità di comunicazione sui contenuti del corso Lo studente sarà valutato, oltre che sulla base delle conoscenze acquisite, anche sulle sue abilità nell’utilizzo di programmi di grafica molecolare, per scopi sia divulgativi che speculativi. • Capacità di proseguire in modo autonomo Dalla conoscenza dei temi trattati, lo studente avrà acquisito quelle competenze e quel background culturale necessari ad affrontare un’ampia gamma di problemi concernenti la Biochimica delle Proteine.

Canale 1
ALESSANDRO PAIARDINI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Aminoacidi: proprietà e struttura chimico-fisiche Visualizzazione di macromolecole con visualizzatori molecolari Database di sequenze proteiche Allineamenti di sequenza proteica Il legame peptidico in vitro e in vivo Struttura secondaria Struttura terziaria - Stabilità proteica e folding Domini, motivi, moduli e ripetizioni - Struttura quaternaria Microscopia elettronica e cristallografia a raggi X. Risonanza magnetica nucleare delle proteine Predizione della struttura proteica Dinamica molecolare e drug design Esempi selezionati di meccanismi proteici
Prerequisiti
Conoscenze di base di Biochimica e Biologia Molecolare
Testi di riferimento
C. I. Branden, J. Tooze. Introduction to protein structure. Garland science David Whitford, PROTEINS STRUCTURE AND FUNCTION (Wiley) http://books.google.it/books?id=qbHLkxbXY4YC Fondamenti di Biochimica Voet D & Voet JG. (Zanichelli) "Struttura e Funzione delle Proteine” Petsko & Ringe
Modalità insegnamento
Il corso consiste in lezioni e seminari che coprono i principali argomenti del programma e sessioni pratiche. Le sessioni pratiche vengono svolte in una sala computer con l'utilizzo di software open source per la visualizzazione della struttura tridimensionale delle macromolecole.
Frequenza
La frequenza è facoltativa, ma consigliata.
Modalità di esame
Prova finale: Esercizi al PC + esame orale
Bibliografia
https://elearning.uniroma1.it/course/view.php?id=4942
Modalità di erogazione
Il corso consiste in lezioni e seminari che coprono i principali argomenti del programma e sessioni pratiche. Le sessioni pratiche vengono svolte in una sala computer con l'utilizzo di software open source per la visualizzazione della struttura tridimensionale delle macromolecole.
ALESSANDRO PAIARDINI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Aminoacidi: proprietà e struttura chimico-fisiche Visualizzazione di macromolecole con visualizzatori molecolari Database di sequenze proteiche Allineamenti di sequenza proteica Il legame peptidico in vitro e in vivo Struttura secondaria Struttura terziaria - Stabilità proteica e folding Domini, motivi, moduli e ripetizioni - Struttura quaternaria Microscopia elettronica e cristallografia a raggi X. Risonanza magnetica nucleare delle proteine Predizione della struttura proteica Dinamica molecolare e drug design Esempi selezionati di meccanismi proteici
Prerequisiti
Conoscenze di base di Biochimica e Biologia Molecolare
Testi di riferimento
C. I. Branden, J. Tooze. Introduction to protein structure. Garland science David Whitford, PROTEINS STRUCTURE AND FUNCTION (Wiley) http://books.google.it/books?id=qbHLkxbXY4YC Fondamenti di Biochimica Voet D & Voet JG. (Zanichelli) "Struttura e Funzione delle Proteine” Petsko & Ringe
Modalità insegnamento
Il corso consiste in lezioni e seminari che coprono i principali argomenti del programma e sessioni pratiche. Le sessioni pratiche vengono svolte in una sala computer con l'utilizzo di software open source per la visualizzazione della struttura tridimensionale delle macromolecole.
Frequenza
La frequenza è facoltativa, ma consigliata.
Modalità di esame
Prova finale: Esercizi al PC + esame orale
Bibliografia
https://elearning.uniroma1.it/course/view.php?id=4942
Modalità di erogazione
Il corso consiste in lezioni e seminari che coprono i principali argomenti del programma e sessioni pratiche. Le sessioni pratiche vengono svolte in una sala computer con l'utilizzo di software open source per la visualizzazione della struttura tridimensionale delle macromolecole.
  • Codice insegnamento1051868
  • Anno accademico2024/2025
  • CorsoGenetica e Biologia Molecolare - Genetics and Molecular Biology
  • CurriculumGenetics and Molecular Biology (percorso valido anche ai fini del conseguimento del doppio titolo italo-francese) - in lingua inglese
  • Anno1º anno
  • Semestre2º semestre
  • SSDBIO/10
  • CFU6
  • Ambito disciplinareDiscipline del settore biomolecolare