Dentistry and Dental Prosthodontics - Odontoiatria e protesi dentaria

Obiettivi del modulo: - conoscere la struttura e la funzione degli amminoacidi, di oligopeptidi e vitamine idrosolubili - conoscere la struttura e la funzione delle proteine fibrose, mioglobina, emoglobina e immunoglobuline - conoscere le proprietà e la funzione degli enzimi e del loro studio - conoscere alcune metodologie di studio e caratterizzazione delle proteine - conoscere la struttura e la funzione dei carboidrati e i legami che sono coinvolti nelle strutture polimeriche e per la formazione dei complessi con proteine e lipidi (glicoproteine e glicolipidi) - conoscere la struttura e la funzione dei lipidi. Ruolo dei lipidi nella composizione delle membrane biologiche, classificazione dei lipidi di membrana. Struttura delle proteine di membrana e legami coinvolti. Meccanismo di trasporto attraverso le membrane. programma dettagliato Nozioni preliminari: composizione chimica della materia vivente. Proprietà dell'acqua. Sistemi tampone biologici. Proteine: amminoacidi. Classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico. Legame peptidico, struttura e proprietà. Grafico di Ramachandran. Glutatione, neuropeptidi: vasopressina, ossitocina (struttura generale e funzione). Struttura generale e maturazione dell'insulina. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione. Collagene e sua maturazione e patologie correlate,alfa- cheratine, fibroina. Emoglobina e mioglobina, struttura e funzione. Grafico di saturazione frazionale. Equazione di Hill. Cooperatività e le sue basi strutturali. Effettori allosterici (2,3-BPG, CO2, H+ ed effetto Bohr, Cl-). Trasporto di CO2 nel sangue. I modelli allosterici. Emoglobinopatie. Composizione del sangue Introduzione alla proteomica. Ripiegamento proteico Denaturanti chimici e fisici. L'effetto idrofobico. L'esperimento di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Chaperoni e chaperonine. Proteina APP. Basi molecolari di malattie degenerative causate da misfolding. Immunoglobuline. Classificazione. Struttura e funzione. Principi di metodologia biochimica. Metodi di purificazione e caratterizzazione delle macromolecole: cromatografia, elettroforesi, spettrofotometria, fluorimetria. SDS-PAGE, isoelettrofocalizzazione. Elettroforesi bidimensionale. Cristalligrafia (cenni) e banca dati PDB Vitamine idrosolubili. Vitamine B1, B2, B3, B5, B6, B7, B9, B12, C. Fonti di vitamine e carenze. Coenzimi. Enzimi. Nomenclatura enzimatica Proprietà generali degli enzimi: velocità di reazione, specificità della reazione e stereospecificità, regolazione. Catalisi e energia libera di attivazione. Catalisi acido-base, covalente e basata su ione metallico. Meccanismi catalitici di anidrasi carbonica, proteasi a serinae lisozima. Cinetica chimica: equazione di velocità, ordine di reazione, costanti di velocità specifica di primo ordine e di secondo ordine. Cinetica enzimatica: equazione di Michaelis-Menten. Significato di KM e VMAX (kCAT) e costante di specificità. Ipotesi del pre-equilibrio rapido. Lo stato stazionario. Determinazione sperimentale dei parametri dello stato stazionario. Determinazione grafica dei parametri dello stato stazionario. Trasformazioni lineari: Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva, mista e non competitiva. Glucidi. Proprietà generali e classificazione. Monosaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa, chitina). Glucidi di riserva e strutturali. Eteropolisaccaridi. Glicosaminoglicani e matrice extracellulare. Glicoproteine. Proteoglicani. Lipidi. Proprietà generali e classificazione. Lipidi di riserva. Triacilgliceroli. Classificazione dei lipidi di membrana. Fosfoglicerolipidi e sfingolipidi. Colesterolo e derivati. Acido arachidonico Composizione e struttura delle membrane biologiche. Componente lipidica e proteica delle membrane. Proteine di membrana: integrali e periferiche. Meccanismi di trasporto passivo e attivo. Trasportatori (trasportatore del glucosio, trasportatore cloro-bicarbonato). Canali ionici e pompe (SERCA, ATPasi e Na/K ATPase). Coagulazione del sangue - Fattori coinvolti nella coagulazione: proteasi di serina, Ca2+ e fosfolipidi. Struttura del fibrinogeno e sua polimerizzazione. Transglutaminasi. Protrombina e sua attivazione. Vitamina K e il suo ruolo nella sintesi dell’ gamma carbossi glutammato (Gla). Anticoagulanti e fibrinolisi.

DL Nelson & MM Cox - Lehninger Principles of Biochemistry (7th edition) D. Voet, JG Voet, CW Pratt - Fundamentals of Biochemsitry- Life at the Molecular Level (5th edition)

Obiettivi del modulo: - conoscere la struttura e la funzione degli amminoacidi, di oligopeptidi e vitamine idrosolubili - conoscere la struttura e la funzione delle proteine fibrose, mioglobina, emoglobina e immunoglobuline - conoscere le proprietà e la funzione degli enzimi e del loro studio - conoscere alcune metodologie di studio e caratterizzazione delle proteine - conoscere la struttura e la funzione dei carboidrati e i legami che sono coinvolti nelle strutture polimeriche e per la formazione dei complessi con proteine e lipidi (glicoproteine e glicolipidi) - conoscere la struttura e la funzione dei lipidi. Ruolo dei lipidi nella composizione delle membrane biologiche, classificazione dei lipidi di membrana. Struttura delle proteine di membrana e legami coinvolti. Meccanismo di trasporto attraverso le membrane. programma dettagliato Nozioni preliminari: composizione chimica della materia vivente. Proprietà dell'acqua. Sistemi tampone biologici. Proteine: amminoacidi. Classificazione, proprietà acido-base, punto isoelettrico. Legame peptidico, struttura e proprietà. Grafico di Ramachandran. Glutatione, neuropeptidi: vasopressina, ossitocina (struttura generale e funzione). Struttura generale e maturazione dell'insulina. Struttura delle proteine: livelli di organizzazione. Collagene e sua maturazione e patologie correlate,alfa- cheratine, fibroina. Emoglobina e mioglobina, struttura e funzione. Grafico di saturazione frazionale. Equazione di Hill. Cooperatività e le sue basi strutturali. Effettori allosterici (2,3-BPG, CO2, H+ ed effetto Bohr, Cl-). Trasporto di CO2 nel sangue. I modelli allosterici. Emoglobinopatie. Composizione del sangue Introduzione alla proteomica. Ripiegamento proteico Denaturanti chimici e fisici. L'effetto idrofobico. L'esperimento di Anfinsen e il paradosso di Levinthal. Chaperoni e chaperonine. Proteina APP. Basi molecolari di malattie degenerative causate da misfolding. Immunoglobuline. Classificazione. Struttura e funzione. Principi di metodologia biochimica. Metodi di purificazione e caratterizzazione delle macromolecole: cromatografia, elettroforesi, spettrofotometria, fluorimetria. SDS-PAGE, isoelettrofocalizzazione. Elettroforesi bidimensionale. Cristalligrafia (cenni) e banca dati PDB Vitamine idrosolubili. Vitamine B1, B2, B3, B5, B6, B7, B9, B12, C. Fonti di vitamine e carenze. Coenzimi. Enzimi. Nomenclatura enzimatica Proprietà generali degli enzimi: velocità di reazione, specificità della reazione e stereospecificità, regolazione. Catalisi e energia libera di attivazione. Catalisi acido-base, covalente e basata su ione metallico. Meccanismi catalitici di anidrasi carbonica, proteasi a serinae lisozima. Cinetica chimica: equazione di velocità, ordine di reazione, costanti di velocità specifica di primo ordine e di secondo ordine. Cinetica enzimatica: equazione di Michaelis-Menten. Significato di KM e VMAX (kCAT) e costante di specificità. Ipotesi del pre-equilibrio rapido. Lo stato stazionario. Determinazione sperimentale dei parametri dello stato stazionario. Determinazione grafica dei parametri dello stato stazionario. Trasformazioni lineari: Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica: inibizione competitiva, incompetitiva, mista e non competitiva. Glucidi. Proprietà generali e classificazione. Monosaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa, chitina). Glucidi di riserva e strutturali. Eteropolisaccaridi. Glicosaminoglicani e matrice extracellulare. Glicoproteine. Proteoglicani. Lipidi. Proprietà generali e classificazione. Lipidi di riserva. Triacilgliceroli. Classificazione dei lipidi di membrana. Fosfoglicerolipidi e sfingolipidi. Colesterolo e derivati. Acido arachidonico Composizione e struttura delle membrane biologiche. Componente lipidica e proteica delle membrane. Proteine di membrana: integrali e periferiche. Meccanismi di trasporto passivo e attivo. Trasportatori (trasportatore del glucosio, trasportatore cloro-bicarbonato). Canali ionici e pompe (SERCA, ATPasi e Na/K ATPase). Coagulazione del sangue - Fattori coinvolti nella coagulazione: proteasi di serina, Ca2+ e fosfolipidi. Struttura del fibrinogeno e sua polimerizzazione. Transglutaminasi. Protrombina e sua attivazione. Vitamina K e il suo ruolo nella sintesi dell’ gamma carbossi glutammato (Gla). Anticoagulanti e fibrinolisi.

DL Nelson & MM Cox - Lehninger Principles of Biochemistry (7th edition) D. Voet, JG Voet, CW Pratt - Fundamentals of Biochemsitry- Life at the Molecular Level (5th edition)